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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
et VK m sont non seulement des grandeurs possédant des dimensions
mais ont des dimensions différentes. Cette relation viole-t-elle les règles
discutées dans le § 1.2 et si cela est le cas, jusqu’à quel point l’analyse
découlant de la figure 8.9 est-elle incorrecte ?
8.3 - Un profil pH en cloche se caractérise par des valeurs d’ordonnées pour
les demi-maxima à des valeurs de pH égales à 5,7 et 7,5. Estimer les
valeurs de pK a moléculaires. S’il existe une raison indépendante de
penser que la valeur du pK a d’un groupe est égale à 6,1, que pouvonsnous déduire au sujet du pK a des trois autres groupes ? [Ce problème est
moins trivial qu’il n’apparaît à première vue].
8.4 - Dessiner un schéma plus réaliste de la dépendance au pH de l’activité
d’un enzyme en modifiant le schéma de la figure 8.8 comme suit :
a - permettre au substrat et au produit de se fixer sur les trois formes de
l’enzyme libre et supposer que les constantes de vitesse pour ces
réactions de fixation sont indépendantes de l’état de protonation ;
b - En supposant que le processus catalytique est une réaction à trois
étapes dans lequel chaque étape est réversible et dans lequel la
seconde étape, la conversion entre HEA et HEP, se déroule pour les
complexes une seule fois protonné, et en supposant que toutes les
réactions de protonation sont à l’équilibre dans les conditions d’état
stationnaire, utiliser la méthode de CHA (§ 6.) pour dériver une
expression de K m en fonction de la concentration d’ion hydrogène.
La solution a une apparence complexe qui peut être simplifiée en
définissant fH
H
K
K
H
([
])
[]
[]
+
+
+
=
++
1
1
1
2
. Dans quelles circonstances
K m est-il indépendant du pH ? Si ce paramètre est indépendant du pH
quelle valeur prend-il ?
8.5 - Les mesures suivantes de V à une température T ont été réalisées pour
une réaction catalysée par un enzyme sur une gamme de température
dans laquelle aucune inactivation thermique ne peut être mise en
évidence. Ces données sont-elles consistantes avec l’interprétation selon
laquelle V est donné par kE 20 [] où [] E 0 est constante et k 2 est la constante de vitesse pour une étape simple du mécanisme ?
T (°C)
V (mM min
–1
)
T (°C)
V (mM min
–1
)
5
10
15
20
25
0,32
0,75
1,67
3,46
6,68
30
35
40
45
50
11,9
19,7
30,9
46,5
68,3
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
et VK m sont non seulement des grandeurs possédant des dimensions
mais ont des dimensions différentes. Cette relation viole-t-elle les règles
discutées dans le § 1.2 et si cela est le cas, jusqu’à quel point l’analyse
découlant de la figure 8.9 est-elle incorrecte ?
8.3 - Un profil pH en cloche se caractérise par des valeurs d’ordonnées pour
les demi-maxima à des valeurs de pH égales à 5,7 et 7,5. Estimer les
valeurs de pK a moléculaires. S’il existe une raison indépendante de
penser que la valeur du pK a d’un groupe est égale à 6,1, que pouvonsnous déduire au sujet du pK a des trois autres groupes ? [Ce problème est
moins trivial qu’il n’apparaît à première vue].
8.4 - Dessiner un schéma plus réaliste de la dépendance au pH de l’activité
d’un enzyme en modifiant le schéma de la figure 8.8 comme suit :
a - permettre au substrat et au produit de se fixer sur les trois formes de
l’enzyme libre et supposer que les constantes de vitesse pour ces
réactions de fixation sont indépendantes de l’état de protonation ;
b - En supposant que le processus catalytique est une réaction à trois
étapes dans lequel chaque étape est réversible et dans lequel la
seconde étape, la conversion entre HEA et HEP, se déroule pour les
complexes une seule fois protonné, et en supposant que toutes les
réactions de protonation sont à l’équilibre dans les conditions d’état
stationnaire, utiliser la méthode de CHA (§ 6.) pour dériver une
expression de K m en fonction de la concentration d’ion hydrogène.
La solution a une apparence complexe qui peut être simplifiée en
définissant fH
H
K
K
H
([
])
[]
[]
+
+
+
=
++
1
1
1
2
. Dans quelles circonstances
K m est-il indépendant du pH ? Si ce paramètre est indépendant du pH
quelle valeur prend-il ?
8.5 - Les mesures suivantes de V à une température T ont été réalisées pour
une réaction catalysée par un enzyme sur une gamme de température
dans laquelle aucune inactivation thermique ne peut être mise en
évidence. Ces données sont-elles consistantes avec l’interprétation selon
laquelle V est donné par kE 20 [] où [] E 0 est constante et k 2 est la constante de vitesse pour une étape simple du mécanisme ?
T (°C)
V (mM min
–1
)
T (°C)
V (mM min
–1
)
5
10
15
20
25
0,32
0,75
1,67
3,46
6,68
30
35
40
45
50
11,9
19,7
30,9
46,5
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