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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Situation où [A]= = =
= K m
Si [] A est égal à K m , l’équation [3.36] se simplifie et donne :
v
VA
A
V
==
[]
[]
2
1
2
[3.41]
Cette équation fournit une définition opérationnelle de K m , qui s’applique quel que
soit le mécanisme cinétique auquel l’équation de MICHAELIS et MENTEN est
appliquée ; nommément, K m représente la concentration de substrat pour laquelle la
vitesse est égale à la moitié de la vitesse limite.
Situation où [A] >> K m
Pour des valeurs élevées de [] A , largement supérieures à celle de K m , le dénominateur du terme de droite des équations [3.35] et [3.36] est dominé par [] A , c'està-dire que K m est négligeable par rapport à [] A , et que l’équation se simplifie :
vk E
V
== 00 []
[3.42]
Dans ce cas, la réaction est approximativement d’ordre zéro en [] A car l’enzyme est
saturé en substrat. Ce résultat est à l’origine de la dénomination de vitesse limite
pour V.
3.3.5. Autres formes de l’équation de MICHAELIS et MENTEN
Comme nous venons de le voir, trois paramètres peuvent être utilisés pour
caractériser l’équation de MICHAELIS et MENTEN si la concentration d’enzyme est
connue : la constante catalytique k 0 , la constante de spécificité k A et la constante de
MICHAELIS K m . Puisqu’au minimum, deux de ces paramètres sont nécessaires pour
décrire le système et que ces trois paramètres sont reliés entre eux par l’identité
kk K
Am ≡ 0
, l’équation de MICHAELIS et MENTEN peut également s’écrire en
fonction des paramètres k A et k 0 :
v
kk E
A
kkA
A
A
=
+
00
0
[] []
[]
[3.43]
ou en fonction des paramètres k A et K m :
v
kE
A
AK
A
m
= + (
)
[] []
[]
0
1
[3.44]
La forme courante de l’équation de MICHAELIS et MENTEN, écrite en fonction de k 0
et de K m , doit sa popularité plus à l’histoire qu’au caractère fondamental de ces
paramètres. L’utilisation de l’équation [3.43] simplifierait en effet la discussion de
nombreux aspects de l’étude des enzymes, tels que la distinction entre les différents
types d’inhibition ou l’estimation des paramètres par des méthodes graphiques ou
statistiques. Dans ce livre, nous suivrons la pratique courante et continuerons
d’écrire l’équation de MICHAELIS et MENTEN sous la forme de l’équation [3.35]. Il
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Situation où [A]= = =
= K m
Si [] A est égal à K m , l’équation [3.36] se simplifie et donne :
v
VA
A
V
==
[]
[]
2
1
2
[3.41]
Cette équation fournit une définition opérationnelle de K m , qui s’applique quel que
soit le mécanisme cinétique auquel l’équation de MICHAELIS et MENTEN est
appliquée ; nommément, K m représente la concentration de substrat pour laquelle la
vitesse est égale à la moitié de la vitesse limite.
Situation où [A] >> K m
Pour des valeurs élevées de [] A , largement supérieures à celle de K m , le dénominateur du terme de droite des équations [3.35] et [3.36] est dominé par [] A , c'està-dire que K m est négligeable par rapport à [] A , et que l’équation se simplifie :
vk E
V
== 00 []
[3.42]
Dans ce cas, la réaction est approximativement d’ordre zéro en [] A car l’enzyme est
saturé en substrat. Ce résultat est à l’origine de la dénomination de vitesse limite
pour V.
3.3.5. Autres formes de l’équation de MICHAELIS et MENTEN
Comme nous venons de le voir, trois paramètres peuvent être utilisés pour
caractériser l’équation de MICHAELIS et MENTEN si la concentration d’enzyme est
connue : la constante catalytique k 0 , la constante de spécificité k A et la constante de
MICHAELIS K m . Puisqu’au minimum, deux de ces paramètres sont nécessaires pour
décrire le système et que ces trois paramètres sont reliés entre eux par l’identité
kk K
Am ≡ 0
, l’équation de MICHAELIS et MENTEN peut également s’écrire en
fonction des paramètres k A et k 0 :
v
kk E
A
kkA
A
A
=
+
00
0
[] []
[]
[3.43]
ou en fonction des paramètres k A et K m :
v
kE
A
AK
A
m
= + (
)
[] []
[]
0
1
[3.44]
La forme courante de l’équation de MICHAELIS et MENTEN, écrite en fonction de k 0
et de K m , doit sa popularité plus à l’histoire qu’au caractère fondamental de ces
paramètres. L’utilisation de l’équation [3.43] simplifierait en effet la discussion de
nombreux aspects de l’étude des enzymes, tels que la distinction entre les différents
types d’inhibition ou l’estimation des paramètres par des méthodes graphiques ou
statistiques. Dans ce livre, nous suivrons la pratique courante et continuerons
d’écrire l’équation de MICHAELIS et MENTEN sous la forme de l’équation [3.35]. Il