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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Il est également possible de considérer B plutôt que A en tant que substrat dont la
concentration est variable, et de tracer des graphiques de [] Bv en fonction de
[] B à différentes valeurs de [] A ; en effet, tant que l'ordre de fixation des
substrats n'a pas été déterminé, la désignation des substrats est arbitraire. L'analyse
est identique et il n'est pas nécessaire de la décrire une seconde fois. La seule
différence importante est que K iB n'apparaît pas dans l'équation [6.24] mais que
KK
K
iA mB
mA apparaît chaque fois que K iB est attendu sur la base du simple
échange entre A et B.
6.5.5. Graphiques pour les mécanismes à enzyme modifié
Pour les mécanismes à enzyme modifié, la vitesse initiale en absence de produit est
donnée par l'équation suivante :
v
VA B
KAKB
A B
mB
mA
=
++
1 [] []
[]
[][] []
[6.34]
La caractéristique la plus surprenante de cette équation est l'absence de constante
au dénominateur (le problème [6.4] à la fin du chapitre explore l'origine de cette
absence). Cette caractéristique induit un comportement aisément différentiable de
celui observé avec les mécanismes à complexe ternaire lorsque la concentration
de l'un ou l'autre des substrats est modifiée : par exemple, si [] A est modifiée
pour une valeur constante de [] B , les valeurs apparentes des paramètres de
MICHAELIS et MENTEN sont les suivantes :
V
VB
KB
app
mB
=
+
1 []
[]
[6.35]
K
KB
KB
m
app
mA
mB
=
+
[]
[]
[6.36]
V
K
V
K
app
m
app
mA
=
1
[6.37]
Bien que l'équation [6.35] soit identique à l'équation [6.29], l'équation [6.36] est
plus simple que l'équation [6.30] et l'équation [6.37], contrairement à l'équation
[6.31] ne montre aucune dépendance vis-à-vis de [] B . Cela signifie que, dans ce
cas, V
app se comporte de la même manière que pour les mécanismes à complexe ternaire, mais que le paramètre VK
app
m
app est indépendant de [] B et prend une valeur
constante VK mA
1
. Les graphiques primaires de [] Av en fonction de [] A ou de
[] Bv en fonction de [] B forment des séries de droites se coupant sur les axes de
[] Av ou [] Bv comme le montre la figure 6.15. Le profil est aisément reconnaissable par rapport à celui des mécanismes à complexe ternaire (figure 6.14) sauf
si K iA est beaucoup plus petit que K mA .
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Il est également possible de considérer B plutôt que A en tant que substrat dont la
concentration est variable, et de tracer des graphiques de [] Bv en fonction de
[] B à différentes valeurs de [] A ; en effet, tant que l'ordre de fixation des
substrats n'a pas été déterminé, la désignation des substrats est arbitraire. L'analyse
est identique et il n'est pas nécessaire de la décrire une seconde fois. La seule
différence importante est que K iB n'apparaît pas dans l'équation [6.24] mais que
KK
K
iA mB
mA apparaît chaque fois que K iB est attendu sur la base du simple
échange entre A et B.
6.5.5. Graphiques pour les mécanismes à enzyme modifié
Pour les mécanismes à enzyme modifié, la vitesse initiale en absence de produit est
donnée par l'équation suivante :
v
VA B
KAKB
A B
mB
mA
=
++
1 [] []
[]
[][] []
[6.34]
La caractéristique la plus surprenante de cette équation est l'absence de constante
au dénominateur (le problème [6.4] à la fin du chapitre explore l'origine de cette
absence). Cette caractéristique induit un comportement aisément différentiable de
celui observé avec les mécanismes à complexe ternaire lorsque la concentration
de l'un ou l'autre des substrats est modifiée : par exemple, si [] A est modifiée
pour une valeur constante de [] B , les valeurs apparentes des paramètres de
MICHAELIS et MENTEN sont les suivantes :
V
VB
KB
app
mB
=
+
1 []
[]
[6.35]
K
KB
KB
m
app
mA
mB
=
+
[]
[]
[6.36]
V
K
V
K
app
m
app
mA
=
1
[6.37]
Bien que l'équation [6.35] soit identique à l'équation [6.29], l'équation [6.36] est
plus simple que l'équation [6.30] et l'équation [6.37], contrairement à l'équation
[6.31] ne montre aucune dépendance vis-à-vis de [] B . Cela signifie que, dans ce
cas, V
app se comporte de la même manière que pour les mécanismes à complexe ternaire, mais que le paramètre VK
app
m
app est indépendant de [] B et prend une valeur
constante VK mA
1
. Les graphiques primaires de [] Av en fonction de [] A ou de
[] Bv en fonction de [] B forment des séries de droites se coupant sur les axes de
[] Av ou [] Bv comme le montre la figure 6.15. Le profil est aisément reconnaissable par rapport à celui des mécanismes à complexe ternaire (figure 6.14) sauf
si K iA est beaucoup plus petit que K mA .