Partie I : Synthèse bibliographique
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d’histamine par autolyse ne dépasse pas 15mg/100g et n’explique pas la disparition
d’histamines observée (Kimata et Kawai, 1951). Les aliments d’origine animale
contiennent une quantité dite « physiologique » d’histamine. Les teneurs en histamine
physiologique couramment retrouvées sont de l’ordre de 2 à 5 mg/100g d’aliment. Lors
de la dégradation de ces aliments, ces valeurs peuvent atteindre 15 mg/100g. Ces
quantités n’entrainent a priori aucune manifestation pathologique (Pulce, 2003). Des
études ont montré que pour certaines espèces pélagiques, les muscles rouges (15 à 25%
de leur musculature totale) sont très riches en cytochromes contenant de l’histidine
(Wendakoon, 1990). Les thons riches en muscle rouge contiennent plus d’histamine et
la pré-cuisson précoce du thon limite la production d’histamine (Laurent et Bennesar,
1995). Les muscles plus vascularisés renferment donc plus d’histidine libre et sont par
conséquent potentiellement plus histaminogènes (Fall et al, 2001).
I.3.3.2. Histamine d’origine bactérienne :
L’histidine libre peut subir une décarboxylation enzymatique grâce à une enzyme,
l’histidine décarboxylase, qui la transforme en histamine thermorésistante. L’histidine
décarboxylase est une enzyme retrouvée dans certaines bactéries : les entérobactéries,
certaines clostridies et certains lactobacilles (Lactobacillus buchneri). Il est difficile de
définir le niveau de production de ces espèces. Par ailleurs, l’activité de
décarboxylation n’a vraisemblablement pas été testée chez toutes les bactéries, la
preuve est l’identification en 1982, comme producteur importent d’histamine, d’un
clostridium perfringens isolé dans un thon. Ces bactéries ne sont pas nécessairement
des bactéries usuelles de la microflore du poisson, mais essentiellement des
contaminations post- pêches. Cette contamination peut survenir à différents niveaux
(bateau, processus de conditionnement,.... etc) (Pulce, 2003). L’histamine se forme par
décarboxylation de la L-histidine libre par une enzyme d’origine principalement
bactérienne mais aussi tissulaire, l’histidine décarboxylase produite essentiellement par
des entérobactéries mésophiles (Diop et al, 2010).
Après la mort du poisson et dans des conditions de stockage, notamment à partir de
+2°C et 5°C, les bactéries produisant l’histidine décarboxylase peuvent se
multiplier conduisant à la formation d’histamine. Cette production peut être parfois très
rapide à partir de +10°C (Dalgaard, 2008). Dans le domaine alimentaire, l’histamine
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d’histamine par autolyse ne dépasse pas 15mg/100g et n’explique pas la disparition
d’histamines observée (Kimata et Kawai, 1951). Les aliments d’origine animale
contiennent une quantité dite « physiologique » d’histamine. Les teneurs en histamine
physiologique couramment retrouvées sont de l’ordre de 2 à 5 mg/100g d’aliment. Lors
de la dégradation de ces aliments, ces valeurs peuvent atteindre 15 mg/100g. Ces
quantités n’entrainent a priori aucune manifestation pathologique (Pulce, 2003). Des
études ont montré que pour certaines espèces pélagiques, les muscles rouges (15 à 25%
de leur musculature totale) sont très riches en cytochromes contenant de l’histidine
(Wendakoon, 1990). Les thons riches en muscle rouge contiennent plus d’histamine et
la pré-cuisson précoce du thon limite la production d’histamine (Laurent et Bennesar,
1995). Les muscles plus vascularisés renferment donc plus d’histidine libre et sont par
conséquent potentiellement plus histaminogènes (Fall et al, 2001).
I.3.3.2. Histamine d’origine bactérienne :
L’histidine libre peut subir une décarboxylation enzymatique grâce à une enzyme,
l’histidine décarboxylase, qui la transforme en histamine thermorésistante. L’histidine
décarboxylase est une enzyme retrouvée dans certaines bactéries : les entérobactéries,
certaines clostridies et certains lactobacilles (Lactobacillus buchneri). Il est difficile de
définir le niveau de production de ces espèces. Par ailleurs, l’activité de
décarboxylation n’a vraisemblablement pas été testée chez toutes les bactéries, la
preuve est l’identification en 1982, comme producteur importent d’histamine, d’un
clostridium perfringens isolé dans un thon. Ces bactéries ne sont pas nécessairement
des bactéries usuelles de la microflore du poisson, mais essentiellement des
contaminations post- pêches. Cette contamination peut survenir à différents niveaux
(bateau, processus de conditionnement,.... etc) (Pulce, 2003). L’histamine se forme par
décarboxylation de la L-histidine libre par une enzyme d’origine principalement
bactérienne mais aussi tissulaire, l’histidine décarboxylase produite essentiellement par
des entérobactéries mésophiles (Diop et al, 2010).
Après la mort du poisson et dans des conditions de stockage, notamment à partir de
+2°C et 5°C, les bactéries produisant l’histidine décarboxylase peuvent se
multiplier conduisant à la formation d’histamine. Cette production peut être parfois très
rapide à partir de +10°C (Dalgaard, 2008). Dans le domaine alimentaire, l’histamine