par N —> N'. HCHO peut réagir et augmenter le
dénaturation par des_interactions non
covalentes. Tout
processus qui modifie les chaînes latérales peut avorr le meme effet, d 'ou
les modifications observees dans
les especes
ne produisant pas de formaldéhyde (elles sont alors plus lentes). Ce schema s’accorde avec les observations faites sur
la merluche“75 et le flétan noir358,
Finalement, il est généralement admis que le formaldéhyde se forme seulement dans certaines
espèces, surtout dans les viscères (rein, caecum pylorique, foie). Sa formation est accélérée par rupture des membranes ;jfÏ
cellulaires (cas des hachis)336 et par élévation des températures négatives. Les protéines à pHi élevé sont les plus
touchées”. ll s'ensuit une diminution de la
Lorsque DMA et HCHO se produisent, leur teneur n'est pas i i“
toujours bien corrélée avec les mesures objectives de la texture : élasticité, cohésion, exsudation à la
L'incorporation de 02 dans le hachis qui entraine une certaine inhibition du système enzymatique et la modification
de son humidité naturelle atténuent également la relation DMA—durcissemen“.
Certains aminoacides libres (AAL) (voir Vol. I p. 89 à 97) ont un effet protecteur sur la stabilité des
_
protéines musculaires, certains autres favorisent leur dénaturation pendant le séjour au froid négatif“3'264'266'269‘27‘.
En pratique, les muscles ayant la teneur la plus élevée en AAL se dénaturent davantage. Des études sur ce type de
muscle (maquereau, sériole, mulet, carpe) ont montré que les teneurs en AAL doublent à peu près en 3 mois à -ZO°C.
Dans les protéines la plupart des groupements fonctionnels chargés (+) ou () se trouvent à l'extérieur de la chaîne.
Les protéines myofibrillaires sont chargées (—) ; leurs sites (—) attirent les AAL chargés (+) de sorte qu'el les deviennent
moins négatives. La force de répulsion électrostatique entre molécules protéiques ayant diminué, elles s‘agrègent.
C‘est ainsi que histidine (HIS) et lysine (LYS) (respectivement pHi = 7,59 et 9,74) nettement positives par rapport au
pH du poisson (5,8 à 6,5) accélèrent la dénaturation. Il en est de même de la taurine (TAU) grâce à ses radicaux NH2
et 503. Les AALà charge nulle ou légèrement négative (proline [PRO] pHi = 6,3 ;alanine [ALA] pHi : 6,02 qui gardent ‘
un groupe fonctionnel à hydratation élevée ont peu d'effet sur la force de répulsion. Les aminoacides à charge (-)
élevée empêchent la dénaturation tels l‘acide glutamique (GLU) et la glycine (GLY, pHi : 5,97). Cependant des
interactions avec des groupes (+) ou (—) des protéines peuvent conduire à des agrégats inter- ou intra—moléculaires.
Ainsi les protéines myofibrillaires de maquereau, sériole, mulet, où prédominent dans les AAL : HlS, LYS, ALA et TAU
sont plus instables que celles de carpe riches en PRO, GLY, ALA et pauvres en HIS et TAU.
La dégradation des nucléotides' (Vol. l p. 149 à l53) dans le poisson congelé relève uniquement de
l’autolyse :
(1)
(Z)
A
(3) A
B
(4)
A
B
ATP—à lMP ___—\— HxR ___—> Hx___7——— Xa, AcU
L
R ou
L
L
A = autolyse ; B : activité bactérienne ;
réaction rapide ; L = réaction lente : ATP = adénosine triph03phate ;
.
IMP : inosine monophosphate ; HxR = inosine ; Hx : hypoxanthine ; Xa : xanthine ; AcU = acide urique. La
dégradation d‘ATP et des composés voisins (Adénosine diphosphate, adénosine monophosphate, lMP ...) varie avec
la durée d’entreposage et la température (elle existe encore à —30°C) mais elle est indépendante de la vitesse de
congélation.
ATP disparaît dans le muscle de poisson congelé après 3 semaines à -ZO°C lorsqu’il a été congelé
immédiatement après étêtage et éviscération”°. La teneur en ATP résulte des dissociations et resynthèses. Ces reactions
s'accélèrent pendant la congélation. La dégradation prédomine de sorte qu'ATP peut disparaître complètement
pendant la congélation. En cas de congélation pré-rigor, ATP subsiste en partie de sorte que la rigidité survient lors
de
la décongélation (thaw—rigor).
Mais _si_le_ poisson est conservé longtemps à température modérée, la re5ynthèse
d ATP na pas lieu et il n‘y a pas de rigidité à la décongélation. La scission de l‘ATP est régulée par un système
enzymatique phosphatase—ATPase, peu sensible au froid dont l'activité reste décelable même à -30°C. Entre -2°C et
températures où les désaminases sont relativement actives, la perte en ATP est importante222 ; L'analyse
statistique montre que
les diminutions
en ATP, ADP, AMP et IMP et les augmentations consécutives de HxR Et HX
du muscle ; Ceci indique que
les _adénosines—nucléotides
sont impliquées
…
_
_
.
ephosphoryiatmn
d lMP en mosme est plus ou moins rapide selon les
especes
,
des différences
notables sont observees
même à l'intérieur d‘une famille, par exemple entre truite arcΣiËÊLéÏÊÂLËË£ÆZÊEÊ.—>Îâîï…”à‘àl.äéï“fêéî“°T““’“
°°
…… ...… .._
d’IMP à la flaveur parait être la même qÎe le
pos —ngor
n a tere pas la vnessede degradation d'lMP. La contribution
pmsson SOlt congele ou frais29“. Si ADP, AMP et lMP ont plutôt un effet
°56.61.l74.222.270.272.294.297.308.344.409.4i0.413.444.445.514541568.
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dénaturation par des_interactions non
covalentes. Tout
processus qui modifie les chaînes latérales peut avorr le meme effet, d 'ou
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Finalement, il est généralement admis que le formaldéhyde se forme seulement dans certaines
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En pratique, les muscles ayant la teneur la plus élevée en AAL se dénaturent davantage. Des études sur ce type de
muscle (maquereau, sériole, mulet, carpe) ont montré que les teneurs en AAL doublent à peu près en 3 mois à -ZO°C.
Dans les protéines la plupart des groupements fonctionnels chargés (+) ou () se trouvent à l'extérieur de la chaîne.
Les protéines myofibrillaires sont chargées (—) ; leurs sites (—) attirent les AAL chargés (+) de sorte qu'el les deviennent
moins négatives. La force de répulsion électrostatique entre molécules protéiques ayant diminué, elles s‘agrègent.
C‘est ainsi que histidine (HIS) et lysine (LYS) (respectivement pHi = 7,59 et 9,74) nettement positives par rapport au
pH du poisson (5,8 à 6,5) accélèrent la dénaturation. Il en est de même de la taurine (TAU) grâce à ses radicaux NH2
et 503. Les AALà charge nulle ou légèrement négative (proline [PRO] pHi = 6,3 ;alanine [ALA] pHi : 6,02 qui gardent ‘
un groupe fonctionnel à hydratation élevée ont peu d'effet sur la force de répulsion. Les aminoacides à charge (-)
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interactions avec des groupes (+) ou (—) des protéines peuvent conduire à des agrégats inter- ou intra—moléculaires.
Ainsi les protéines myofibrillaires de maquereau, sériole, mulet, où prédominent dans les AAL : HlS, LYS, ALA et TAU
sont plus instables que celles de carpe riches en PRO, GLY, ALA et pauvres en HIS et TAU.
La dégradation des nucléotides' (Vol. l p. 149 à l53) dans le poisson congelé relève uniquement de
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(1)
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A
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A = autolyse ; B : activité bactérienne ;
réaction rapide ; L = réaction lente : ATP = adénosine triph03phate ;
.
IMP : inosine monophosphate ; HxR = inosine ; Hx : hypoxanthine ; Xa : xanthine ; AcU = acide urique. La
dégradation d‘ATP et des composés voisins (Adénosine diphosphate, adénosine monophosphate, lMP ...) varie avec
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Mais _si_le_ poisson est conservé longtemps à température modérée, la re5ynthèse
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