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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
s'applique suffisamment précisément aux réactions enzymatiques pour qu'un tel
calcul offre un avantage dans l'analyse plus qualitative suggérée plus haut.
Les effets isotopiques du solvant sont considérés comme des effets environnementaux, et sont traités dans le § 8.8.
PROBLÈMES
7.1 - La saccharose glucosyltransférase catalyse les réactions suivantes :
glucose 1-phosphate + fructose
sucrose + phosphate inorganique
En absence à la fois de sucrose et de fructose, l'enzyme catalyse l'échange
rapide de
32 P entre le glucose 1-phosphate et le phosphate inorganique
marqué. Cet échange est inhibé fortement et de manière compétitive par
le glucose. L'enzyme est un catalyseur plutôt mauvais pour l'hydrolyse
du glucose 1-phosphate. Proposer une explication pour ces résultats.
7.2 - La méthode décrite dans le § 7.7 fournit des informations concernant les
grandeurs relatives des constantes de vitesse pour les étapes de fixation
et pour l'étape chimique du mécanisme étudié. Une substitution chimique
dans la liaison réactive devrait également modifier les constantes de
vitesse pour l'étape chimique. Pourquoi ce type de substitution ne peut-il
être utilisé pour obtenir le même type d'information que celle obtenue par
substitution isotopique des substrats ? Pourquoi la méthode dépend-elle
de la substitution isotopique ?
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
s'applique suffisamment précisément aux réactions enzymatiques pour qu'un tel
calcul offre un avantage dans l'analyse plus qualitative suggérée plus haut.
Les effets isotopiques du solvant sont considérés comme des effets environnementaux, et sont traités dans le § 8.8.
PROBLÈMES
7.1 - La saccharose glucosyltransférase catalyse les réactions suivantes :
glucose 1-phosphate + fructose
sucrose + phosphate inorganique
En absence à la fois de sucrose et de fructose, l'enzyme catalyse l'échange
rapide de
32 P entre le glucose 1-phosphate et le phosphate inorganique
marqué. Cet échange est inhibé fortement et de manière compétitive par
le glucose. L'enzyme est un catalyseur plutôt mauvais pour l'hydrolyse
du glucose 1-phosphate. Proposer une explication pour ces résultats.
7.2 - La méthode décrite dans le § 7.7 fournit des informations concernant les
grandeurs relatives des constantes de vitesse pour les étapes de fixation
et pour l'étape chimique du mécanisme étudié. Une substitution chimique
dans la liaison réactive devrait également modifier les constantes de
vitesse pour l'étape chimique. Pourquoi ce type de substitution ne peut-il
être utilisé pour obtenir le même type d'information que celle obtenue par
substitution isotopique des substrats ? Pourquoi la méthode dépend-elle
de la substitution isotopique ?