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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3. Les réactions sont antagonistes - Si les deux substrats réagissent sur des sites
différents mais que chacun se fixe plus fortement sur le mauvais site que sur le
bon, le graphique apparaît comme une courbe passant par un minimum. Un tel
cas n’est cependant pas très couramment rencontré dans la pratique.
0,4
v (μM/s)
r
0,2
0
0
0,2
[Glucose] (mM)
[Fructose] (mM)
0
0,5
1
0
1,5
1
0,5
0,4
0,6
0,8
a - Le glucose et le fructose
réagissent sur le même
site : la vitesse est identique pour des substrats
purs ou pour un mélange.
1
0,4
v (μM/s)
r
0,2
0
0
0,2
[Glucose] (mM)
[Galactose] (mM)
012
0
1,5
1
0,5
0,4
0,6
0,8
b - Le glucose et le galactose
réagissent sur des sites
différents : la vitesse est
plus élevée avec un mélange
qu'avec les substrats purs.
1
ab
5.10 - Graphiques de compétition
Les données de CHEVILLARD, CÁRDENAS et CORNISH-BOWDEN (1993) pour la phosphorylation
de mélanges glucose/fructose par l’hexokinase de levure (a), et de mélanges glucose/galactose pour un mélange d’hexokinase et de galactokinase de levure (b). Dans les deux cas, les
mélanges sont construits de sorte que la vitesse mesurée est la même pour les substrats
purs (voir le texte pour plus de détails). Si les deux substrats sont en compétition pour le
même site, la vitesse est indépendante de la proportion des substrats, comme dans (a) ;
quand les réactions se déroulent sur des sites distincts, avec peu ou pas d’inhibition
croisée, la vitesse pour les mélanges d’intermédiaires devrait être supérieure à celle pour
les substrats purs comme dans (b).
5.5.3. Protection par le substrat
La présence du substrat de l’enzyme a souvent pour effet de protéger l’enzyme
contre l’inactivation par un inhibiteur irréversible ; en d’autres termes, le substrat
agit comme un inhibiteur de la réaction d’inactivation. Si la réaction normale du
substrat est capable de se dérouler (soit qu’il s’agisse d’un système à un seul substrat
ou que les autres composants nécessaires, comme par exemple l’eau, soient également présents), le schéma réactionnel présenté dans la figure 5.11 peut être considéré comme la combinaison d’un schéma représentant la compétition entre substrats et d'un schéma de KITZ-WILSON pour l’inactivation de l’enzyme (éq. [5.1]).
CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
3. Les réactions sont antagonistes - Si les deux substrats réagissent sur des sites
différents mais que chacun se fixe plus fortement sur le mauvais site que sur le
bon, le graphique apparaît comme une courbe passant par un minimum. Un tel
cas n’est cependant pas très couramment rencontré dans la pratique.
0,4
v (μM/s)
r
0,2
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[Glucose] (mM)
[Fructose] (mM)
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1,5
1
0,5
0,4
0,6
0,8
a - Le glucose et le fructose
réagissent sur le même
site : la vitesse est identique pour des substrats
purs ou pour un mélange.
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v (μM/s)
r
0,2
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0,2
[Glucose] (mM)
[Galactose] (mM)
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0
1,5
1
0,5
0,4
0,6
0,8
b - Le glucose et le galactose
réagissent sur des sites
différents : la vitesse est
plus élevée avec un mélange
qu'avec les substrats purs.
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5.10 - Graphiques de compétition
Les données de CHEVILLARD, CÁRDENAS et CORNISH-BOWDEN (1993) pour la phosphorylation
de mélanges glucose/fructose par l’hexokinase de levure (a), et de mélanges glucose/galactose pour un mélange d’hexokinase et de galactokinase de levure (b). Dans les deux cas, les
mélanges sont construits de sorte que la vitesse mesurée est la même pour les substrats
purs (voir le texte pour plus de détails). Si les deux substrats sont en compétition pour le
même site, la vitesse est indépendante de la proportion des substrats, comme dans (a) ;
quand les réactions se déroulent sur des sites distincts, avec peu ou pas d’inhibition
croisée, la vitesse pour les mélanges d’intermédiaires devrait être supérieure à celle pour
les substrats purs comme dans (b).
5.5.3. Protection par le substrat
La présence du substrat de l’enzyme a souvent pour effet de protéger l’enzyme
contre l’inactivation par un inhibiteur irréversible ; en d’autres termes, le substrat
agit comme un inhibiteur de la réaction d’inactivation. Si la réaction normale du
substrat est capable de se dérouler (soit qu’il s’agisse d’un système à un seul substrat
ou que les autres composants nécessaires, comme par exemple l’eau, soient également présents), le schéma réactionnel présenté dans la figure 5.11 peut être considéré comme la combinaison d’un schéma représentant la compétition entre substrats et d'un schéma de KITZ-WILSON pour l’inactivation de l’enzyme (éq. [5.1]).