9 – CONTRÔLE DE L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
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Il est utile d’examiner l’équation [9.14], l’équation pour quatre sites de fixation,
puisqu’elle illustre mieux que l’équation [9.13] la forme générale de l’équation
d’ADAIR pour un nombre arbitraire n de sites, et qu’elle montre de manière plus
explicite que les coefficients numériques du numérateur (1,3,3,1) et du dénominateur (1,4,6,4,1) sont respectivement les coefficients binomiaux de n – 1 et de n.
Les coefficients du numérateur sont donnés par
() !
!(
)!
n
in
i
−
−−
1
1
pour i allant de 0 à
n – 1, et les coefficients du dénominateur sont donnés par
() !
!(
)!
n
ini −
pour i allant
de 0 à n. Ces coefficients sont souvent considérés comme des « facteurs statistiques ». Ainsi, il existe quatre façons de fixer une molécule de substrat sur une
molécule d’enzyme possédant quatre sites vacants, mais une seule façon de dissocier une molécule de substrat à partir d’un complexe ayant fixé une seule molécule de substrat : de cette situation résulte le facteur 4/1 (c’est-à-dire 4) du dénominateur. De la même manière, il existe trois façons de fixer une seconde molécule
de ligand, mais uniquement deux façons de dissocier une molécule à partir d’un
complexe ayant fixé deux molécules. Il en résulte que le facteur 4 précédent est
multiplié par 3/2, donnant un facteur 6, et ainsi de suite.
La manière particulière utilisée ici pour écrire l’équation d’ADAIR, dans les
équations [9.13] et [9.14], est choisie de sorte que les constantes de dissociation
soient égales si tous les sites sont identiques et n’interagissent pas. Cette propriété
est très utile si nous souhaitons quantifier le degré de divergence par rapport à cette
simple supposition. Les constantes définies de cette manière sont parfois appelées
des constantes intrinsèques, mais parce que ce nom est également employé pour
désigner les paramètres que nous avons appelés constantes de dissociation d’un
groupe, nous éviterons son emploi. Diverses variantes dans l’écriture de l’équation
d'ADAIR sont rencontrées dans la littérature, qui utilisent des coefficients numériques différents (de telle sorte que les constantes de dissociation ne sont plus
égales les unes aux autres, même dans le cas le plus simple), ou qui utilisent des
constantes d’association plutôt que de dissociation, ou encore dans lesquelles les
produits de constantes d’association sont remplacés par des symboles spéciaux,
comme par exemple : Y 3
123
1
≡ KK K
. L’utilisation des constantes d’association est
une pratique courante dans la littérature concernant l’hémoglobine et dans d’autres
publications dont l’accent est mis sur la fixation plutôt que sur la cinétique.
Considérant, dans un souci de simplicité, le cas d’un enzyme à deux sites de fixation, la relation entre les constantes moléculaires de dissociation de l’équation
[9.13] et les constantes de dissociation des deux groupes de l’équation [9.12] peut
être obtenue en comparant l’équation [9.13] avec une autre version de l’équation [9.12] :
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Il est utile d’examiner l’équation [9.14], l’équation pour quatre sites de fixation,
puisqu’elle illustre mieux que l’équation [9.13] la forme générale de l’équation
d’ADAIR pour un nombre arbitraire n de sites, et qu’elle montre de manière plus
explicite que les coefficients numériques du numérateur (1,3,3,1) et du dénominateur (1,4,6,4,1) sont respectivement les coefficients binomiaux de n – 1 et de n.
Les coefficients du numérateur sont donnés par
() !
!(
)!
n
in
i
−
−−
1
1
pour i allant de 0 à
n – 1, et les coefficients du dénominateur sont donnés par
() !
!(
)!
n
ini −
pour i allant
de 0 à n. Ces coefficients sont souvent considérés comme des « facteurs statistiques ». Ainsi, il existe quatre façons de fixer une molécule de substrat sur une
molécule d’enzyme possédant quatre sites vacants, mais une seule façon de dissocier une molécule de substrat à partir d’un complexe ayant fixé une seule molécule de substrat : de cette situation résulte le facteur 4/1 (c’est-à-dire 4) du dénominateur. De la même manière, il existe trois façons de fixer une seconde molécule
de ligand, mais uniquement deux façons de dissocier une molécule à partir d’un
complexe ayant fixé deux molécules. Il en résulte que le facteur 4 précédent est
multiplié par 3/2, donnant un facteur 6, et ainsi de suite.
La manière particulière utilisée ici pour écrire l’équation d’ADAIR, dans les
équations [9.13] et [9.14], est choisie de sorte que les constantes de dissociation
soient égales si tous les sites sont identiques et n’interagissent pas. Cette propriété
est très utile si nous souhaitons quantifier le degré de divergence par rapport à cette
simple supposition. Les constantes définies de cette manière sont parfois appelées
des constantes intrinsèques, mais parce que ce nom est également employé pour
désigner les paramètres que nous avons appelés constantes de dissociation d’un
groupe, nous éviterons son emploi. Diverses variantes dans l’écriture de l’équation
d'ADAIR sont rencontrées dans la littérature, qui utilisent des coefficients numériques différents (de telle sorte que les constantes de dissociation ne sont plus
égales les unes aux autres, même dans le cas le plus simple), ou qui utilisent des
constantes d’association plutôt que de dissociation, ou encore dans lesquelles les
produits de constantes d’association sont remplacés par des symboles spéciaux,
comme par exemple : Y 3
123
1
≡ KK K
. L’utilisation des constantes d’association est
une pratique courante dans la littérature concernant l’hémoglobine et dans d’autres
publications dont l’accent est mis sur la fixation plutôt que sur la cinétique.
Considérant, dans un souci de simplicité, le cas d’un enzyme à deux sites de fixation, la relation entre les constantes moléculaires de dissociation de l’équation
[9.13] et les constantes de dissociation des deux groupes de l’équation [9.12] peut
être obtenue en comparant l’équation [9.13] avec une autre version de l’équation [9.12] :