302
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Tableau 9.1 - Relation entre deux index de coopérativité
hR a
Description
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
6560
1520
533
243
132
Coopérativité négative
1,0
81
Non-coopératif
1,5
2,0
2,5
3,0
3,5
4,0
18,7
9,00
5,80
4,33
3,51
3,00
Coopérativité positive
(gamme normale pour des enzymes individuels)
5,0
6,0
8,0
10
15
20
50
100
1000
2,41
2,08
1,73
1,55
1,34
1,25
1,092
1,045
1,0044
Coopérativité extrême
(en dehors de la gamme accessible pour des enzymes individuels)
Le tableau montre la relation entre le coefficient de HILL, h, et l’index de coopérativité R a .
Les valeurs sont calculées en faisant l’hypothèse que l’équation de HILL (équation [9.3])
est valable. Très peu d’enzymes individuels présentent une coopérativité supérieure à celle
obtenue pour 4. Cependant, il n’y a presque aucune limite à la sensibilité de la réponse qui
résulte de l’action de cascades d’enzymes convertibles et la partie inférieure du tableau
est ajoutée pour faciliter la discussion de systèmes de ce genre.
En principe, les mêmes arguments s’appliquent aux enzymes qui n’obéissent pas
aux lois de MICHAELIS et MENTEN. Une seule concession peut être faite dans le cas
des enzymes coopératifs. Nous pouvons supposer que l’acquisition d’une activité
catalytique élevée a eu moins d’importance au cours de l’évolution que l’acquisition d’un comportement régulé. Ainsi, il est un peu moins évident que les constantes de vitesse catalytiques de ces enzymes aient évolué jusqu’à atteindre les
limites imposées par la chimie tout en restant à l’intérieur des contraintes imposées
par la structure. De toute manière, il est virtuellement impossible d’obtenir des
équations de vitesse utilisables pour un système coopératif, à moins que des
hypothèses soient introduites pour simplifier le système. L’hypothèse de ce type la
plus couramment utilisée consiste à considérer que la fixation du substrat est à
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Tableau 9.1 - Relation entre deux index de coopérativité
hR a
Description
0,5
0,6
0,7
0,8
0,9
6560
1520
533
243
132
Coopérativité négative
1,0
81
Non-coopératif
1,5
2,0
2,5
3,0
3,5
4,0
18,7
9,00
5,80
4,33
3,51
3,00
Coopérativité positive
(gamme normale pour des enzymes individuels)
5,0
6,0
8,0
10
15
20
50
100
1000
2,41
2,08
1,73
1,55
1,34
1,25
1,092
1,045
1,0044
Coopérativité extrême
(en dehors de la gamme accessible pour des enzymes individuels)
Le tableau montre la relation entre le coefficient de HILL, h, et l’index de coopérativité R a .
Les valeurs sont calculées en faisant l’hypothèse que l’équation de HILL (équation [9.3])
est valable. Très peu d’enzymes individuels présentent une coopérativité supérieure à celle
obtenue pour 4. Cependant, il n’y a presque aucune limite à la sensibilité de la réponse qui
résulte de l’action de cascades d’enzymes convertibles et la partie inférieure du tableau
est ajoutée pour faciliter la discussion de systèmes de ce genre.
En principe, les mêmes arguments s’appliquent aux enzymes qui n’obéissent pas
aux lois de MICHAELIS et MENTEN. Une seule concession peut être faite dans le cas
des enzymes coopératifs. Nous pouvons supposer que l’acquisition d’une activité
catalytique élevée a eu moins d’importance au cours de l’évolution que l’acquisition d’un comportement régulé. Ainsi, il est un peu moins évident que les constantes de vitesse catalytiques de ces enzymes aient évolué jusqu’à atteindre les
limites imposées par la chimie tout en restant à l’intérieur des contraintes imposées
par la structure. De toute manière, il est virtuellement impossible d’obtenir des
équations de vitesse utilisables pour un système coopératif, à moins que des
hypothèses soient introduites pour simplifier le système. L’hypothèse de ce type la
plus couramment utilisée consiste à considérer que la fixation du substrat est à