6 – RÉACTIONS À PLUSIEURS SUBSTRATS
219
[A]/v
[B]/v
[A]
[A]
0,5
25
1
10
2
5
[B]
[B]
0,5
1
10
2
6.16 - Effet de l'inhibition par le substrat (avec K siB = 10K mB ) sur les graphiques
primaires pour les mécanismes à complexe ternaire
6.6.3. Mécanisme de type aléatoire à complexe ternaire
Dans le mécanisme aléatoire à complexe ternaire, la concentration de EQ est nulle
en absence de Q si l'hypothèse de l'équilibre rapide est valable. Puisque B ne peut
pas se fixer à une espèce qui n'existe pas, l'inhibition par le substrat n'a pas lieu
avec ce mécanisme sauf si Q est ajouté. Si l'hypothèse de l'équilibre rapide n'est pas
vérifiée, aucune raison n'empêche l'existence d'un phénomène d'inhibition par le
substrat, mais sa nature est difficile à prédire à cause de la complexité de l'équation
de vitesse. Dans ce type de mécanisme, EBQ n'est pas un complexe cul-de-sac,
puisqu'il peut être formé à partir de EB ou de EQ, et ne doit pas nécessairement
être en équilibre avec l'un de ces complexes.
6.6.4. Mécanisme à enzyme modifié
Dans le mécanisme à enzyme modifié, le complexe non-productif EB résulte de la
fixation de B sur E (ou de la fixation de Y sur E dans le symbolisme du § 6.2).
Il constitue un complexe cul-de-sac et peut être incorporé dans l'équation de vitesse
en multipliant les termes qui contiennent E dans le dénominateur de cette équation
par 1+ ([ ]
)
BK siB , où K siB représente la constante de dissociation de EB.
L'équation [6.34] prend alors la forme suivante :
v
VA B
KAKB
B
K
AB
mB
mA
siB
=
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ +
1
1
[] []
[]
[]
[] [] []
[6.39]
En accord avec cette équation, l'inhibition est la plus efficace quand [] A est
faible, et donc elle ressemble à une inhibition compétitive. Les graphiques
primaires de [] Bv en fonction de [] B sont paraboliques, avec un point
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[A]/v
[B]/v
[A]
[A]
0,5
25
1
10
2
5
[B]
[B]
0,5
1
10
2
6.16 - Effet de l'inhibition par le substrat (avec K siB = 10K mB ) sur les graphiques
primaires pour les mécanismes à complexe ternaire
6.6.3. Mécanisme de type aléatoire à complexe ternaire
Dans le mécanisme aléatoire à complexe ternaire, la concentration de EQ est nulle
en absence de Q si l'hypothèse de l'équilibre rapide est valable. Puisque B ne peut
pas se fixer à une espèce qui n'existe pas, l'inhibition par le substrat n'a pas lieu
avec ce mécanisme sauf si Q est ajouté. Si l'hypothèse de l'équilibre rapide n'est pas
vérifiée, aucune raison n'empêche l'existence d'un phénomène d'inhibition par le
substrat, mais sa nature est difficile à prédire à cause de la complexité de l'équation
de vitesse. Dans ce type de mécanisme, EBQ n'est pas un complexe cul-de-sac,
puisqu'il peut être formé à partir de EB ou de EQ, et ne doit pas nécessairement
être en équilibre avec l'un de ces complexes.
6.6.4. Mécanisme à enzyme modifié
Dans le mécanisme à enzyme modifié, le complexe non-productif EB résulte de la
fixation de B sur E (ou de la fixation de Y sur E dans le symbolisme du § 6.2).
Il constitue un complexe cul-de-sac et peut être incorporé dans l'équation de vitesse
en multipliant les termes qui contiennent E dans le dénominateur de cette équation
par 1+ ([ ]
)
BK siB , où K siB représente la constante de dissociation de EB.
L'équation [6.34] prend alors la forme suivante :
v
VA B
KAKB
B
K
AB
mB
mA
siB
=
++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ +
1
1
[] []
[]
[]
[] [] []
[6.39]
En accord avec cette équation, l'inhibition est la plus efficace quand [] A est
faible, et donc elle ressemble à une inhibition compétitive. Les graphiques
primaires de [] Bv en fonction de [] B sont paraboliques, avec un point