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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Cette réaction est aussi quasiment irréversible. L’existence de deux réactions irréversibles parallèles revêt une grande importance dans le contrôle métabolique : elle
signifie que la direction du flux entre les deux métabolites peut être déterminée par
une régulation différentielle de l’activité des deux enzymes. Une simple réaction
réversible ne pourrait pas être contrôlée de cette manière, parce qu’un catalyseur ne
peut pas modifier la direction du flux d’une réaction, qui est déterminé uniquement
par des considérations thermodynamiques. Les catalyseurs modifient uniquement
la vitesse à laquelle l’équilibre est atteint.
Si la phosphofructokinase et la fructose biphosphatase se comportaient de manière
non-contrôlée, en catalysant les réactions à la même vitesse, il n’y aurait aucune
conversion nette du fructose 6-phosphate et du fructose 1,6-biphosphate, mais une
hydrolyse continue de l’ATP, qui conduirait éventuellement à la mort de l’organisme. Cette situation est connue sous le nom de cycle futile. Pour l’éviter, soit les
deux processus doivent avoir lieu dans des cellules différentes (ou dans des
compartiments cellulaires différents), soit les deux enzymes doivent être contrôlés
de manière telle que l’un n’est actif que lorsque l’autre est inhibé. De nombreux
cycles potentiels sont contrôlés par la compartimentation, mais ce n’est pas toujours possible et donc un contrôle alternatif est nécessaire. C’est par exemple le cas
de tissus comme le foie qui catalysent à la fois la glycolyse et la néoglucogenèse.
Le terme « cycle futile » a été délaissé dans les trois dernières décennies, en raison
de la découverte de l’existence de nombreux cycles et parce que ceux-ci ne sont
pas nécessairement préjudiciables à la cellule. Comme nous en discuterons dans le
§ 10.9.2, les cycles entre formes actives et inactives des enzymes peuvent constituer un mécanisme extrêmement sensible de régulation de l’activité catalytique
qui compense très largement le faible coût dû à l’hydrolyse de l’ATP. Même
lorsque le résultat principal d’un cycle est de produire de la chaleur, il peut difficilement être qualifié de « futile » s’il permet à un animal à sang chaud de maintenir
la température nécessaire à la vie ou s’il permet au bourdon de voler (et de collecter le nectar) par temps froid.
9.1.2. Mécanismes de régulations de l’activité enzymatique
Dans le contexte cellulaire, il est évident que l’activité des protéines et des enzymes en particulier, doit être strictement régulée de sorte que ceux-ci remplissent
leur fonction au bon moment et au bon endroit. Tout d’abord, il faut rappeler que
l’activité d’un enzyme est déterminée par sa structure et donc par sa séquence.
Néanmoins l’activité biologique des protéines peut être régulée à différents niveaux
et par différents mécanismes. Il est possible de distinguer des mécanismes extrinsèques de régulation, qui n’agissent pas directement sur l’activité d’un enzyme
donné, et des mécanismes intrinsèques qui modifient directement l’activité d’un
enzyme donné.
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Cette réaction est aussi quasiment irréversible. L’existence de deux réactions irréversibles parallèles revêt une grande importance dans le contrôle métabolique : elle
signifie que la direction du flux entre les deux métabolites peut être déterminée par
une régulation différentielle de l’activité des deux enzymes. Une simple réaction
réversible ne pourrait pas être contrôlée de cette manière, parce qu’un catalyseur ne
peut pas modifier la direction du flux d’une réaction, qui est déterminé uniquement
par des considérations thermodynamiques. Les catalyseurs modifient uniquement
la vitesse à laquelle l’équilibre est atteint.
Si la phosphofructokinase et la fructose biphosphatase se comportaient de manière
non-contrôlée, en catalysant les réactions à la même vitesse, il n’y aurait aucune
conversion nette du fructose 6-phosphate et du fructose 1,6-biphosphate, mais une
hydrolyse continue de l’ATP, qui conduirait éventuellement à la mort de l’organisme. Cette situation est connue sous le nom de cycle futile. Pour l’éviter, soit les
deux processus doivent avoir lieu dans des cellules différentes (ou dans des
compartiments cellulaires différents), soit les deux enzymes doivent être contrôlés
de manière telle que l’un n’est actif que lorsque l’autre est inhibé. De nombreux
cycles potentiels sont contrôlés par la compartimentation, mais ce n’est pas toujours possible et donc un contrôle alternatif est nécessaire. C’est par exemple le cas
de tissus comme le foie qui catalysent à la fois la glycolyse et la néoglucogenèse.
Le terme « cycle futile » a été délaissé dans les trois dernières décennies, en raison
de la découverte de l’existence de nombreux cycles et parce que ceux-ci ne sont
pas nécessairement préjudiciables à la cellule. Comme nous en discuterons dans le
§ 10.9.2, les cycles entre formes actives et inactives des enzymes peuvent constituer un mécanisme extrêmement sensible de régulation de l’activité catalytique
qui compense très largement le faible coût dû à l’hydrolyse de l’ATP. Même
lorsque le résultat principal d’un cycle est de produire de la chaleur, il peut difficilement être qualifié de « futile » s’il permet à un animal à sang chaud de maintenir
la température nécessaire à la vie ou s’il permet au bourdon de voler (et de collecter le nectar) par temps froid.
9.1.2. Mécanismes de régulations de l’activité enzymatique
Dans le contexte cellulaire, il est évident que l’activité des protéines et des enzymes en particulier, doit être strictement régulée de sorte que ceux-ci remplissent
leur fonction au bon moment et au bon endroit. Tout d’abord, il faut rappeler que
l’activité d’un enzyme est déterminée par sa structure et donc par sa séquence.
Néanmoins l’activité biologique des protéines peut être régulée à différents niveaux
et par différents mécanismes. Il est possible de distinguer des mécanismes extrinsèques de régulation, qui n’agissent pas directement sur l’activité d’un enzyme
donné, et des mécanismes intrinsèques qui modifient directement l’activité d’un
enzyme donné.