5 – INHIBITION ET ACTIVATION DES ENZYMES
153
[Glucose 6-phosphate] (mM)
100
50
01 02 03 0
– 10
1/v (mM –1 min)
[Glucose 6-phosphate] (mM)
60
40
20
0
01 02 03 0
[MgATP 2– ]/v (min)
2,58
1,72
0,645
0,344
8,8
5.8 - Inhibition de l’hexokinase D par le glucose 6-phosphate
(STORER et CORNISH-BOWDEN, 1977) portée en graphique comme dans la figure 5.7
Les concentrations de MgATP
2– sont 8,8 mM (●), 2,58 mM (᭝), 1,72 mM (᭺), 0,645 (᭿) et
0,344 mM (᭡). La combinaison des droites sécantes dans le graphique (a) et des droites
parallèles dans le graphique (b) indique une inhibition compétitive avec K ic = 11,5 mM.
Si nous réarrangeons celle-ci pour trouver la valeur de [] I pour laquelle 1 v (dans
un graphique de DIXON) ou [A] v (dans un graphique de [A] v en fonction de
[] I ) est égal à zéro, nous obtenons la valeur suivante (CORTÉS et al., 2001) :
[]
–
[]
([ ]
)
()
I
KA
AK
m
iu
KK mi c
=
+
+
[5.19]
Ce résultat n’est pas par lui-même d’une importance immédiate, mais si nous
ignorons le signe négatif et substituons la valeur positive résultante dans l’équation
[5.14], le résultat est une vitesse égale à la moitié de la vitesse v 0 en absence
d’inhibiteur :
v
VA
KA
v
m
=
+
=
[]
([ ] )
,
2
05 0
[5.20]
Il découle de cette équation que l’intersection avec l’axe des abscisse, dans un
graphique de DIXON ou dans un graphique de [A] v en fonction de [] I , est égale
à – [] I 0,5 , et que laisser tomber le signe négatif de l’équation [5.19] montre la
dépendance exacte de [] I 0,5 vis-à-vis de la concentration de substrat et des autres
paramètres :
[]
[]
([ ]
)
,
()
I
KA
AK
m
iu
KK mi c
05 =
+
+
[5.21]
Ce résultat peut également être obtenu en substituant v i = 0,5 v 0 dans l’équation
[5.18].