11 – LES RÉACTIONS RAPIDES
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mécanisme comprenant n étapes a une solution comprenant n phases transitoires,
bien que le nombre puisse être réduit en imposant des contraintes thermodynamiques sur les valeurs permises pour les constantes de vitesse. En plus, le nombre
de phases transitoires observé expérimentalement est souvent inférieur au nombre
théorique, en raison de difficultés rencontrées pour détecter des phases de faible
amplitude ou pour résoudre des phases proches les unes des autres.
A la fin du § 11.3.4, nous avons vu qu'il est souvent pratique d'observer un système
se relaxant vers un état stationnaire plutôt que vers un équilibre. Bien qu'il ne
s'agisse pas rigoureusement d'un système proche de l'équilibre, il peut être analysé
de la même manière. Considérons, par exemple, le mécanisme de MICHAELIS et
MENTEN :
k 1
k 2
E+A
EA
E + P
[11.41]
k –1
[]
[]
EE ss + D
[] A 0
[]
[]
XX ss + D
Si celui-ci est écarté de son état stationnaire (caractérisé par les valeurs [] E ss et
[] X ss qui représentent respectivement les concentrations d'enzyme libre et de
complexe EA à l'état stationnaire) de sorte que les constantes de vitesse ne sont
plus celles qui définissent l'état stationnaire original, il se relaxera vers un nouvel
état stationnaire à la vitesse suivante :
dX
dt
kE
E
A
k
k
X
X
ss
ss
[]
([ ]
[ ])[ ] (
)([ ]
[ ])
=+
−
+
+
−
10
1
2
DD
[11.42]
Si nous introduisons la condition d'état stationnaire kE
A
k
k
X
ss
ss
10
1
2
[] [] (
) [ ]
=+ −
et la condition imposée par la stœchiométrie DD []
[ ]
EX =−
, elle se simplifie de
la manière suivante :
dX
dt
kA
k
k
X
D
D
[]
([]
) [ ]
=−
+
+
−
10
1
2
[11.43]
qui est facilement intégrable et donne une solution qui consiste dans une seule
phase transitoire :
DD []
[]
([]
)
XX
kA
k
k
t
=
−+
+
−−
0
101
2
e
[11.44]
Une présentation plus avancée et plus détaillée des cinétiques de relaxation des
enzymes est donnée par HAMMES et SCHIMMEL (1970).