Le formaldéhyde accélère la dénaturation des protéines et par suite le durcissement des chairs par formation de liaisons
intermoléculaires de protéines et création d'un réseau tridimensionnel‘92‘336472'509'5‘5'784. Les protéines sarcoplasmiques
elles-mêmes sont touchées462 tout au moins si la teneur en HCHO est assez élevée. Le formaldéhyde réagit avec
plusieurs groupes latéraux : amines, amides, hydroxyles, thiols. La lysine est un des groupes les plus réactifs avec le
formol. Les protéines myofibrillaires (surtout la myosine5°9) sont les plus concernées. Ces réactions chimiques sont plus
progressives que les modifications physiques (durcissement) qui sont comparativement brutales. Ceci semblerait
indiquer que les chaînes latérales qui affectent la stabilité des protéines soumises aux très basses températures sont
peu
modifiées”“. Par ailleurs, une grande partie de HCHO formé réagit avec les molécules de faible poids
moléculaire“.
Figure 49 - Teneurs en diméthylamine et en formaldéhyde de filets de merluche
et d‘églefin entreposés à l'état congelé
(d'après GILL T.A.‘92)
1,4
…
5
:;
1,2
;:
Ë
1,o
%
4
É
0,8
È
3
É
o.e
_Ë 2
LE
/\\/
à
E
'l
02
a
M
05101520253035
05101520253035
Durée d'entreposage (jours)
.
merluche à - 5°C
Durée d'entreposage (jours)
.:
merluche à — 17°C
A
églen à— 5°C
i:i
églen à — 17‘C
Figure 50 - Shéma proposé pour expliquer
l'action du formaldéhyde
sur la myosine de morue
pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après ANG.J.F. et al.…)
L'action de HCHO dépend de la force ionique
D
du milieu. Si elle est faible comme in vivo (,u = 0,15), 0,02 % de
HCHO insolubilise presque toutes les protéines ; si elle est élevée
K1
K2
(# = 0,86 comme dans le poisson congelé à -29°C), il faut plus
de 0,2 % de HCHO pour insolubiliser les protéines. En effet HCHO
N
Aggrégaon
peut former facilement des liaisons intermoléculaires à force
ionique
faible alors que
les protéines
sont deja
sous
forme
d agregats, tandis qu a force ionique forte les ions des sels
K1°
favorisent la dissociation des liaisons intermoléculaires des protéiDa
nes462_ Il pourrait y avoir formation d'un complexe intermédiaire
N;prméine ……
protéine—HCHO par la fixation sur les -NH2 libres favorisés à pH
D:protéine dénaturée
alcalin…, puis ce polyanion donnerait lieu à une polymérisation
N':protéine native dont les chaînes latérales sont modiées
lorsque le pH devient légèrement acide“”. En l'absence de
D‘:protéine
dénaturée dont les chaînes latérales sont
modiées
concentration significative de HCHO, TMAO se comporte en
d:
'êa°ü°"s" °" prés…” d°'°'ma'd°hyde
osmolyte et inhibe en partie la dénaturation ; il en va de même
'
1' 2
1' 2
'
de la betaïne““”“î La dénaturation des protéines au froid
négatif survient aussi en l‘absence de HCHO. Les deux éventualités
*
sont schématisées fig. 50 dans le cas de la myosine…. En l'absence de HCHO, la myosine native (N) est dénaturée
à une vitesse k1 et s'agrège à une vitesse k2 en raison de l‘exposition accrue des groupes hydrophobes du_fait
de la
cdngélation. En présence de HÇHO certaines chaines latérales de la proteine native sont modifiées
a une
Vitesse k0 ;
résultante (N‘) se dénature à une vitesse k',, puis s'agrège a une vitesse
k
2.
N
etant moms stable que
N à l‘état congelé, k',. k”2 > k,.kz. La vitesse d’agrégation et la perte de solubilité sont donc plus grandes en passant
89
intermoléculaires de protéines et création d'un réseau tridimensionnel‘92‘336472'509'5‘5'784. Les protéines sarcoplasmiques
elles-mêmes sont touchées462 tout au moins si la teneur en HCHO est assez élevée. Le formaldéhyde réagit avec
plusieurs groupes latéraux : amines, amides, hydroxyles, thiols. La lysine est un des groupes les plus réactifs avec le
formol. Les protéines myofibrillaires (surtout la myosine5°9) sont les plus concernées. Ces réactions chimiques sont plus
progressives que les modifications physiques (durcissement) qui sont comparativement brutales. Ceci semblerait
indiquer que les chaînes latérales qui affectent la stabilité des protéines soumises aux très basses températures sont
peu
modifiées”“. Par ailleurs, une grande partie de HCHO formé réagit avec les molécules de faible poids
moléculaire“.
Figure 49 - Teneurs en diméthylamine et en formaldéhyde de filets de merluche
et d‘églefin entreposés à l'état congelé
(d'après GILL T.A.‘92)
1,4
…
5
:;
1,2
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Ë
1,o
%
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Durée d'entreposage (jours)
.
merluche à - 5°C
Durée d'entreposage (jours)
.:
merluche à — 17°C
A
églen à— 5°C
i:i
églen à — 17‘C
Figure 50 - Shéma proposé pour expliquer
l'action du formaldéhyde
sur la myosine de morue
pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après ANG.J.F. et al.…)
L'action de HCHO dépend de la force ionique
D
du milieu. Si elle est faible comme in vivo (,u = 0,15), 0,02 % de
HCHO insolubilise presque toutes les protéines ; si elle est élevée
K1
K2
(# = 0,86 comme dans le poisson congelé à -29°C), il faut plus
de 0,2 % de HCHO pour insolubiliser les protéines. En effet HCHO
N
Aggrégaon
peut former facilement des liaisons intermoléculaires à force
ionique
faible alors que
les protéines
sont deja
sous
forme
d agregats, tandis qu a force ionique forte les ions des sels
K1°
favorisent la dissociation des liaisons intermoléculaires des protéiDa
nes462_ Il pourrait y avoir formation d'un complexe intermédiaire
N;prméine ……
protéine—HCHO par la fixation sur les -NH2 libres favorisés à pH
D:protéine dénaturée
alcalin…, puis ce polyanion donnerait lieu à une polymérisation
N':protéine native dont les chaînes latérales sont modiées
lorsque le pH devient légèrement acide“”. En l'absence de
D‘:protéine
dénaturée dont les chaînes latérales sont
modiées
concentration significative de HCHO, TMAO se comporte en
d:
'êa°ü°"s" °" prés…” d°'°'ma'd°hyde
osmolyte et inhibe en partie la dénaturation ; il en va de même
'
1' 2
1' 2
'
de la betaïne““”“î La dénaturation des protéines au froid
négatif survient aussi en l‘absence de HCHO. Les deux éventualités
*
sont schématisées fig. 50 dans le cas de la myosine…. En l'absence de HCHO, la myosine native (N) est dénaturée
à une vitesse k1 et s'agrège à une vitesse k2 en raison de l‘exposition accrue des groupes hydrophobes du_fait
de la
cdngélation. En présence de HÇHO certaines chaines latérales de la proteine native sont modifiées
a une
Vitesse k0 ;
résultante (N‘) se dénature à une vitesse k',, puis s'agrège a une vitesse
k
2.
N
etant moms stable que
N à l‘état congelé, k',. k”2 > k,.kz. La vitesse d’agrégation et la perte de solubilité sont donc plus grandes en passant
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