GENERALITE SUR LA CHITINE
RECHERCHE BIBLIOGRAPHIQUE
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lactique), équivaut aux conditions d’extraction de la chitine. Traditionnellement, la
fermentation se déroule dans un réacteur où les conditions de température, pH, pression et
agitation sont suivies. A l’issue de la fermentation, une filtration sépare deux fractions. La
fraction solide est composée en majorité de chitine et la fraction liquide contient les autres
constituants solubilisés. L’un des intérêts du procédé biologique résulte du potentiel de
valorisation de cette dernière fraction. (Le roux ,2012)
Teng et al. (2001) rapportent que les fermentations par Pseudomonas
maltophilia, Bacillus subtilis, Streptococcus faecium, Pediococcus pentosaseus et
Aspergillus oryzae, permettaient d’extraire la chitine en préservant la longueur des
chaînes du polymère. Leur travail a porté sur la comparaison entre 34 mycètes. Trois
Aspergillus niger, 0307, 0474 et 0576, ont été sélectionnés pour leur activité
protéolytique et leur composition riche en chitine. Ces microorganismes
consomment les protéines libérées et abaissent le pH. La fermentation dure 4 à 7
jours, à 30 °C. Le rendement en chitine est autour de 48 % et la teneur en protéines
résiduelles entre 1,6 et 3,9%. Les souches fongiques présentent l’avantage de
posséder une proportion de chitine dans leur structure externe. La teneur en chitine
varie de 42 % pour Aspergillus niger à 2,3 % pour Saccharomyces gulutara
(Synowiecki et Al-Khateeb, 2003). Après 14 jours de fermentation par B. subtilus à
30 °C, déprotéinisation et déminéralisation atteignent 86 % et 72 % respectivement,
soit 6,1 % et 5,2 % de teneurs résiduelles (Sini et al., 2007).
La fermentation par bactéries lactiques est largement traitée dans la littérature
(Zakaria et al. 1998 ; Khanafari et al., 2008). Rao et Stevens (2007) testent le
potentiel de Lactobacillus planturum 541 des coproduits de crevettes. La
fermentation dure 24 h et l’inoculum est fixé à 5% en w/w. Les expériences
comparent la fermentation avec ou sans acide acétique ajouté à l’autolyse. Les
meilleurs résultats sont obtenus lorsque la fermentation est soutenue par l’appoint
d’acide acétique ajusté à pH 6. La déprotéinisation et la déminéralisation atteignent
66 % et 63 % respectivement à partir des cuticules de crevettes, tandis qu’elles
atteignent 83 % et 88 % respectivement à partir de têtes de crevettes. Cependant, les
teneurs en protéines et minéraux sont initialement plus élevées dans les têtes, par
conséquent le rendement en chitine est plus faible. La composition en acides aminés
dans la fraction liquide a été étudiée et comparée à des références alimentaires
(bœuf, poudre de lait et œufs). Rao et Stevens prouvent ainsi la haute valeur
nutritive de cette fraction.
II-3-2-1 Déprotéinisation et de déminéralisation enzymatique
Les enzymes sont largement exploitées par les industries, en particulier les
protéases. Leur activité principale est la lyse des liaisons peptidiques. Elles ciblent
également les liaisons esters (Bornscheuer et Kazlauskas, 2004). Dès les années 60,
des investigations se sont orientées vers les protéases pour extraire la chitine, entre
pH 5 et 8 (Wang et chio ,1998). Roussina a testé la déprotéinisation par la papaïne,
la pepsine et la trypsine en 1968. Gagne et Simpson (1993) ont déterminé les
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lactique), équivaut aux conditions d’extraction de la chitine. Traditionnellement, la
fermentation se déroule dans un réacteur où les conditions de température, pH, pression et
agitation sont suivies. A l’issue de la fermentation, une filtration sépare deux fractions. La
fraction solide est composée en majorité de chitine et la fraction liquide contient les autres
constituants solubilisés. L’un des intérêts du procédé biologique résulte du potentiel de
valorisation de cette dernière fraction. (Le roux ,2012)
Teng et al. (2001) rapportent que les fermentations par Pseudomonas
maltophilia, Bacillus subtilis, Streptococcus faecium, Pediococcus pentosaseus et
Aspergillus oryzae, permettaient d’extraire la chitine en préservant la longueur des
chaînes du polymère. Leur travail a porté sur la comparaison entre 34 mycètes. Trois
Aspergillus niger, 0307, 0474 et 0576, ont été sélectionnés pour leur activité
protéolytique et leur composition riche en chitine. Ces microorganismes
consomment les protéines libérées et abaissent le pH. La fermentation dure 4 à 7
jours, à 30 °C. Le rendement en chitine est autour de 48 % et la teneur en protéines
résiduelles entre 1,6 et 3,9%. Les souches fongiques présentent l’avantage de
posséder une proportion de chitine dans leur structure externe. La teneur en chitine
varie de 42 % pour Aspergillus niger à 2,3 % pour Saccharomyces gulutara
(Synowiecki et Al-Khateeb, 2003). Après 14 jours de fermentation par B. subtilus à
30 °C, déprotéinisation et déminéralisation atteignent 86 % et 72 % respectivement,
soit 6,1 % et 5,2 % de teneurs résiduelles (Sini et al., 2007).
La fermentation par bactéries lactiques est largement traitée dans la littérature
(Zakaria et al. 1998 ; Khanafari et al., 2008). Rao et Stevens (2007) testent le
potentiel de Lactobacillus planturum 541 des coproduits de crevettes. La
fermentation dure 24 h et l’inoculum est fixé à 5% en w/w. Les expériences
comparent la fermentation avec ou sans acide acétique ajouté à l’autolyse. Les
meilleurs résultats sont obtenus lorsque la fermentation est soutenue par l’appoint
d’acide acétique ajusté à pH 6. La déprotéinisation et la déminéralisation atteignent
66 % et 63 % respectivement à partir des cuticules de crevettes, tandis qu’elles
atteignent 83 % et 88 % respectivement à partir de têtes de crevettes. Cependant, les
teneurs en protéines et minéraux sont initialement plus élevées dans les têtes, par
conséquent le rendement en chitine est plus faible. La composition en acides aminés
dans la fraction liquide a été étudiée et comparée à des références alimentaires
(bœuf, poudre de lait et œufs). Rao et Stevens prouvent ainsi la haute valeur
nutritive de cette fraction.
II-3-2-1 Déprotéinisation et de déminéralisation enzymatique
Les enzymes sont largement exploitées par les industries, en particulier les
protéases. Leur activité principale est la lyse des liaisons peptidiques. Elles ciblent
également les liaisons esters (Bornscheuer et Kazlauskas, 2004). Dès les années 60,
des investigations se sont orientées vers les protéases pour extraire la chitine, entre
pH 5 et 8 (Wang et chio ,1998). Roussina a testé la déprotéinisation par la papaïne,
la pepsine et la trypsine en 1968. Gagne et Simpson (1993) ont déterminé les