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FONCTIONS DE NUTRITION
Action des ferments. —— (1) LA PEPSINE. —— La pepsine n’attaque
les protéines que si celles-ci sont à l’état de cations, c’est—à—dire sous
.
forme de sels de protéines; il est par conséquent indispensable que le -
milieu présente une acidité nettement plus élevée que le point iso—électrique des protéines alimentaires. Ces conditions se trouvent réalisées
dans l’estomac par la présence d’HGl. La pepsine agit sur un très grand
nombre de protéines animales, celles de la viande, du poisson, et sur les
protéines végétales. Quelques—unes résistent à son action, en particulier la kératine et la mucine. La dislocation de la molécule protidique
sous l’action de la pepsine n’est pas poussée très loin; les produits de
_
‘
l’hydrolyse peptique sont des mélanges complexes de molécules assez
grosses, de nature polypeptidique. On peut en apprécier la grosseur
moléculaire par la réaction du biuret : cette réaction est positive quand
.
le corps examiné comporte dans samolécule au moins 5 molécules
d’acides aminés. Elle est négative quand le corps en contient moins de 5.
'
L’action de la pepsine ne s’arrête pourtant_pas au stade des corps biu—
rétiques; il apparaît au cours de la digestion peptique des corps « abiurétiques » formés donc de moins de 5 acides aminés. Certains acides
;
aminés même peuvent être mis en liberté par la pepsine, mais en très
petite quantité, lorsque son action dure très longtemps. Les corps
biurétiques, abiurétiques et les quelques traces d’acides aminés résultant
de la digestion peptique sont solubles alors même qu’ils dérivent de pro—
téines insolubles; l’effet utile de l’action de la pepsine est la solubilisation des protéines.
,
.
,
’
b) LA PRÉSURE (lab—ferment ou chymozine) agit spéciquement sur la
'
principale matière protéique du lait, le caséinogèue, phospho—protéine
__
_
de point iso-électrique pH 4,6.Le lait ayant un pH de 7, le caséi—
_nogène y existe sous forme de sel résultant de sa combinaison avec les
,
bases (Ca).
_
'
'
La
le caséinogène en deux molécules de caséine
f
qui se combinent au Ga; or les sels deCa de la Caséine sont très
:
“
solubles entreles pH li et 7 et dans ces conditions se trouvent précipités
-
‘
(caséication). Le caillot du caséum englobe dans ses mailles les globules
: gras du lait. In vitro ,le c‘aillot se rétracte' secondairement, expulsant le
_
petit—lait ou lacto—sérum. Le caillot obtenu avec le lait de vache forme
_
j
_
une massesolide, compacte ;, avec le lait «de femme le précipité est, au -
'
,
contraire, très n,les,ocon‘s _nesé rassemblent pas, permettant une
_
1
_
,meilléure action ultérieùre
ferménts digestifs. Ces différences phy.
'
siques expliquentla meilleure digestibilité du lait de femme. La coagu—
_
,
'
FONCTIONS DE NUTRITION
Action des ferments. —— (1) LA PEPSINE. —— La pepsine n’attaque
les protéines que si celles-ci sont à l’état de cations, c’est—à—dire sous
.
forme de sels de protéines; il est par conséquent indispensable que le -
milieu présente une acidité nettement plus élevée que le point iso—électrique des protéines alimentaires. Ces conditions se trouvent réalisées
dans l’estomac par la présence d’HGl. La pepsine agit sur un très grand
nombre de protéines animales, celles de la viande, du poisson, et sur les
protéines végétales. Quelques—unes résistent à son action, en particulier la kératine et la mucine. La dislocation de la molécule protidique
sous l’action de la pepsine n’est pas poussée très loin; les produits de
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l’hydrolyse peptique sont des mélanges complexes de molécules assez
grosses, de nature polypeptidique. On peut en apprécier la grosseur
moléculaire par la réaction du biuret : cette réaction est positive quand
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le corps examiné comporte dans samolécule au moins 5 molécules
d’acides aminés. Elle est négative quand le corps en contient moins de 5.
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L’action de la pepsine ne s’arrête pourtant_pas au stade des corps biu—
rétiques; il apparaît au cours de la digestion peptique des corps « abiurétiques » formés donc de moins de 5 acides aminés. Certains acides
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aminés même peuvent être mis en liberté par la pepsine, mais en très
petite quantité, lorsque son action dure très longtemps. Les corps
biurétiques, abiurétiques et les quelques traces d’acides aminés résultant
de la digestion peptique sont solubles alors même qu’ils dérivent de pro—
téines insolubles; l’effet utile de l’action de la pepsine est la solubilisation des protéines.
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b) LA PRÉSURE (lab—ferment ou chymozine) agit spéciquement sur la
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principale matière protéique du lait, le caséinogèue, phospho—protéine
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de point iso-électrique pH 4,6.Le lait ayant un pH de 7, le caséi—
_nogène y existe sous forme de sel résultant de sa combinaison avec les
,
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La
le caséinogène en deux molécules de caséine
f
qui se combinent au Ga; or les sels deCa de la Caséine sont très
:
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solubles entreles pH li et 7 et dans ces conditions se trouvent précipités
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(caséication). Le caillot du caséum englobe dans ses mailles les globules
: gras du lait. In vitro ,le c‘aillot se rétracte' secondairement, expulsant le
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petit—lait ou lacto—sérum. Le caillot obtenu avec le lait de vache forme
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une massesolide, compacte ;, avec le lait «de femme le précipité est, au -
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contraire, très n,les,ocon‘s _nesé rassemblent pas, permettant une
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,meilléure action ultérieùre
ferménts digestifs. Ces différences phy.
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siques expliquentla meilleure digestibilité du lait de femme. La coagu—
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