3 – INTRODUCTION À LA CINÉTIQUE ENZYMATIQUE - RÉACTIONS À UN SUBSTRAT ET UN PRODUIT
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Quand nous avons dérivé l’équation [3.52], nous avons traité [] A comme une
constante, une supposition qui n’est pas strictement correcte puisque [] A change
au cours de la réaction. Toutefois, à condition que [] A 0 soit beaucoup plus grand
que [] E 0 , une condition généralement satisfaite dans les expériences réalisées à
l’état stationnaire, la variation de [] A peut être négligée. LAIDLER (1955) a dérivé
une équation similaire à l’équation [3.52] comme un cas particulier d’un traitement
beaucoup plus général dans lequel il prend en compte une diminution de [] A à
partir de sa valeur initiale [] A 0 . Il a obtenu qu’un état stationnaire est atteint pour
lequel :
v
VA
P
KA
P
m
=
−
+−
([ ] [ ])
[] []
0
0
[3.53]
qui est similaire à l’équation [3.36] à l’exception du remplacement de [] A par
([ ] [ ])
AP 0 −
. Il peut sembler contradictoire que nous parlions d’un état stationnaire dans lequel v doit décroître lorsque [] P augmente, mais cette diminution
de v est extrêmement lente comparée à l’augmentation rapide de v qui survient lors
la phase transitoire, c'est-à-dire la période pour laquelle l’équation [3.52] doit être
utilisée, avant que l’état stationnaire ne soit atteint. L’argument de BRIGGS et de
HALDANE doit seulement être légèrement modifié en remplaçant l’hypothèse
dE A d t
[]= 0 par l’hypothèse que dE A d t
[]
est très petit : l’équation [3.27] ne
peut alors plus être considérée comme une exactitude mais plutôt comme une
bonne approximation. Comme WONG (1975) l’a fait remarquer, l’important n’est
pas la grandeur absolue de dE A d t
[]
mais sa grandeur relative vis-à-vis de
kE
A
10 [] [] .
3.4. UNITÉS DE L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
L’activité d’un enzyme est obtenue par une mesure de la vitesse de la réaction qu’il
catalyse dans des conditions définies. Puisque la vitesse de la réaction varie avec la
concentration d’enzyme, il est utile de définir une grandeur qui soit indépendante
de la concentration d’enzyme utilisée. L’activité spécifique est définie comme
l’activité de l’enzyme rapportée à un milligramme d’enzyme alors que l’activité
moléculaire est définie comme l’activité rapportée à une mole d’enzyme. Cette
dernière correspond donc au nombre de molécules de substrat transformées par
molécule d’enzyme et par unité de temps. Le passage de l’activité spécifique à
l’activité moléculaire nécessite de connaître la masse moléculaire de l’enzyme.
Pour des enzymes dont la concentration molaire ne peut être déterminée, soit parce
que l’enzyme n’a pas pu être purifié, soit parce que sa masse moléculaire est
inconnue, il est souvent utile de définir une unité d’activité catalytique. Différents
systèmes d’unités peuvent être utilisés. L’unité internationale adoptée actuellement
est le katal mais d’anciens systèmes sont encore utilisés. Dans les premiers temps
de l’étude des enzymes, il était courant de définir une unité d’activité qui corres-
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Quand nous avons dérivé l’équation [3.52], nous avons traité [] A comme une
constante, une supposition qui n’est pas strictement correcte puisque [] A change
au cours de la réaction. Toutefois, à condition que [] A 0 soit beaucoup plus grand
que [] E 0 , une condition généralement satisfaite dans les expériences réalisées à
l’état stationnaire, la variation de [] A peut être négligée. LAIDLER (1955) a dérivé
une équation similaire à l’équation [3.52] comme un cas particulier d’un traitement
beaucoup plus général dans lequel il prend en compte une diminution de [] A à
partir de sa valeur initiale [] A 0 . Il a obtenu qu’un état stationnaire est atteint pour
lequel :
v
VA
P
KA
P
m
=
−
+−
([ ] [ ])
[] []
0
0
[3.53]
qui est similaire à l’équation [3.36] à l’exception du remplacement de [] A par
([ ] [ ])
AP 0 −
. Il peut sembler contradictoire que nous parlions d’un état stationnaire dans lequel v doit décroître lorsque [] P augmente, mais cette diminution
de v est extrêmement lente comparée à l’augmentation rapide de v qui survient lors
la phase transitoire, c'est-à-dire la période pour laquelle l’équation [3.52] doit être
utilisée, avant que l’état stationnaire ne soit atteint. L’argument de BRIGGS et de
HALDANE doit seulement être légèrement modifié en remplaçant l’hypothèse
dE A d t
[]= 0 par l’hypothèse que dE A d t
[]
est très petit : l’équation [3.27] ne
peut alors plus être considérée comme une exactitude mais plutôt comme une
bonne approximation. Comme WONG (1975) l’a fait remarquer, l’important n’est
pas la grandeur absolue de dE A d t
[]
mais sa grandeur relative vis-à-vis de
kE
A
10 [] [] .
3.4. UNITÉS DE L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
L’activité d’un enzyme est obtenue par une mesure de la vitesse de la réaction qu’il
catalyse dans des conditions définies. Puisque la vitesse de la réaction varie avec la
concentration d’enzyme, il est utile de définir une grandeur qui soit indépendante
de la concentration d’enzyme utilisée. L’activité spécifique est définie comme
l’activité de l’enzyme rapportée à un milligramme d’enzyme alors que l’activité
moléculaire est définie comme l’activité rapportée à une mole d’enzyme. Cette
dernière correspond donc au nombre de molécules de substrat transformées par
molécule d’enzyme et par unité de temps. Le passage de l’activité spécifique à
l’activité moléculaire nécessite de connaître la masse moléculaire de l’enzyme.
Pour des enzymes dont la concentration molaire ne peut être déterminée, soit parce
que l’enzyme n’a pas pu être purifié, soit parce que sa masse moléculaire est
inconnue, il est souvent utile de définir une unité d’activité catalytique. Différents
systèmes d’unités peuvent être utilisés. L’unité internationale adoptée actuellement
est le katal mais d’anciens systèmes sont encore utilisés. Dans les premiers temps
de l’étude des enzymes, il était courant de définir une unité d’activité qui corres-