9 – CONTRÔLE DE L’ACTIVITÉ ENZYMATIQUE
9.1. FONCTION DES INTERACTIONS COOPÉRATIVES
ET ALLOSTÉRIQUES
9.1.1. Cycles futiles
S'il est clair que tous les organismes vivants nécessitent un contrôle efficace des
processus métaboliques afin de permettre des changements ordonnés tout en évitant
une progression catastrophique vers l’équilibre thermodynamique, il est moins
évident de réaliser que les enzymes décrites dans les chapitres précédents ne sont
pas capables de fournir le degré de contrôle nécessaire.
La conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-biphosphate fournit une
excellente illustration de ce problème essentiel permettant de discuter des propriétés de l’enzyme qui sont nécessaires pour qu’une régulation efficace soit possible.
La conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-biphosphate nécessite de
l’ATP :
Fructose 6-phosphate + ATP
Fructose-1,6-biphosphate + ADP [9.1]
Cette réaction est catalysée par la phosphofructokinase et constitue la première
étape de la glycolyse qui soit unique à cette voie métabolique – c’est-à-dire qu'elle
ne fait partie d’aucune autre voie métabolique. Elle représente donc une étape
adaptée pour la régulation de la glycolyse, et, bien qu'aujourd'hui (§ 10.5) la
recherche d’un site unique de régulation d’une voie métabolique soit considérée
comme une simplification, il ne fait aucun doute que la phosphofructokinase
contribue de manière importante au contrôle de la glycolyse dans la plupart des
cellules.
Dans des conditions physiologiques la réaction catalysée par la phosphofructokinase est essentiellement irréversible, et comme le fructose 1,6-biphosphate doit
être convertit en fructose 6-phosphate lors de la néoglucogenèse, une réaction
différente doit être utilisée, une réaction hydrolytique catalysée par la fructose
biphosphatase :
Fructose 1,6-biphosphate + H 2 O
Fructose 6-phosphate + Pi
[9.2]
9.1. FONCTION DES INTERACTIONS COOPÉRATIVES
ET ALLOSTÉRIQUES
9.1.1. Cycles futiles
S'il est clair que tous les organismes vivants nécessitent un contrôle efficace des
processus métaboliques afin de permettre des changements ordonnés tout en évitant
une progression catastrophique vers l’équilibre thermodynamique, il est moins
évident de réaliser que les enzymes décrites dans les chapitres précédents ne sont
pas capables de fournir le degré de contrôle nécessaire.
La conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-biphosphate fournit une
excellente illustration de ce problème essentiel permettant de discuter des propriétés de l’enzyme qui sont nécessaires pour qu’une régulation efficace soit possible.
La conversion du fructose 6-phosphate en fructose 1,6-biphosphate nécessite de
l’ATP :
Fructose 6-phosphate + ATP
Fructose-1,6-biphosphate + ADP [9.1]
Cette réaction est catalysée par la phosphofructokinase et constitue la première
étape de la glycolyse qui soit unique à cette voie métabolique – c’est-à-dire qu'elle
ne fait partie d’aucune autre voie métabolique. Elle représente donc une étape
adaptée pour la régulation de la glycolyse, et, bien qu'aujourd'hui (§ 10.5) la
recherche d’un site unique de régulation d’une voie métabolique soit considérée
comme une simplification, il ne fait aucun doute que la phosphofructokinase
contribue de manière importante au contrôle de la glycolyse dans la plupart des
cellules.
Dans des conditions physiologiques la réaction catalysée par la phosphofructokinase est essentiellement irréversible, et comme le fructose 1,6-biphosphate doit
être convertit en fructose 6-phosphate lors de la néoglucogenèse, une réaction
différente doit être utilisée, une réaction hydrolytique catalysée par la fructose
biphosphatase :
Fructose 1,6-biphosphate + H 2 O
Fructose 6-phosphate + Pi
[9.2]