11 – LES RÉACTIONS RAPIDES
385
Cet exemple illustre plusieurs points qui s'appliquent de manière plus générale.
Tout mécanisme qui consiste dans une séquence de n étapes de premier ordre dans
les deux sens de la réaction peut être résolu exactement. La solution donnant l'évolution de la concentration de chacun des réactifs ou des intermédiaires consiste
dans une somme de (n + 1) termes, le premier donnant sa valeur à l'équilibre et
les autres consistant en n phases transitoires dont les temps de relaxation sont les
mêmes pour toutes les concentrations et dont les amplitudes sont caractéristiques
d'une concentration particulière. Dans les cas favorables, les temps de relaxation
pour certaines ou pour toutes les phases transitoires peuvent être associés avec des
étapes particulières du mécanisme ; dans ces cas, la réciproque du temps de relaxation est égale à la somme des constantes de vitesse caractéristiques des sens direct
et inverse de l'étape concernée.
Un second point général qui n'est pas illustré par l'analyse ci-dessus, est que les
réactifs qui sont séparés du reste du mécanisme par des étapes irréversibles ont des
caractéristiques de relaxation plus simples que celles des autres réactifs, parce que
certaines amplitudes sont nulles. Considérons par exemple le mécanisme suivant en
cinq étapes, dans lequel deux étapes sont irréversibles :
X 0
X 1
X 2
X 3
X 4
X 5
[11.29]
En principe, chaque réactif devrait avoir cinq temps de relaxation, et c'est effectivement ce qui devrait être observé pour X 4 et X 5 . Mais X 2 et X 3 sont isolés des
deux dernières étapes par la quatrième étape qui est irréversible ; chacun a, dès lors
une amplitude nulle et donc seulement quatre temps de relaxation observables. X 0
et X 1 sont isolés du reste du mécanisme par la seconde étape qui est irréversible ;
l'évolution de chacun de ces réactifs a trois amplitudes nulles et seulement deux
temps de relaxation observables. Indépendamment du nombre d'étapes irréversibles, le nombre total de phénomènes observés de relaxation pour chaque concentration ne peut être supérieur au nombre prédit par le mécanisme, mais est souvent
inférieur soit parce que des processus ayant des temps de relaxation similaires ne
peuvent pas être résolus ou parce que certaines amplitudes sont trop petites pour
être détectées.
Tous les mécanismes de catalyse enzymatique comprennent au moins une étape de
second ordre. Cependant, chaque étape de ce type peut être transformée en une
cinétique de premier ordre en fonction du temps (c'est-à-dire une cinétique de
pseudo-premier ordre ; § 1.2.3), en s'assurant que l'un des deux réactifs est en large
excès par rapport à l'autre. En conséquence, au moins un des temps de relaxation
observés renferme une constante de vitesse de pseudo-premier ordre et donc, son
expression comprend une dépendance à la concentration. Cela est très utile, puisqu'il permet d'attribuer les temps de relaxation mesurés à des étapes particulières
du mécanisme. Considérons, par exemple, le mécanisme suivant qui représente la
moitié d'un mécanisme à enzyme modifié (§ 6.2.2) étudié en absence du second
substrat :
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Cet exemple illustre plusieurs points qui s'appliquent de manière plus générale.
Tout mécanisme qui consiste dans une séquence de n étapes de premier ordre dans
les deux sens de la réaction peut être résolu exactement. La solution donnant l'évolution de la concentration de chacun des réactifs ou des intermédiaires consiste
dans une somme de (n + 1) termes, le premier donnant sa valeur à l'équilibre et
les autres consistant en n phases transitoires dont les temps de relaxation sont les
mêmes pour toutes les concentrations et dont les amplitudes sont caractéristiques
d'une concentration particulière. Dans les cas favorables, les temps de relaxation
pour certaines ou pour toutes les phases transitoires peuvent être associés avec des
étapes particulières du mécanisme ; dans ces cas, la réciproque du temps de relaxation est égale à la somme des constantes de vitesse caractéristiques des sens direct
et inverse de l'étape concernée.
Un second point général qui n'est pas illustré par l'analyse ci-dessus, est que les
réactifs qui sont séparés du reste du mécanisme par des étapes irréversibles ont des
caractéristiques de relaxation plus simples que celles des autres réactifs, parce que
certaines amplitudes sont nulles. Considérons par exemple le mécanisme suivant en
cinq étapes, dans lequel deux étapes sont irréversibles :
X 0
X 1
X 2
X 3
X 4
X 5
[11.29]
En principe, chaque réactif devrait avoir cinq temps de relaxation, et c'est effectivement ce qui devrait être observé pour X 4 et X 5 . Mais X 2 et X 3 sont isolés des
deux dernières étapes par la quatrième étape qui est irréversible ; chacun a, dès lors
une amplitude nulle et donc seulement quatre temps de relaxation observables. X 0
et X 1 sont isolés du reste du mécanisme par la seconde étape qui est irréversible ;
l'évolution de chacun de ces réactifs a trois amplitudes nulles et seulement deux
temps de relaxation observables. Indépendamment du nombre d'étapes irréversibles, le nombre total de phénomènes observés de relaxation pour chaque concentration ne peut être supérieur au nombre prédit par le mécanisme, mais est souvent
inférieur soit parce que des processus ayant des temps de relaxation similaires ne
peuvent pas être résolus ou parce que certaines amplitudes sont trop petites pour
être détectées.
Tous les mécanismes de catalyse enzymatique comprennent au moins une étape de
second ordre. Cependant, chaque étape de ce type peut être transformée en une
cinétique de premier ordre en fonction du temps (c'est-à-dire une cinétique de
pseudo-premier ordre ; § 1.2.3), en s'assurant que l'un des deux réactifs est en large
excès par rapport à l'autre. En conséquence, au moins un des temps de relaxation
observés renferme une constante de vitesse de pseudo-premier ordre et donc, son
expression comprend une dépendance à la concentration. Cela est très utile, puisqu'il permet d'attribuer les temps de relaxation mesurés à des étapes particulières
du mécanisme. Considérons, par exemple, le mécanisme suivant qui représente la
moitié d'un mécanisme à enzyme modifié (§ 6.2.2) étudié en absence du second
substrat :