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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
récent (CORNISH-BOWDEN et CÁRDENAS, 1990) qui regroupe les contributions de
nombreux groupes actifs dans ce domaine.
10.3. ELASTICITÉS
10.3.1. Définition de l'élasticité
Le comportement cinétique des enzymes est habituellement exprimé en termes
d'équations de vitesse comme l'équation de MICHAELIS et MENTEN pour un
système réversible (équation [3.81]) :
v
kE
A kE
P
A
K
P
K
I
K
AP
mA
mP
I
=
−
+++
[] []
[] []
[][][]
00
1
[10.1]
présentée ici pour la conversion des métabolites A et P en présence de l'inhibiteur I
dont la concentration est [] I et la constante d'inhibition (compétitive) est K I .
La forme réversible de l'équation devrait être préférée dans le contexte d'études
physiologiques, puisque les produits sont normalement toujours présents. Dans les
simulations métaboliques, il faut être très prudent avant d'écrire des équations irréversibles, car une telle pratique peut générer des résultats entièrement erronés quant
au comportement d'une voie métabolique ; par exemple, des équations irréversibles
peuvent suggérer que l'établissement d'un état stationnaire ne soit pas possible dans
des conditions où des équations plus réalistes quoique plus complexes indiquent un
état stationnaire stable. Ceci contraste avec le cas habituel de l'étude in vitro dans
une cuvette, où il est aisé de créer des conditions d'irréversibilité.
Pour étudier les mécanismes enzymatiques par le type d'analyse qui est présenté
dans la majeure partie de cet ouvrage, en particulier dans le chapitre 6, il est nécessaire d'exprimer le comportement cinétique en termes d'une équation qui ressemble
à l'équation [10.1]. Néanmoins, l'intérêt de l'analyse du contrôle métabolique n'est
plus de comprendre les mécanismes enzymatiques, non pas parce qu'ils ne sont pas
importants, mais parce que l'objectif est de comprendre un autre aspect du système.
Le genre de question qui est posée n'est pas « comment pouvons-nous expliquer la
variation de v en fonction de [] A ? », mais plutôt « quelle sera la variation de v en
réponse à une faible variation de [] A ? » ou même « quelle sera la variation de
[] A en réponse à une faible variation de la vitesse v ? ». Cette dernière forme de la
question nous rappelle que dans un système vivant la distinction entre variable
dépendante et variable indépendante est moins clairement établie qu'au laboratoire.
Dans une expérience typique de cinétique à l'état stationnaire, nous décidons en
principe des concentrations utilisées et nous mesurons la vitesse des réactions qui
résulte de ce choix ; dans la cellule, à la fois la vitesse et les concentrations sont des
propriétés du système dans son ensemble, et bien que dans certains cas, il soit
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
récent (CORNISH-BOWDEN et CÁRDENAS, 1990) qui regroupe les contributions de
nombreux groupes actifs dans ce domaine.
10.3. ELASTICITÉS
10.3.1. Définition de l'élasticité
Le comportement cinétique des enzymes est habituellement exprimé en termes
d'équations de vitesse comme l'équation de MICHAELIS et MENTEN pour un
système réversible (équation [3.81]) :
v
kE
A kE
P
A
K
P
K
I
K
AP
mA
mP
I
=
−
+++
[] []
[] []
[][][]
00
1
[10.1]
présentée ici pour la conversion des métabolites A et P en présence de l'inhibiteur I
dont la concentration est [] I et la constante d'inhibition (compétitive) est K I .
La forme réversible de l'équation devrait être préférée dans le contexte d'études
physiologiques, puisque les produits sont normalement toujours présents. Dans les
simulations métaboliques, il faut être très prudent avant d'écrire des équations irréversibles, car une telle pratique peut générer des résultats entièrement erronés quant
au comportement d'une voie métabolique ; par exemple, des équations irréversibles
peuvent suggérer que l'établissement d'un état stationnaire ne soit pas possible dans
des conditions où des équations plus réalistes quoique plus complexes indiquent un
état stationnaire stable. Ceci contraste avec le cas habituel de l'étude in vitro dans
une cuvette, où il est aisé de créer des conditions d'irréversibilité.
Pour étudier les mécanismes enzymatiques par le type d'analyse qui est présenté
dans la majeure partie de cet ouvrage, en particulier dans le chapitre 6, il est nécessaire d'exprimer le comportement cinétique en termes d'une équation qui ressemble
à l'équation [10.1]. Néanmoins, l'intérêt de l'analyse du contrôle métabolique n'est
plus de comprendre les mécanismes enzymatiques, non pas parce qu'ils ne sont pas
importants, mais parce que l'objectif est de comprendre un autre aspect du système.
Le genre de question qui est posée n'est pas « comment pouvons-nous expliquer la
variation de v en fonction de [] A ? », mais plutôt « quelle sera la variation de v en
réponse à une faible variation de [] A ? » ou même « quelle sera la variation de
[] A en réponse à une faible variation de la vitesse v ? ». Cette dernière forme de la
question nous rappelle que dans un système vivant la distinction entre variable
dépendante et variable indépendante est moins clairement établie qu'au laboratoire.
Dans une expérience typique de cinétique à l'état stationnaire, nous décidons en
principe des concentrations utilisées et nous mesurons la vitesse des réactions qui
résulte de ce choix ; dans la cellule, à la fois la vitesse et les concentrations sont des
propriétés du système dans son ensemble, et bien que dans certains cas, il soit