5 – INHIBITION ET ACTIVATION DES ENZYMES
157
alors l’équation [5.26] prend la forme suivante :
v
V
K
rA
V
K
rA
rA
K
rA
K
tot
mm
mm
=
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
++
( – )[ ]
'
'
[' ]
( - )[ ]
[' ]
'
1
1
1
00
0
0
v
V
K
rA
V
K
rA
r
A
K
r
A
K
tot
mm
mm
=
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
( – )[ ]
'
'
[' ]
(–)
[]
[' ]
'
1
11
1
00
00
v
vr
A
K
r
A
K
r
A
K
r
A
K
v
tot
mm
mm
=
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
⎡
⎣
⎢
⎤
⎦
⎥
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
=
0
00
00
11
1
11
1
(–)
[]
[' ]
'
(–)
[]
[' ]
'
[5.28]
La troisième forme de cette équation provient de la seconde en utilisant l’équation
[5.26] pour substituer VA K m
[] 0
par vA K m
00 1+
[
]
([ ]
) , et VA
K m
'[ ' ]
'
0
de
manière similaire. En conclusion, si les équations [5.22] et [5.23] sont valables, la
vitesse totale pour les mélanges préparés en accord avec l’équation [5.27] est indépendante des proportions de chacun des substrats dans le mélange. Un graphique
de v tot en fonction de r, connu sous le nom de graphique de compétition, fournit
alors un test permettant de déterminer si les deux substrats sont en compétition
pour le même site actif de l’enzyme. L’examen d’une plus large gamme de
modèles possibles que celui décrit par les équations [5.21] et [5.22], montre qu’il
existe essentiellement trois possibilités (CHEVILLARD, CÁRDENAS et CORNISHBOWDEN, 1993) :
1. La compétition pour un seul site - Le graphique ne montre aucune dépendance
de v tot sur r, c’est-à-dire qu’il donne une droite horizontale, comme illustré dans
la figure 5.10a dans le cas de la compétition entre le glucose et le fructose pour
le site actif de l’hexokinase de levure.
2. Les réactions se déroulent dans des sites séparés - Si les deux réactions sont
complètement séparées sans qu’il n’y ait d’interaction entre un des enzymes et le
substrat de l’autre enzyme, le graphique apparaît comme une courbe passant par un
maximum. En réalité, il s’agit là d’un cas extrême, parce que si les deux substrats
partagent quelques similarités, on s’attend à ce que chacun inhibe l’enzyme pour
l’autre substrat. Cependant, étant donné que chaque substrat se fixe plus fortement
sur son propre enzyme que sur l’autre, le comportement est qualitativement
identique, c’est-à-dire que le graphique a la forme d’une courbe passant par un
maximum, comme illustré dans la figure 5.10b pour la phosphorylation du glucose
et du galactose par un mélange d’hexokinase et de galactokinase.
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alors l’équation [5.26] prend la forme suivante :
v
V
K
rA
V
K
rA
rA
K
rA
K
tot
mm
mm
=
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
++
( – )[ ]
'
'
[' ]
( - )[ ]
[' ]
'
1
1
1
00
0
0
v
V
K
rA
V
K
rA
r
A
K
r
A
K
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mm
mm
=
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
( – )[ ]
'
'
[' ]
(–)
[]
[' ]
'
1
11
1
00
00
v
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A
K
r
A
K
r
A
K
r
A
K
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+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
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⎟
⎡
⎣
⎢
⎤
⎦
⎥
+
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟ ++
⎛
⎝
⎜
⎞
⎠
⎟
=
0
00
00
11
1
11
1
(–)
[]
[' ]
'
(–)
[]
[' ]
'
[5.28]
La troisième forme de cette équation provient de la seconde en utilisant l’équation
[5.26] pour substituer VA K m
[] 0
par vA K m
00 1+
[
]
([ ]
) , et VA
K m
'[ ' ]
'
0
de
manière similaire. En conclusion, si les équations [5.22] et [5.23] sont valables, la
vitesse totale pour les mélanges préparés en accord avec l’équation [5.27] est indépendante des proportions de chacun des substrats dans le mélange. Un graphique
de v tot en fonction de r, connu sous le nom de graphique de compétition, fournit
alors un test permettant de déterminer si les deux substrats sont en compétition
pour le même site actif de l’enzyme. L’examen d’une plus large gamme de
modèles possibles que celui décrit par les équations [5.21] et [5.22], montre qu’il
existe essentiellement trois possibilités (CHEVILLARD, CÁRDENAS et CORNISHBOWDEN, 1993) :
1. La compétition pour un seul site - Le graphique ne montre aucune dépendance
de v tot sur r, c’est-à-dire qu’il donne une droite horizontale, comme illustré dans
la figure 5.10a dans le cas de la compétition entre le glucose et le fructose pour
le site actif de l’hexokinase de levure.
2. Les réactions se déroulent dans des sites séparés - Si les deux réactions sont
complètement séparées sans qu’il n’y ait d’interaction entre un des enzymes et le
substrat de l’autre enzyme, le graphique apparaît comme une courbe passant par un
maximum. En réalité, il s’agit là d’un cas extrême, parce que si les deux substrats
partagent quelques similarités, on s’attend à ce que chacun inhibe l’enzyme pour
l’autre substrat. Cependant, étant donné que chaque substrat se fixe plus fortement
sur son propre enzyme que sur l’autre, le comportement est qualitativement
identique, c’est-à-dire que le graphique a la forme d’une courbe passant par un
maximum, comme illustré dans la figure 5.10b pour la phosphorylation du glucose
et du galactose par un mélange d’hexokinase et de galactokinase.