9 – CONTRÔLE DE L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
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MENTEN), h = 1 et donc une coopérativité positive signifie que h est plus grand
que 1. Une cooperativité négative, avec h inférieur à 1, est aussi observée avec
certains enzymes, bien que cette situation soit moins commune (du moins pour des
enzymes purifiés), et que son rôle physiologique soit moins clair.
9.2.2. Un autre index de coopérativité
L’index de coopérativité, R a , introduit par TAKETA et POGELL (1965) est moins
couramment utilisé que le coefficient de HILL, mais il présente les avantages
d’avoir une signification expérimentale plus claire et d’être toujours traité comme
un paramètre purement empirique, ce qui évite toute confusion avec des paramètres
issus de modèles dont la validité est douteuse. Ce paramètre est défini comme le
rapport des valeurs de [] A pour lesquelles vV = 0,9 et vV = 0,1. La relation
entre R a et h est obtenue en substituant successivement ces deux valeurs de vV
dans l’équation [9.3] :
09
09
05
09
,
[]
([ ] )
,
,,
=
+
A
KA
h
hh
[9.6]
01
01
05
01
,
[]
(
[])
,
,,
=
+
A
KA
h
hh
[9.7]
et en résolvant pour les deux valeurs de [] A :
[] ,,
AK
h
09
1
05
9
=
[9.8]
[] ,
,
A
K
h
01
05
1
9
=
[9.9]
Ensuite, la valeur de R a est facilement obtenue comme le rapport [] []
,,
AA 09
01 :
R a
h
= 81
1
[9.10]
Les enzymes non-coopératifs se caractérisent par une valeur de R a = 81, alors que
les enzymes coopératifs ont des valeurs de R a , inférieures à 81 et les enzymes à
coopérativité négative ont des valeurs supérieures à 81. Cette relation n’est pas plus
précise que l’équation [9.3], bien entendu, mais elle est adaptée à la plupart des
situations rencontrées. Quelques valeurs représentatives de R a sont présentées dans
le tableau 9.1.
9.2.3. Hypothèse d’un équilibre de fixation
dans les cinétiques coopératives
En discutant les cinétiques non-coopératives, nous avions souligné (§ 3.6.1) que
l’impossibilité de présumer que la fixation du substrat est à l’équilibre, empêche
d’assimiler la constante de MICHAELIS, K m , à la constante de dissociation thermodynamique du substrat.
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MENTEN), h = 1 et donc une coopérativité positive signifie que h est plus grand
que 1. Une cooperativité négative, avec h inférieur à 1, est aussi observée avec
certains enzymes, bien que cette situation soit moins commune (du moins pour des
enzymes purifiés), et que son rôle physiologique soit moins clair.
9.2.2. Un autre index de coopérativité
L’index de coopérativité, R a , introduit par TAKETA et POGELL (1965) est moins
couramment utilisé que le coefficient de HILL, mais il présente les avantages
d’avoir une signification expérimentale plus claire et d’être toujours traité comme
un paramètre purement empirique, ce qui évite toute confusion avec des paramètres
issus de modèles dont la validité est douteuse. Ce paramètre est défini comme le
rapport des valeurs de [] A pour lesquelles vV = 0,9 et vV = 0,1. La relation
entre R a et h est obtenue en substituant successivement ces deux valeurs de vV
dans l’équation [9.3] :
09
09
05
09
,
[]
([ ] )
,
,,
=
+
A
KA
h
hh
[9.6]
01
01
05
01
,
[]
(
[])
,
,,
=
+
A
KA
h
hh
[9.7]
et en résolvant pour les deux valeurs de [] A :
[] ,,
AK
h
09
1
05
9
=
[9.8]
[] ,
,
A
K
h
01
05
1
9
=
[9.9]
Ensuite, la valeur de R a est facilement obtenue comme le rapport [] []
,,
AA 09
01 :
R a
h
= 81
1
[9.10]
Les enzymes non-coopératifs se caractérisent par une valeur de R a = 81, alors que
les enzymes coopératifs ont des valeurs de R a , inférieures à 81 et les enzymes à
coopérativité négative ont des valeurs supérieures à 81. Cette relation n’est pas plus
précise que l’équation [9.3], bien entendu, mais elle est adaptée à la plupart des
situations rencontrées. Quelques valeurs représentatives de R a sont présentées dans
le tableau 9.1.
9.2.3. Hypothèse d’un équilibre de fixation
dans les cinétiques coopératives
En discutant les cinétiques non-coopératives, nous avions souligné (§ 3.6.1) que
l’impossibilité de présumer que la fixation du substrat est à l’équilibre, empêche
d’assimiler la constante de MICHAELIS, K m , à la constante de dissociation thermodynamique du substrat.