Première partie :
étude bibliographique
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II-1-1- Définition et chimie structurale :
Présentes chez tous les êtres vivants, des bactéries à l’Homme, les protéines sont de très gros
biopolymères formés à partir de seulement 20 monomères différents. Ces monomères sont des αamino acides qui s’unissent par des liaisons peptidiques pour donner des chaînes polypeptidiques
linéaires (Weinman et al, 2000).
Les protéines résultent de l’assemblage d’acides aminés en une chaîne linéaire non ramifiée,
quoique cet arrangement puisse être modifié par la suite. La structure des divers types d’acides
aminés rencontrés dans les protéines est décrite dans les annexes (voir annexe Tableau N° 20).
La plupart des protéines n’existent que dans l’un de deux états suivants : à l’état étendu, sous
forme de tiges relativement rigides les protéines fibreuses, ou bien à l’état de globule, donc sous
une forme compacte les protéines globulaires (Smith et al, 1996).
a- Classification :
La classification des protéines peut être établie d’après plusieurs bases :
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• Chimique :
Holoprotéines (ne contient que des acides aminés) ;
Albumines (solubles dans l’eau pure, difficilement précipitables par les sels) ;
Globulines (moins solubles et plus facilement précipitées) ;
Hétéroprotéines : glyco-, phospho-, métallo-, nucléoprotéines.
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• Conformation :
Sphéroprotéines, globulaires : jouent un rôle essentiel dans le métabolisme et remplissent
plusieurs autres fonctions.
Scléroprotéines, fibreuses : sont trouvées dans les tissus et les éléments de structure comme
les muscles, les os, la peau, les composants ou les membranes cellulaires.
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• Fonction :
Protéines structurale ;
Protéines plasmatiques et des liquides biologiques (sang, lait, ..)
Protéines a activité biologique : enzymes, hormones, transporteurs,… ;
Protéines alimentaires (protéines économiquement favorisées, digestible et savoureuses,
appartenant à un des groupes précédents) (Alais et al, 2008).
b- Structure :
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