2 – LA THERMODYNAMIQUE ET LA THÉORIE DES VITESSES ABSOLUES
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difficulté est alors d’estimer jusqu’où cette approximation reste valable. En
pratique, cette approximation peut être acceptée aussi longtemps que la variation de
la concentration de l’espèce intermédiaire reste faible par rapport à la variation de
la concentration des réactifs et des produits finaux.
En enzymologie, le principe d’état stationnaire a été utilisé pour la première fois
par BRIGGS et HALDANE (1925). Nous discuterons plus en détails de l’utilisation de
l’état stationnaire pour l’analyse de la cinétique enzymatique dans les chapitres
suivants.
2.5. L’INFLUENCE DE LA TEMPÉRATURE
SUR LES CONSTANTES DE VITESSE
Dans le premier chapitre, nous avons exprimé la vitesse d’une réaction élémentaire
en terme de constante de vitesse, qui est un paramètre expérimental utilisable pour
décrire quantitativement la vitesse d’une réaction chimique ou biochimique. Nous
allons maintenant essayer de comprendre ce qui détermine la grandeur de la
constante de vitesse. Il est clair que la constante de vitesse d’une réaction dépend
des interactions moléculaires qui ont lieu durant les rencontres entre molécules
individuelles et que la vitesse d’une réaction dépend avant tout de la fréquence
avec laquelle les molécules se rencontrent dans la solution. La loi d’action de
masses établit clairement la relation entre la vitesse et la concentration des réactifs.
Toutefois, la vitesse des réactions ne dépend pas seulement de la fréquence des
rencontres et toutes les rencontres ne donnent pas lieu à une réaction. Comme nous
allons le voir, la probabilité qu’une rencontre entre molécules conduise à une
réaction dépend de la variation d’énergie de GIBBS qui se produit lorsque les
molécules se rencontrent. La première étape de notre démarche consiste donc à
donner une représentation de la variation de l’énergie du système au cours de la
rencontre entre molécules réactionnelles.
2.5.1. Le profil réactionnel
La description d’une réaction en terme moléculaire nécessite de préciser l’évolution
de divers paramètres structuraux décrivant les molécules au cours de leur rencontre.
L’énergie de GIBBS du système peut être représentée comme une surface dans un
espace multidimensionnel. Si nous restreignons notre analyse à deux variables
spatiales, cette surface peut être visualisée comme une carte où les courbes de niveau
représentent l’énergie de GIBBS du système. Une simplification supplémentaire de ce
problème consiste à décrire la réaction en termes de coordonnées de la réaction, qui
mesurent l’évolution du système le long du chemin réactionnel le plus probable. Une
analogie simple est la mesure du parcours qu’un promeneur suit pour traverser une
chaîne de montagne. En principe, plusieurs routes sont possibles mais il en existe une
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difficulté est alors d’estimer jusqu’où cette approximation reste valable. En
pratique, cette approximation peut être acceptée aussi longtemps que la variation de
la concentration de l’espèce intermédiaire reste faible par rapport à la variation de
la concentration des réactifs et des produits finaux.
En enzymologie, le principe d’état stationnaire a été utilisé pour la première fois
par BRIGGS et HALDANE (1925). Nous discuterons plus en détails de l’utilisation de
l’état stationnaire pour l’analyse de la cinétique enzymatique dans les chapitres
suivants.
2.5. L’INFLUENCE DE LA TEMPÉRATURE
SUR LES CONSTANTES DE VITESSE
Dans le premier chapitre, nous avons exprimé la vitesse d’une réaction élémentaire
en terme de constante de vitesse, qui est un paramètre expérimental utilisable pour
décrire quantitativement la vitesse d’une réaction chimique ou biochimique. Nous
allons maintenant essayer de comprendre ce qui détermine la grandeur de la
constante de vitesse. Il est clair que la constante de vitesse d’une réaction dépend
des interactions moléculaires qui ont lieu durant les rencontres entre molécules
individuelles et que la vitesse d’une réaction dépend avant tout de la fréquence
avec laquelle les molécules se rencontrent dans la solution. La loi d’action de
masses établit clairement la relation entre la vitesse et la concentration des réactifs.
Toutefois, la vitesse des réactions ne dépend pas seulement de la fréquence des
rencontres et toutes les rencontres ne donnent pas lieu à une réaction. Comme nous
allons le voir, la probabilité qu’une rencontre entre molécules conduise à une
réaction dépend de la variation d’énergie de GIBBS qui se produit lorsque les
molécules se rencontrent. La première étape de notre démarche consiste donc à
donner une représentation de la variation de l’énergie du système au cours de la
rencontre entre molécules réactionnelles.
2.5.1. Le profil réactionnel
La description d’une réaction en terme moléculaire nécessite de préciser l’évolution
de divers paramètres structuraux décrivant les molécules au cours de leur rencontre.
L’énergie de GIBBS du système peut être représentée comme une surface dans un
espace multidimensionnel. Si nous restreignons notre analyse à deux variables
spatiales, cette surface peut être visualisée comme une carte où les courbes de niveau
représentent l’énergie de GIBBS du système. Une simplification supplémentaire de ce
problème consiste à décrire la réaction en termes de coordonnées de la réaction, qui
mesurent l’évolution du système le long du chemin réactionnel le plus probable. Une
analogie simple est la mesure du parcours qu’un promeneur suit pour traverser une
chaîne de montagne. En principe, plusieurs routes sont possibles mais il en existe une