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Mécanisme, »d’interirention de l’enzyme :—îormation…d’un complexe
-
transitoire en‘zymefsubstrat‘ {g. ,195).
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Le fait que là nature
du
substrat dépende étroitement de la protéine apoenzymatique
‘
de concevoir que cette protéine se combine au substrat :
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nalement le substrat A —> B + C et l’enzyme E est régénéré.
Seule l’hypothèse du complexe Enzyme-Substrat permet d’expliquer
la remarquable stéréo-spécicité de certains enzymes qui catalysent
la transformation d’un corps, mais pas celle de son isomère optique.
Ainsi deui enzymes distincts, produits par des souches bactériennes diércntès,
_
sont nécessaires pour déshydrogéner
les acides tartriques L et D?
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Pour que E et A puissent se combiner, il doit y avoir entre eux une
complémentarité de structure comme entre le gant et la main. Un
enzyme complet doit présenter à la fois un secteur de positionnement
du substrat et un site actif porté, par exemple, par le coenzyme et
capable d’assurer la transformation (g. 195).
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FIG. 196. — Structure schématisée de la ribonucléase.
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a) Chaîne repliée, enzyme actif; b) Chaîne dépliée, enzyme inactif.
His : restes d’histidine; S—S : ponts disulfures.
Exemple dela ribonucléase. (g. 196). — La ribonucléase est un enzyme uni—
quement protéique, sans coenzyme distinct, capable d’hydrolyser les acides
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nucléiques par coupure entre nucléotides.
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