SOLUTIONS DES PROBLÈMES ET COMMENTAIRES
423
6.8 - a - Il n'y a aucun terme en [] B .
b - Aucun.
c - [] Q .
d - R.
7.1 - La capacité de catalyser une demi-réaction est une caractéristique d'un
enzyme qui suit un mécanisme à enzyme modifié. Dans ce cas, l'enzyme
modifié serait vraisemblablement un glycolsylenzyme. L'inhibition compétitive de l’échange par le glucose indique l’existence d’un complexe distinct
non-covalent enzyme-glucose : si celui-ci correspondait au complexe glycosylenzyme l’enzyme serait un bon catalyseur de l’hydrolyse du glucose
1-phosphate.
7.2 - L'utilisation des effets isotopiques cinétiques nécessite de faire l'hypothèse
que la substitution isotopique n'affecte pas les constantes de vitesse pour
l'étape chimique, mais également qu'elle n'a aucun autre effet. La substitution chimique satisferait la première mais pas la seconde nécessité.
8.1 - a - pH = pK EA .
b - pH = pK E .
8.2 - Une expression telle que log K m représente réellement un raccourci pour
log() KK mm
0
, où K m
0
(très probablement = 1 mM) représente un état
standard et log V et log() VK m doivent être interprétés de la même
manière. Les définitions des états standards impliqués (c'est-à-dire le choix
des unités de mesure) affectent la hauteur des courbes par rapport à l'axe des
abscisses, mais elles n'ont aucun effet sur leurs formes et en particulier elles
n'ont aucun effet sur les valeurs de pH auxquelles il y a des variations de
pente. Donc, les états standards peuvent rester indéfinis sans que cela
n'affecte les valeurs de pK a .
8.3 - pK 1 = 5,99 ; pK 2 = 7,21. Si la valeur de 6,10 fait référence au pK 11 , alors,
pK 12 = 6,64, pK 22 = 7,10, pK 21 = 6,56 ; si elle fait référence à pK 22 , alors,
pK 11 = 7,10, pK 12 = 6,03, pK 21 = 7,17.
Dans les deux cas, pK 1 + pK 2 = pK 11 + pK 22 = pK 21 + pK 12 .
8.4 - Il faut premièrement noter que les constantes de vitesse pour la fixation et la
libération du substrat et du produit peuvent seulement être indépendantes de
l'état de protonation si H 2 E, H 2 EA et H 2 EP ont la même paire de constantes
de dissociation, K 1 et K 2 . Il n'est donc pas nécessaire de définir fH ([
])
+
séparément pour H 2 E, H 2 EA et H 2 EP.
Alors, K
k
k
kk k f H
kk
fH
k k
m =+
−
++
[
]
−
−
+
−
+
1
1
23
1
22
3 1
(
) ([
])
(
) ([
])
. Cette équation peut être indépendante du pH si k 2 est très petit ou si k 3 = k –1 . Dans chacun des cas, elle se
simplifie en Kk k
m = −11 .
423
6.8 - a - Il n'y a aucun terme en [] B .
b - Aucun.
c - [] Q .
d - R.
7.1 - La capacité de catalyser une demi-réaction est une caractéristique d'un
enzyme qui suit un mécanisme à enzyme modifié. Dans ce cas, l'enzyme
modifié serait vraisemblablement un glycolsylenzyme. L'inhibition compétitive de l’échange par le glucose indique l’existence d’un complexe distinct
non-covalent enzyme-glucose : si celui-ci correspondait au complexe glycosylenzyme l’enzyme serait un bon catalyseur de l’hydrolyse du glucose
1-phosphate.
7.2 - L'utilisation des effets isotopiques cinétiques nécessite de faire l'hypothèse
que la substitution isotopique n'affecte pas les constantes de vitesse pour
l'étape chimique, mais également qu'elle n'a aucun autre effet. La substitution chimique satisferait la première mais pas la seconde nécessité.
8.1 - a - pH = pK EA .
b - pH = pK E .
8.2 - Une expression telle que log K m représente réellement un raccourci pour
log() KK mm
0
, où K m
0
(très probablement = 1 mM) représente un état
standard et log V et log() VK m doivent être interprétés de la même
manière. Les définitions des états standards impliqués (c'est-à-dire le choix
des unités de mesure) affectent la hauteur des courbes par rapport à l'axe des
abscisses, mais elles n'ont aucun effet sur leurs formes et en particulier elles
n'ont aucun effet sur les valeurs de pH auxquelles il y a des variations de
pente. Donc, les états standards peuvent rester indéfinis sans que cela
n'affecte les valeurs de pK a .
8.3 - pK 1 = 5,99 ; pK 2 = 7,21. Si la valeur de 6,10 fait référence au pK 11 , alors,
pK 12 = 6,64, pK 22 = 7,10, pK 21 = 6,56 ; si elle fait référence à pK 22 , alors,
pK 11 = 7,10, pK 12 = 6,03, pK 21 = 7,17.
Dans les deux cas, pK 1 + pK 2 = pK 11 + pK 22 = pK 21 + pK 12 .
8.4 - Il faut premièrement noter que les constantes de vitesse pour la fixation et la
libération du substrat et du produit peuvent seulement être indépendantes de
l'état de protonation si H 2 E, H 2 EA et H 2 EP ont la même paire de constantes
de dissociation, K 1 et K 2 . Il n'est donc pas nécessaire de définir fH ([
])
+
séparément pour H 2 E, H 2 EA et H 2 EP.
Alors, K
k
k
kk k f H
kk
fH
k k
m =+
−
++
[
]
−
−
+
−
+
1
1
23
1
22
3 1
(
) ([
])
(
) ([
])
. Cette équation peut être indépendante du pH si k 2 est très petit ou si k 3 = k –1 . Dans chacun des cas, elle se
simplifie en Kk k
m = −11 .