3 – INTRODUCTION À LA CINÉTIQUE ENZYMATIQUE - RÉACTIONS À UN SUBSTRAT ET UN PRODUIT
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Les progrès dans l’étude des mécanismes enzymatiques ont conduit au développement d’un second modèle décrivant l’interaction entre le substrat et l’enzyme. Le
premier, illustré dans la figure 3.2, a été introduit par FISCHER et repose sur
l’existence d’une complémentarité entre le substrat et le site actif de l’enzyme qui
peut être comparée à celle existant entre une clé et une serrure. Le second modèle,
proposé ultérieurement par KOSHLAND, implique un changement de conformation
du site actif de l’enzyme lors de la fixation du substrat.
Ce modèle est connu sous le nom d’ajustement induit (induced-fit) et est illustré
dans la figure 3.5. Ce modèle implique que l’enzyme sélectionne spécifiquement
son substrat, non sur la base d’une complémentarité statique entre l’enzyme et le
substrat, mais en agissant comme des « pinces » qui se renferment pour piéger le
substrat. L’enzyme devient actif uniquement dans sa forme fermée impliquant une
régulation de l’activité par la fixation du substrat.
Substrat (A)
Site actif
+
Enzyme
Enzyme (E)
Complexe (EA)
Groupe
catalytique 1
Groupe
catalytique 3
Groupe
catalytique 2
3.5 - Illustration du mécanisme d’ajustement induit proposé par KOSHLAND
3.2. DESCRIPTION CINÉTIQUE DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES
DANS DES CONDITIONS D’ÉQUILIBRE
3.2.1. La première équation cinétique : l’équation de HENRI
Comme nous l’avons vu ci-dessus, HENRI a dérivé la première équation de vitesse
représentant correctement le mécanisme d’action des enzymes. Le principe fondamental du fonctionnement des enzymes, tel qu’HENRI l’envisage, est la formation
d’un complexe enzyme-substrat, EA, en équilibre avec le substrat libre. Ce
mécanisme implique une première étape de fixation du substrat sur l’enzyme et une
seconde étape de conversion du substrat en produit, qui se déroule au sein du
complexe enzyme-substrat (EA). La seconde étape se termine par la libération du
produit. Si nous considérons la cas simple où [] P 0 0
= et la vitesse initiale de la
réaction est mesurée (§ 4.1.2), ce mécanisme est représenté par le schéma suivant :
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Les progrès dans l’étude des mécanismes enzymatiques ont conduit au développement d’un second modèle décrivant l’interaction entre le substrat et l’enzyme. Le
premier, illustré dans la figure 3.2, a été introduit par FISCHER et repose sur
l’existence d’une complémentarité entre le substrat et le site actif de l’enzyme qui
peut être comparée à celle existant entre une clé et une serrure. Le second modèle,
proposé ultérieurement par KOSHLAND, implique un changement de conformation
du site actif de l’enzyme lors de la fixation du substrat.
Ce modèle est connu sous le nom d’ajustement induit (induced-fit) et est illustré
dans la figure 3.5. Ce modèle implique que l’enzyme sélectionne spécifiquement
son substrat, non sur la base d’une complémentarité statique entre l’enzyme et le
substrat, mais en agissant comme des « pinces » qui se renferment pour piéger le
substrat. L’enzyme devient actif uniquement dans sa forme fermée impliquant une
régulation de l’activité par la fixation du substrat.
Substrat (A)
Site actif
+
Enzyme
Enzyme (E)
Complexe (EA)
Groupe
catalytique 1
Groupe
catalytique 3
Groupe
catalytique 2
3.5 - Illustration du mécanisme d’ajustement induit proposé par KOSHLAND
3.2. DESCRIPTION CINÉTIQUE DES RÉACTIONS ENZYMATIQUES
DANS DES CONDITIONS D’ÉQUILIBRE
3.2.1. La première équation cinétique : l’équation de HENRI
Comme nous l’avons vu ci-dessus, HENRI a dérivé la première équation de vitesse
représentant correctement le mécanisme d’action des enzymes. Le principe fondamental du fonctionnement des enzymes, tel qu’HENRI l’envisage, est la formation
d’un complexe enzyme-substrat, EA, en équilibre avec le substrat libre. Ce
mécanisme implique une première étape de fixation du substrat sur l’enzyme et une
seconde étape de conversion du substrat en produit, qui se déroule au sein du
complexe enzyme-substrat (EA). La seconde étape se termine par la libération du
produit. Si nous considérons la cas simple où [] P 0 0
= et la vitesse initiale de la
réaction est mesurée (§ 4.1.2), ce mécanisme est représenté par le schéma suivant :