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LE MÊTABOLISME DE LA PLANTE
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La molécule enzymatique est constituée d’une chaîne formée de restes d’acides
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aminés. Elle est maintenue repliée grâce à de nombreux ponts disulfures. Grâce
à ce reploiement de la chaîne, deux restes d’histidine se trouvent très proches l’un
de l’autre et constituent un site actif. On peut, par divers procédés, ouvrir les ponts
disultures. La chaîne s’étale et l’enzyme est inactivé car il ne peut plus alors
s’adapter à la forme moléculaire du substrat.
Inhibition compétitive (g. 197). —— La théorie de la complémentarité
enzyme—substrat rend compte de l’inhibition compétitive par des corps
qui, en vertu d’une analogie de structure avec le substrat, forment des
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F1G. 197. —— Inhibition compétitive d’un enzyme par analogie de structure
entre l’inhibiteur et le substrat.
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Action enzymatique normale; b) Complexe enzmne—inhibiteur; le substrat ne peut se
E : enzyme; A : substrat; B et C :
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rendent l’enzyme inactif par blocage des pôles
reactionnels. Ces inhibiteurs sont donc susceptibles
compét1t10n avec les substrats; ils exercent une inhibition compétitive.
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