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CINÉTIQUE ENZYMATIQUE
Cette concentration [] I 0.5 n’est égale à aucune des constantes habituelles d’inhibition, excepté dans le cas d’une inhibition non-compétitive pure, qui est très rarement rencontrée dans la pratique (voir § 5.2.2) pour constituer un exemple utile : en
général, il est plus prudent de dire que [] I 0,5 n’est pas une constante d’inhibition
et qu’il est nécessaire de connaître le type d’inhibition pour la convertir en l’une de
ces constantes. CHENG et PRUSOFF (1973) et BRANDT, LAUX et YATES (1987) ont
présenté des analyses détaillées de ces relations qui découlent de l’équation
habituelle pour une inhibition mixte (équation [5.12]).
1/v
1/V
[I]
– K ic 0
Compétitive
[A]/v
[I]
0
Compétitive
1/v
[I]
0
[A]/v
K m /V
[I]
– K iu 0
Anti-compétitive
Anti-compétitive
1/v
1/(1 – K iu /K ic )V
K m (1 – K iu /K ic )V
[I]
– K ic
Mixte
Mixte
[A]/v
[I]
– K iu
0
0
ab
5.7 - Détermination des constantes d’inhibition compétitive et anti-compétitive
a - La valeur de K ic est donné par les graphiques de 1/v en fonction de [ I ] pour différentes
valeurs de [A] (DIXON, 1953b). b - La valeur de K iu est déterminée par les graphiques de [A] /v
en fonction de [ I ] pour différentes valeurs de [A] (CORNISH-BOWDEN, 1974). Dans le cas
d’une inhibition mixte, le point d’intersection peut être au-dessus de l’axe dans le premier
graphique et en dessous dans le second ou vice et versa. Il peut également se situer sur
l’axe dans les deux graphiques si K ic = K iu .