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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
répondent aux variations de concentrations de celui-ci de manière coopérative,
alors que dans la figure 10.6 nous avons supposé uniquement une simple inhibition
compétitive, pour éviter de compliquer la discussion en examinant simultanément
deux types d'effet.
PROBLÈMES
10.1 - Considérons un enzyme avec une vitesse donnée par l'équation de HILL
(équation [9.3]), c'est-à-dire v
VA
KA
h
hh
=
+
[]
([ ] )
,
05
, dans des conditions où
la réaction est hors équilibre et l'inhibition par le produit est négligeable. Quelle est la valeur de l'élasticité e [] A
v
quand l'enzyme est à
moitié saturé, c'est-à-dire quand []
,
AK = 05 ? Quelles valeurs limites
prend-elle lorsque [] A devient très petit ou très grand ?
10.2 - Pour la voie à trois étapes de l'équation [10.29], calculer les coefficients
de contrôle du flux dans des conditions où les élasticités vis-à-vis des
deux intermédiaires sont les suivantes :
ee
ee
[]
[]
[]
[]
S
v
S
v
S
v
S
v
1
1
1
2
2
2
1
3
=−
=
=−
=
0, 2,
0, 3,
0,1,
0, 2.
(Supposer que S 1 n'a aucun effet sur E 3 et que S 2 n'a aucun effet sur E 1 ,
c'est-à-dire ee []
[]
S
v
S
v
1
3
2
1
== 0).
10.3 - La manipulation de l'activité de l'enzyme E i dans une voie métabolique
révèle que celui-ci a un coefficient de contrôle du flux de 0,15 dans des
conditions physiologiques. Son élasticité vis-à-vis du produit S i de la
réaction est de – 0,25 dans les mêmes conditions. L'enzyme suivant
dans la voie, E j , ne peut être directement manipulé et son coefficient de
contrôle ne peut donc pas être mesuré directement. Cependant, des
études avec l'enzyme purifié indiquent qu'il a une élasticité de 0,2 vis-àvis du substrat S i dans des conditions physiologiques. En supposant
que S i n'a pas d'interaction particulière avec l'un des autres enzymes
de la voie, estimer la valeur du coefficient de contrôle du flux de E j .
10.4 - L'approche « de bas en haut » décrite par BROWN, HAFNER et BRAND
(1990), implique de varier les activités de plusieurs enzymes dans une
proportion constante et d'utiliser les variations résultantes dans le flux
et dans les concentrations de métabolites pour estimer les coefficients
de contrôle pour le bloc complet d'enzymes plutôt que pour les enzymes individuels. Imaginer une « expérience théorique » permettant
de déduire la relation entre l'un des coefficients de contrôle d'un bloc
d'enzymes et les coefficients de contrôle correspondants des enzymes
composants le bloc.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
répondent aux variations de concentrations de celui-ci de manière coopérative,
alors que dans la figure 10.6 nous avons supposé uniquement une simple inhibition
compétitive, pour éviter de compliquer la discussion en examinant simultanément
deux types d'effet.
PROBLÈMES
10.1 - Considérons un enzyme avec une vitesse donnée par l'équation de HILL
(équation [9.3]), c'est-à-dire v
VA
KA
h
hh
=
+
[]
([ ] )
,
05
, dans des conditions où
la réaction est hors équilibre et l'inhibition par le produit est négligeable. Quelle est la valeur de l'élasticité e [] A
v
quand l'enzyme est à
moitié saturé, c'est-à-dire quand []
,
AK = 05 ? Quelles valeurs limites
prend-elle lorsque [] A devient très petit ou très grand ?
10.2 - Pour la voie à trois étapes de l'équation [10.29], calculer les coefficients
de contrôle du flux dans des conditions où les élasticités vis-à-vis des
deux intermédiaires sont les suivantes :
ee
ee
[]
[]
[]
[]
S
v
S
v
S
v
S
v
1
1
1
2
2
2
1
3
=−
=
=−
=
0, 2,
0, 3,
0,1,
0, 2.
(Supposer que S 1 n'a aucun effet sur E 3 et que S 2 n'a aucun effet sur E 1 ,
c'est-à-dire ee []
[]
S
v
S
v
1
3
2
1
== 0).
10.3 - La manipulation de l'activité de l'enzyme E i dans une voie métabolique
révèle que celui-ci a un coefficient de contrôle du flux de 0,15 dans des
conditions physiologiques. Son élasticité vis-à-vis du produit S i de la
réaction est de – 0,25 dans les mêmes conditions. L'enzyme suivant
dans la voie, E j , ne peut être directement manipulé et son coefficient de
contrôle ne peut donc pas être mesuré directement. Cependant, des
études avec l'enzyme purifié indiquent qu'il a une élasticité de 0,2 vis-àvis du substrat S i dans des conditions physiologiques. En supposant
que S i n'a pas d'interaction particulière avec l'un des autres enzymes
de la voie, estimer la valeur du coefficient de contrôle du flux de E j .
10.4 - L'approche « de bas en haut » décrite par BROWN, HAFNER et BRAND
(1990), implique de varier les activités de plusieurs enzymes dans une
proportion constante et d'utiliser les variations résultantes dans le flux
et dans les concentrations de métabolites pour estimer les coefficients
de contrôle pour le bloc complet d'enzymes plutôt que pour les enzymes individuels. Imaginer une « expérience théorique » permettant
de déduire la relation entre l'un des coefficients de contrôle d'un bloc
d'enzymes et les coefficients de contrôle correspondants des enzymes
composants le bloc.