Chap. 3 — Les modalités d'action du froid.
%
3222.1.b — Rôle de l’évolution des matières azotées non protéiques‘
Pendant l'entreposage du poisson à l'état congelé :
-
les teneurs en diméthylamine (DMA) (provenant de
réduction, déméthylation de TMAO) et de formaldéhyde (HCHO)
augmentent surtout chez les Gadidae et les Elasmobranches, peu chez
d‘autres espèces. L'augmentation est plus faible aux températures les
plus basses. La formation enzymatique de HCHO, encore mal élucidée,
est sous la dépendance de deux co—facteurs (flavineNADH et Fe++ ou
Fe*++ avec agent réducteur), eux-mêmes inhibés ou indifférents à la
présence d‘oxygène.
'
-le formaldéhyde accélère la dénaturation des protéines en
réagissent avec plusieurs groupes latéraux de leurs molécules. il
provoque une polymérisation et la formation d‘un réseau tridimensionnel
de liaisons intermoléculaires. Ces réactions dépendent de la force ionique
de la phase liquide : une force ionique élevée tend à dissocier ces liaisons.
La production de H CH 0 est accélérée et plus élevée dans les préparations
de chair hachée congelée.
-
les aminoacides libres (AAL) chargés positivement (histidine,
lysine), par rapport aux molécules de protéines myofibrillaires, favorisent
leur agrégation. Les AAL à charge électrostatique nulle (proline, alanine)
ont peu d‘effet, ceux chargés négativement (acide glutamique, glycine)
empêchent la dénaturation.
—
la dégradation des nucléotides suit le processus ATP — >
ADP —> IMP —> inosine (HxR) —> hypoxanthine (HX). A 40°C, les
désaminases sont actives, à —30°C, il y a encore une activité de
déphosphorylation. L'augmentation des teneurs en HxR et en Hx sont
en concordance avec la dénaturation des protéines. L'augmentation de
la valeur K est une bonne indication de la dégradation des nucléotides.
Les matières azotées non protéiques (NPN) évoluent déjà à l'état frais (Vol. l, % 24.2, @ 33.2, % 532.1
et @ 532.5) et pendant l'entreposage au froid positif préalable à la congélation (Vol. IV, @ 321.2).
On estime que la teneur en azote aminé peut atteindre 5 fois la teneur initiale après 4 mois
d'entreposage à l‘état congelé. Cette augmentation est due à la protéolyse enzymatique _qu_1
se poursu1t au ralenti
mais aussi à d’autres transformations. La teneur en NH3, d‘abord multipliée par 2 ou 3, diminue au-dela de 4 mous
à l'état congelézzz.
L‘oxyde de triméthylamine (TMAO), aux températures voisines de 0°C, est réduit par une TMAO
réductase en triméthylamine (1MA). Au-delà une déméthylase (en provenance du sang et des reins
chez les Gad1dae)
scinde TMAO
:
TMAO ——> DMA + HCHO ; une réaction non enzymat1que Gmphquant des
mécanismes non covalents”") peut avoir lieu auxtempératures froides les plus élevées. Il est admis que les deux v01es
enzymatique et non enzymatique coexistent aux basses températures….
'
‘22.24.25._2_@.73.7598. 104. 1 18.192.221.222.263.264.Æ.2692_@292313b.320ä@337.377..413.447.@.472.473.474.47s.509.5
14515519.
,
87
%
3222.1.b — Rôle de l’évolution des matières azotées non protéiques‘
Pendant l'entreposage du poisson à l'état congelé :
-
les teneurs en diméthylamine (DMA) (provenant de
réduction, déméthylation de TMAO) et de formaldéhyde (HCHO)
augmentent surtout chez les Gadidae et les Elasmobranches, peu chez
d‘autres espèces. L'augmentation est plus faible aux températures les
plus basses. La formation enzymatique de HCHO, encore mal élucidée,
est sous la dépendance de deux co—facteurs (flavineNADH et Fe++ ou
Fe*++ avec agent réducteur), eux-mêmes inhibés ou indifférents à la
présence d‘oxygène.
'
-le formaldéhyde accélère la dénaturation des protéines en
réagissent avec plusieurs groupes latéraux de leurs molécules. il
provoque une polymérisation et la formation d‘un réseau tridimensionnel
de liaisons intermoléculaires. Ces réactions dépendent de la force ionique
de la phase liquide : une force ionique élevée tend à dissocier ces liaisons.
La production de H CH 0 est accélérée et plus élevée dans les préparations
de chair hachée congelée.
-
les aminoacides libres (AAL) chargés positivement (histidine,
lysine), par rapport aux molécules de protéines myofibrillaires, favorisent
leur agrégation. Les AAL à charge électrostatique nulle (proline, alanine)
ont peu d‘effet, ceux chargés négativement (acide glutamique, glycine)
empêchent la dénaturation.
—
la dégradation des nucléotides suit le processus ATP — >
ADP —> IMP —> inosine (HxR) —> hypoxanthine (HX). A 40°C, les
désaminases sont actives, à —30°C, il y a encore une activité de
déphosphorylation. L'augmentation des teneurs en HxR et en Hx sont
en concordance avec la dénaturation des protéines. L'augmentation de
la valeur K est une bonne indication de la dégradation des nucléotides.
Les matières azotées non protéiques (NPN) évoluent déjà à l'état frais (Vol. l, % 24.2, @ 33.2, % 532.1
et @ 532.5) et pendant l'entreposage au froid positif préalable à la congélation (Vol. IV, @ 321.2).
On estime que la teneur en azote aminé peut atteindre 5 fois la teneur initiale après 4 mois
d'entreposage à l‘état congelé. Cette augmentation est due à la protéolyse enzymatique _qu_1
se poursu1t au ralenti
mais aussi à d’autres transformations. La teneur en NH3, d‘abord multipliée par 2 ou 3, diminue au-dela de 4 mous
à l'état congelézzz.
L‘oxyde de triméthylamine (TMAO), aux températures voisines de 0°C, est réduit par une TMAO
réductase en triméthylamine (1MA). Au-delà une déméthylase (en provenance du sang et des reins
chez les Gad1dae)
scinde TMAO
:
TMAO ——> DMA + HCHO ; une réaction non enzymat1que Gmphquant des
mécanismes non covalents”") peut avoir lieu auxtempératures froides les plus élevées. Il est admis que les deux v01es
enzymatique et non enzymatique coexistent aux basses températures….
'
‘22.24.25._2_@.73.7598. 104. 1 18.192.221.222.263.264.Æ.2692_@292313b.320ä@337.377..413.447.@.472.473.474.47s.509.5
14515519.
,
87