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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
En appliquant la suite de la procédure décrite dans le § 3.3.2, nous obtenons une
équation de vitesse qui a la même forme que celle de l’équation [3.33] :
vk
k
kk
E
D
A
kE
kk
k
ffA EE A
=
+
=
+
+
−
−
−−
2
1
12
0
0
20
12
1
[] []
[]
[]
[8.45]
En utilisant les expressions pour les paramètres ˜
V et ˜
K m données ci-dessus, nous
obtenons des expressions pour V et VK m qui ont une forme similaire à celle des
équations [8.28] et [8.33b] :
V
V
f
V
H
K
K
H
EA
EA
EA
==
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
+
+
˜˜
[]
[]
1
1
2
[8.46]
V
K
V
K
f
V
K
H
K
K
H
m
m
E
m
E
E
==
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
+
+
˜
˜
˜
˜
[]
[]
1
1
2
[8.47]
Il faut noter que le comportement vis-à-vis du pH de V reflète l’ionisation du complexe enzyme-substrat, alors que celui de VK m reflète l’ionisation de l’enzyme
libre (ou du substrat libre, voir § 8.4). Quel que soit le cas, la dépendance au pH suit
une courbe en cloche du type de celle dont nous avons discuté dans le § précédent.
8.3.3. Les paramètres indépendants du pH et
leur relation avec les paramètres « apparents »
La relation entre les paramètres réels et les paramètres indépendants du pH qui
viennent d’être introduits est similaire à celle qui relie les valeurs réelles et les
valeurs attendues que nous avons considérées dans le traitement de la fixation nonproductive (§ 5.8.1) ; mais elle est également similaire à la distinction faites entre
valeurs apparentes et réelles (respectivement) dans de nombreux contextes. Ceci
peut sembler inconsistant : pourquoi disons-nous que les valeurs réelles des paramètres de MICHAELIS et MENTEN dans une expérience d’inhibition sont celles qui
s’appliquent en absence d’inhibiteur, alors que dans une étude de la dépendance au
pH, ce sont les valeurs qui s’appliquent à un pH particulier ?
Il serait raisonnable d’espérer une plus grande consistance dans ces appellations,
mais cela créerait plus de problèmes que d’en résoudre et, comme dans d’autres
domaines, il est préférable de sacrifier la consistance au pragmatisme. En thermodynamique, par exemple, nous définissons l’état standard de la plupart des espèces
en solution à une concentration de 1 M, mais nous faisons une exception pour le
solvant en fixant sa concentration standard égale à la concentration à laquelle il se
trouve ; en biochimie, mais pas en chimie, nous étendons ces considérations au
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
En appliquant la suite de la procédure décrite dans le § 3.3.2, nous obtenons une
équation de vitesse qui a la même forme que celle de l’équation [3.33] :
vk
k
kk
E
D
A
kE
kk
k
ffA EE A
=
+
=
+
+
−
−
−−
2
1
12
0
0
20
12
1
[] []
[]
[]
[8.45]
En utilisant les expressions pour les paramètres ˜
V et ˜
K m données ci-dessus, nous
obtenons des expressions pour V et VK m qui ont une forme similaire à celle des
équations [8.28] et [8.33b] :
V
V
f
V
H
K
K
H
EA
EA
EA
==
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
+
+
˜˜
[]
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1
1
2
[8.46]
V
K
V
K
f
V
K
H
K
K
H
m
m
E
m
E
E
==
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
−
+
+
˜
˜
˜
˜
[]
[]
1
1
2
[8.47]
Il faut noter que le comportement vis-à-vis du pH de V reflète l’ionisation du complexe enzyme-substrat, alors que celui de VK m reflète l’ionisation de l’enzyme
libre (ou du substrat libre, voir § 8.4). Quel que soit le cas, la dépendance au pH suit
une courbe en cloche du type de celle dont nous avons discuté dans le § précédent.
8.3.3. Les paramètres indépendants du pH et
leur relation avec les paramètres « apparents »
La relation entre les paramètres réels et les paramètres indépendants du pH qui
viennent d’être introduits est similaire à celle qui relie les valeurs réelles et les
valeurs attendues que nous avons considérées dans le traitement de la fixation nonproductive (§ 5.8.1) ; mais elle est également similaire à la distinction faites entre
valeurs apparentes et réelles (respectivement) dans de nombreux contextes. Ceci
peut sembler inconsistant : pourquoi disons-nous que les valeurs réelles des paramètres de MICHAELIS et MENTEN dans une expérience d’inhibition sont celles qui
s’appliquent en absence d’inhibiteur, alors que dans une étude de la dépendance au
pH, ce sont les valeurs qui s’appliquent à un pH particulier ?
Il serait raisonnable d’espérer une plus grande consistance dans ces appellations,
mais cela créerait plus de problèmes que d’en résoudre et, comme dans d’autres
domaines, il est préférable de sacrifier la consistance au pragmatisme. En thermodynamique, par exemple, nous définissons l’état standard de la plupart des espèces
en solution à une concentration de 1 M, mais nous faisons une exception pour le
solvant en fixant sa concentration standard égale à la concentration à laquelle il se
trouve ; en biochimie, mais pas en chimie, nous étendons ces considérations au