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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
K a
k 2
E + A
EA
E + P
[3.3]
où A et P représentent respectivement le substrat et le produit, E l’enzyme libre,
EA le complexe enzyme-substrat, et où K a est la constante de dissociation du
complexe enzyme-substrat EA :
K
EA
EA
a =
[] []
[]
[3.4]
Comme nous l’avons dit, HENRI suppose l’existence d’un équilibre rapide pour la
formation du complexe EA à partir de l’enzyme libre et du substrat libre et c’est à
partir de ce modèle qu’il a obtenu l’équation de vitesse présentée dans l’équation [3.1]. Il est utile de se rappeler qu’en enzymologie, la constante d’équilibre est
généralement définie dans le sens de la dissociation du complexe, ce qui conduit à
une constante d’équilibre K a exprimée en unités apparentes de concentration. Dans
le cas de réactions enzymatiques complexes, cette convention simplifie considérablement l’équation de vitesse par rapport à l’utilisation de constantes d’association.
La formulation mathématique d’un mécanisme enzymatique et l’écriture de l’équation de vitesse correspondante sont généralement des étapes difficiles à réaliser par
les étudiants. A cette difficulté s’ajoute le fait que le problème peut être résolu de
diverses manières et que souvent les ouvrages de référence se limitent au traitement
détaillé des cas simples, ne présentant que l’équation finale de vitesse pour les
mécanismes plus complexes. Nous présentons ici une méthode générale et simple
pour l’écriture des équations de vitesse qui repose sur l’application successive de
trois règles. Nous l’appliquerons d’abord au cas simple d’une réaction à un seul
substrat dans des conditions irréversibles (équation [3.3]), mais nous appliquerons
systématiquement cette méthode dans la suite de ce livre pour dériver les équations
de vitesse de réactions plus complexes. Une autre méthode, mieux adaptée au traitement de systèmes complexes, sera présentée dans le chapitre 6.
La première règle consiste à appliquer la loi d’action de masses pour définir la
vitesse de formation du produit P :
v
dP
dt
kE A
==
[]
[]
2
[3.5]
La mesure de la concentration instantanée du complexe [] EA est généralement
difficile, souvent peu commode, et voire même impossible. En utilisant l’équation [3.4] qui peut s’écrire de la manière suivante :
[]
[] []
EA
EA
K a
=
[3.6]
nous obtenons :
vk
EA
K a
= 2
[] []
[3.7]
Puisque la concentration instantanée d’enzyme [] E est aussi difficile à mesurer
que celle du complexe EA, il serait préférable d’exprimer la vitesse en terme de
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
K a
k 2
E + A
EA
E + P
[3.3]
où A et P représentent respectivement le substrat et le produit, E l’enzyme libre,
EA le complexe enzyme-substrat, et où K a est la constante de dissociation du
complexe enzyme-substrat EA :
K
EA
EA
a =
[] []
[]
[3.4]
Comme nous l’avons dit, HENRI suppose l’existence d’un équilibre rapide pour la
formation du complexe EA à partir de l’enzyme libre et du substrat libre et c’est à
partir de ce modèle qu’il a obtenu l’équation de vitesse présentée dans l’équation [3.1]. Il est utile de se rappeler qu’en enzymologie, la constante d’équilibre est
généralement définie dans le sens de la dissociation du complexe, ce qui conduit à
une constante d’équilibre K a exprimée en unités apparentes de concentration. Dans
le cas de réactions enzymatiques complexes, cette convention simplifie considérablement l’équation de vitesse par rapport à l’utilisation de constantes d’association.
La formulation mathématique d’un mécanisme enzymatique et l’écriture de l’équation de vitesse correspondante sont généralement des étapes difficiles à réaliser par
les étudiants. A cette difficulté s’ajoute le fait que le problème peut être résolu de
diverses manières et que souvent les ouvrages de référence se limitent au traitement
détaillé des cas simples, ne présentant que l’équation finale de vitesse pour les
mécanismes plus complexes. Nous présentons ici une méthode générale et simple
pour l’écriture des équations de vitesse qui repose sur l’application successive de
trois règles. Nous l’appliquerons d’abord au cas simple d’une réaction à un seul
substrat dans des conditions irréversibles (équation [3.3]), mais nous appliquerons
systématiquement cette méthode dans la suite de ce livre pour dériver les équations
de vitesse de réactions plus complexes. Une autre méthode, mieux adaptée au traitement de systèmes complexes, sera présentée dans le chapitre 6.
La première règle consiste à appliquer la loi d’action de masses pour définir la
vitesse de formation du produit P :
v
dP
dt
kE A
==
[]
[]
2
[3.5]
La mesure de la concentration instantanée du complexe [] EA est généralement
difficile, souvent peu commode, et voire même impossible. En utilisant l’équation [3.4] qui peut s’écrire de la manière suivante :
[]
[] []
EA
EA
K a
=
[3.6]
nous obtenons :
vk
EA
K a
= 2
[] []
[3.7]
Puisque la concentration instantanée d’enzyme [] E est aussi difficile à mesurer
que celle du complexe EA, il serait préférable d’exprimer la vitesse en terme de