452
LE
MÉTABOLISME DE LA PLANTE
La spécicité de fonction est toujours très stricte : chaque enzyme
n’agit que sur une fonction précise et la fonction transformée l’est
dans un sens précis : déshydrogénation de XH2, décarboxylation de
X—COOH, transamination à partir de X—NH2, etc. A cette spécicité
de fonction (ou spécicité large) s’ajoute le plus souvent une spécicité
de substrat (ou spécicité étroite) : la fonction sensible à l’enzyme ne
peut être transformée par cet enzyme que sur un substrat donné.
Par exemple, la malicodéshydrogénase n’assure que la déshydrogénation de l’acide
malique. Cette spécicité de substrat est souvent beaucoup moins stricte. Ainsi
l’inveriase (ou saccharase) qui hydrolyse le saccharose (mais pas le maltose ou le
lactose), agit aussi sur les divers osides dont la molécule contient un fructose ter—
minal : gentianose, stachyosc, etc. Elle mériterait donc, en réalité, le nom de
fructosidase.
Constitution des enzymes. —— De nombreux enzymes se révèlent
constitués par deux fractions plus ou moins étroitement liées :
a) un COENZYME de faible poids moléculaire, dialysable, thermostable,
de nature non protéique et qui serait habituellement responsable de la
spécicité de fonction;
b) un APOENZYME d’assez fort poids moléculaire, non dialysable,
thermolabilc et protéique, responsable de la spécicité de substrat :
apocnzyme + coenzyme : enzyme.
Précisions sur la notion de coenzyme. —— Le terme de coenzyme a
été employé dans de nombreux cas de façon impropre. On a appelé
coenzyme de simples transporteurs qui sont fortement indépendants des
enzymes qui les utilisent et qui, de plus, sont transformés au cours de
la réaction enzymatique, alors qu’un enzyme se retrouve intact en n
de réaction.
Plusieurs cas sont possibles :
1) Enzymes de nature uniquement protéique
coenzyme réel. ——
On peut considérer que certaines parties de la molécule protéique ont
la fonction coenzymatique : c’est le site actif de l’enzyme. Mais rien
ne permet de séparer le site actif du reste de la molécule. C’est le cas
de nombreuses protéases, des ribonucléases (g. 193 a), des amylases, etc.
2) Enzymes de nature hétéroprotéique. — On peut, dans ce cas,
isoler de l’ensemble un groupement prosthétique désigné comme le coenzyme. Dans le cas, le plus simple, le coenzyme est un simple atome métallique (l’hétéroprotéine est une métal/oprotéine).
LE
MÉTABOLISME DE LA PLANTE
La spécicité de fonction est toujours très stricte : chaque enzyme
n’agit que sur une fonction précise et la fonction transformée l’est
dans un sens précis : déshydrogénation de XH2, décarboxylation de
X—COOH, transamination à partir de X—NH2, etc. A cette spécicité
de fonction (ou spécicité large) s’ajoute le plus souvent une spécicité
de substrat (ou spécicité étroite) : la fonction sensible à l’enzyme ne
peut être transformée par cet enzyme que sur un substrat donné.
Par exemple, la malicodéshydrogénase n’assure que la déshydrogénation de l’acide
malique. Cette spécicité de substrat est souvent beaucoup moins stricte. Ainsi
l’inveriase (ou saccharase) qui hydrolyse le saccharose (mais pas le maltose ou le
lactose), agit aussi sur les divers osides dont la molécule contient un fructose ter—
minal : gentianose, stachyosc, etc. Elle mériterait donc, en réalité, le nom de
fructosidase.
Constitution des enzymes. —— De nombreux enzymes se révèlent
constitués par deux fractions plus ou moins étroitement liées :
a) un COENZYME de faible poids moléculaire, dialysable, thermostable,
de nature non protéique et qui serait habituellement responsable de la
spécicité de fonction;
b) un APOENZYME d’assez fort poids moléculaire, non dialysable,
thermolabilc et protéique, responsable de la spécicité de substrat :
apocnzyme + coenzyme : enzyme.
Précisions sur la notion de coenzyme. —— Le terme de coenzyme a
été employé dans de nombreux cas de façon impropre. On a appelé
coenzyme de simples transporteurs qui sont fortement indépendants des
enzymes qui les utilisent et qui, de plus, sont transformés au cours de
la réaction enzymatique, alors qu’un enzyme se retrouve intact en n
de réaction.
Plusieurs cas sont possibles :
1) Enzymes de nature uniquement protéique
coenzyme réel. ——
On peut considérer que certaines parties de la molécule protéique ont
la fonction coenzymatique : c’est le site actif de l’enzyme. Mais rien
ne permet de séparer le site actif du reste de la molécule. C’est le cas
de nombreuses protéases, des ribonucléases (g. 193 a), des amylases, etc.
2) Enzymes de nature hétéroprotéique. — On peut, dans ce cas,
isoler de l’ensemble un groupement prosthétique désigné comme le coenzyme. Dans le cas, le plus simple, le coenzyme est un simple atome métallique (l’hétéroprotéine est une métal/oprotéine).