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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3.3. DESCRIPTION CINÉTIQUE DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES
DANS DES CONDITIONS D’ÉTAT STATIONNAIRE
3.3.1. Les premières utilisations de la notion d’état stationnaire
Au moment où MICHAELIS et MENTEN publiaient leurs résultats sur l’invertase,
VAN SLYKE et CULLEN (1914) obtinrent des résultats similaires avec l’uréase et
proposèrent un mécanisme identique, excepté qu’ils supposèrent une première
étape irréversible :
k 1
E + A
EA
E + P
k 2
[3.17]
Dans ce cas, la concentration du complexe, [EA], ne peut être obtenue à partir de
la constante d'équilibre mais peut être obtenue uniquement à partir de l’équation
différentielle décrivant la variation de la concentration du complexe EA en
fonction du temps :
dE A
dt
k E
EA
A k EA
[]
([ ] [
])[ ]
[
]
=−
−
10
2
[3.18]
En faisant l’hypothèse que la concentration de l’intermédiaire est constante, c'est-àdire que dE A d t
[]= 0, VAN SLIKE et CULLEN ont obtenu l’équation suivante :
k E
EA
A k EA
10
2
0
([ ] [
] )[ ]
[
]
−−
=
[3.19]
qui peut être réarrangée pour donner :
[]
[] []
[]
EA
kE
A
kA k
=
+
10
12
[3.20]
En substituant l’équation [3.20] dans l’équation de vitesse vkE A
= 2 [] , ils ont
finalement obtenu l’équation de vitesse suivante :
vk E A
kk E
A
kk A
kE
A
kk
A
= 2
12
0
21
20
21
[]
[] []
[]
[] []
[]
=
+
=
( ) +
[3.21]
La seule différence entre cette équation et l’équation [3.15], réside dans le
remplacement de K a par le rapport k 2 /k 1 (la constante K a est égale au rapport k –1 /k 1 ),
une situation qui est en pratique indiscernable.
A la même époque où ont lieu ces développements dans la compréhension de la
cinétique enzymatique, LANGMUIR (1916, 1918) développe une formulation identique pour expliquer l’adsorption de gaz sur des solides. Son traitement est
beaucoup plus général, mais le cas simple de l’adsorption d’une molécule sur une
surface correspond exactement au type de fixation proposé par HENRI et par
MICHAELIS et MENTEN. LANGMUIR reconnaît d’ailleurs la similarité entre les
surfaces solides et les enzymes, mais il imagine que la surface entière de l’enzyme
est « active », par opposition à la surface limitée qui correspond au site actif.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3.3. DESCRIPTION CINÉTIQUE DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES
DANS DES CONDITIONS D’ÉTAT STATIONNAIRE
3.3.1. Les premières utilisations de la notion d’état stationnaire
Au moment où MICHAELIS et MENTEN publiaient leurs résultats sur l’invertase,
VAN SLYKE et CULLEN (1914) obtinrent des résultats similaires avec l’uréase et
proposèrent un mécanisme identique, excepté qu’ils supposèrent une première
étape irréversible :
k 1
E + A
EA
E + P
k 2
[3.17]
Dans ce cas, la concentration du complexe, [EA], ne peut être obtenue à partir de
la constante d'équilibre mais peut être obtenue uniquement à partir de l’équation
différentielle décrivant la variation de la concentration du complexe EA en
fonction du temps :
dE A
dt
k E
EA
A k EA
[]
([ ] [
])[ ]
[
]
=−
−
10
2
[3.18]
En faisant l’hypothèse que la concentration de l’intermédiaire est constante, c'est-àdire que dE A d t
[]= 0, VAN SLIKE et CULLEN ont obtenu l’équation suivante :
k E
EA
A k EA
10
2
0
([ ] [
] )[ ]
[
]
−−
=
[3.19]
qui peut être réarrangée pour donner :
[]
[] []
[]
EA
kE
A
kA k
=
+
10
12
[3.20]
En substituant l’équation [3.20] dans l’équation de vitesse vkE A
= 2 [] , ils ont
finalement obtenu l’équation de vitesse suivante :
vk E A
kk E
A
kk A
kE
A
kk
A
= 2
12
0
21
20
21
[]
[] []
[]
[] []
[]
=
+
=
( ) +
[3.21]
La seule différence entre cette équation et l’équation [3.15], réside dans le
remplacement de K a par le rapport k 2 /k 1 (la constante K a est égale au rapport k –1 /k 1 ),
une situation qui est en pratique indiscernable.
A la même époque où ont lieu ces développements dans la compréhension de la
cinétique enzymatique, LANGMUIR (1916, 1918) développe une formulation identique pour expliquer l’adsorption de gaz sur des solides. Son traitement est
beaucoup plus général, mais le cas simple de l’adsorption d’une molécule sur une
surface correspond exactement au type de fixation proposé par HENRI et par
MICHAELIS et MENTEN. LANGMUIR reconnaît d’ailleurs la similarité entre les
surfaces solides et les enzymes, mais il imagine que la surface entière de l’enzyme
est « active », par opposition à la surface limitée qui correspond au site actif.