3 – INTRODUCTION À LA CINÉTIQUE ENZYMATIQUE - RÉACTIONS À UN SUBSTRAT ET UN PRODUIT
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l’équilibre, par opposition avec la réaction EA
EP. Dans ce cas, nous pouvons
représenter le mécanisme réactionnel par l’équation suivante :
k 1
k 2
k 3
E
+
A
EA
EP
E+P
[3.82]
k –1
k –2
k –3
[] [
][
]
EE A
E P
0 −−
[] A
[] EA
[] EP
[] P
Si, par souci de simplification, nous supposons que les étapes de fixation du
substrat et de libération du produit sont rapides par rapport à la réaction chimique
EA
EP, nous pouvons définir les paramètres Kk k
mA = −11 et Kk k
mP =
−
33
comme les constantes de dissociation des complexe EA et EP. Dans ce cas,
l’obtention de l’équation de vitesse nécessite de trouver l’équation pour la vitesse
nette :
vv v
nette =− −
22
[3.83]
où
vv
dE P
dt
P
2 ==
[]
[3.84a]
vv
dE A
dt
A
− ==
2
[]
[3.84b]
L’équation de vitesse peut aisément être obtenue en appliquant les trois règles
précédemment établies.
La loi d’action de masses permet de définir la vitesse initiale pour chacun des
deux sens de la réaction :
vk E A
22 = []
[3.85a]
vk E P
−− =
22 []
[3.85b]
La vitesse nette est obtenue comme la différence :
v
k EA k EP
nette =− −
22 []
[]
[3.86]
En utilisant les deux équilibres :
K
AE
EA
mA =
[] []
[]
[]
[] []
EA
EA
K mA
=
K
PE
EP
mP =
[] []
[]
[]
[] []
EP
PE
K mP
=
[3.87]
nous obtenons :
vk
EA
K
k
EP
K
nette
mA
mP
=− −
22
[] []
[] []
[3.88]