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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
MENTEN, et en la comparant avec les équations [3.34] à [3.44], nous pouvons
définir les paramètres caractéristiques de la réaction inverse :
kk 01 = −
[3.79a]
k
kk
kk
P =
+
−−
−
12
12
[3.79b]
K
kk
k
mP =
+
−
−
12
2
[3.79c]
L’équation [3.79b] représente la constante de spécificité pour la réaction inverse où
l’indice P indique le substrat de la réaction. Ces termes sont analogues à ceux qui
ont été définis précédemment pour la réaction directe.
kk 02 =
[3.80a]
k
kk
kk
A =
+
−
12
12
[3.80b]
K
kk
k
mA =
+
−12
1
[3.80c]
En utilisant ces définitions, l’équation [3.77] peut être réécrite sous la forme
suivante :
v
kE
A kE
P
A
K
P
K
AP
mA
mP
=
−
++
[] []
[] []
[] []
00
1
[3.81]
Cette dernière équation peut être considérée comme la forme générale de l’équation de MICHAELIS et MENTEN. A l’inverse de l’équation [3.77], celle-ci ne fait
référence à aucun mécanisme particulier et elle peut être considérée comme une
équation empirique. Il existe de nombreux mécanismes plus complexes que celui
de l’équation [3.72] qui conduisent à une équation de vitesse de la forme de
l’équation [3.81]. Parmi ceux-ci se trouve le mécanisme plus réaliste de conversion
de A en P en trois étapes qui est envisagé dans le § suivant. Dans ce mécanisme, la
conversion chimique de A en P au site catalytique de l’enzyme est traitée comme
une étape séparée des processus d’association/dissociation du substrat A et du
produit P.
3.6.2. L’équation de vitesse du mécanisme en trois étapes :
traitement à l’équilibre
Considérons maintenant un cas plus réaliste où un substrat A est converti en
produit P dans le site actif d’un enzyme. Cette réaction est représentée par une
étape distincte du mécanisme cinétique qui précède la dissociation de l’enzyme et
du produit. Par simplicité, considérons que la formation de EA et celle de EP sont à