Les sels
entrent en jeu dans l'insolubilisation des protéines non seulement en raison
de l’augmentation de leur concentration dans la phase liquide résiduelle au cours de la congélation, mais aussi en
-_
raison de leur nature. La concentration saline intracellulaire de force ionique = 0,28 initialement, atteint environ 5,6
VÏ.:
à -ZO°C. La dénaturation (l‘inextractibilité) apparaît lorsque la concentration saline (en NaCl) dépasse 9 % (force
ionique : 1,5) ; c’est ce qui justifie la pratique de passer rapidement cette zone de température lors de la congélation
&
afin d'atteindre les températures où les réactions sont bien plus lentes. En fait, au delà de NaCl = 9 %, la chair de
poisson exsude : il n'y aurait pas d'effet dénaturant proprement dit, mais les protéines solubilisées pendant le passage
?
de -1 °C à -5°C seraient moins stables et s’insolubiliseraient. L'augmentation de la force ionique permet aux sels de
s'associer à des groupes ionisés des protéines. Selon la nature des ions, ils sont fixés plus ou moins énergiquement
.
et ils contribuent à augmenter ou à diminuer la stabilité des protéines. L'effet Na+ ou(et) K+ peut n'être qu'une simple
hydratation accrue des micelles : les ions positifs se concentrent vers l'anion protéique et les molécules d'eau sont
retenues grâce aux liaisons hydrogène. Les cations bivalents Mg“, Ca” ont un effet particulier sur la myosine et
l'actomyosine : ils formeraient des ponts intermoléculaires temporaires, ils réduisent l'hydratation par diminution de
la place disponible pour l'eau. La composition saline diffère selon l'espèce de poisson. Aussi la tendance à la
dénaturation varie—telle en fonction de la nature des ions et de leur association qui détermine le point d'eutexie.
Lorsque la phase liquide résiduelle est réduite, voire nulle, par abaissement de la température au-dessous du point
d‘eutexie, la dénaturation (intense entre —i°C et —5°C) devient si lente qu'elle n'est plus observable qu'à de rares
exceptions près. Le cas général est conforme à celui de la myosine de morue : la dénaturation maximale a lieu dans
une zone de température dépendant du point d'eutexie (-21,6°C pour NaCl). Aux très basses températures, le
ralentissement des réactions et la diminution de mobilité des particules jouent plus que l‘augmentation de la
concentration saline. Enfin le léger abaissement du pH après congélation est pratiquement sans influence.
Les protéines sarcoplasmiques perdent moins leur solubilité en solution saline et plus lentement que
la myosine (fig. 41)222'358'594'622“527. Elles sont solubles en solution faiblement ionique. La fraction albumine dans le
muscle reste constante‘”. Les protéines sarcoplasmiques ne se dénaturent qu'en présence d‘une teneur élevée en
Si l'entreposage se prolonge, leur activité enzymatique
Cependant d'après des travaux
récents, les protéines sarcoplasmiques seraient relativement vulnérables au froid négatif si la température
d'entreposage fluctue””’. La chromatographie en phase liquide et l‘électrophorèse sur gel de polyacrylamide en
présence de dodécylsulfate de sodium indiquent que la diminution de l'azote des protéines extractibles est
partiellement due aux modifications du système enzymatique des protéines
Ceci signifierait que
la dénaturation des protéines myofibrillaires (leur extractibilité) n'est pas seulement due aux causes envisagées
précédemment. D'autres protéines sises dans des organites cellulaires sont libérées par déchirure de leurs membranes
: enzymes métaboliques des mitochondries, enzymes protéolytiques lysomiques ; de nombreux composants de faible
poids moléculaire apparaissent après seulement une à deux semaines à -iO°C, une légère protéolyse à l‘état congelé
est supposée. Ces transformations sont plus lentes à —ZO°C"“’. La myoglobine (Mb) s'oxyde de sorte que le rouge vif
des muscles rouges brunit (ex. thon, Vol. |). Ce changement de teinte est dû à l'auto—oxydation de l'oxy Mb en
metmyoglobine (met Mb) dans laquelle l‘hème ferreux (Fe**) passe à l'état ferrique (Fe“*). il est plus marqué aux
températures de congélation commençante ou lorsque la congélation est trop lente comme le montre le taux élevé
de met Mb étudié sur le thon. Congélation et décongélation insolubilisent partiellement Mb. L'insolubilisation est
accélérée par la présence de NaCl‘°‘. Le taux d'insolubilisation est minimum si le pH est compris entre 6 et 6,3. Le
rapport met Mb/Mb total atteint en 2 ou 3 mois à -ZO°C, le serait seulement en un an à -30°C…. Dans la zone des
températures critiques, l‘auto—oxydation est une réaction du premier ordre. Pendant les 4 premiers jours la vitesse
de formation de met Mb décroît dans l'ordre des températures -6°C, -3°C, O°C, après quoi l‘ordre des vitesses s'inverse.
La vitesse d'auto—oxydation de Mb diminue avec la réduction du temps de séjour au froid‘°Â
Les protéines Mracellulaires'lül (dites aussi : du stroma, de soutien, du tissu conjonctif) sont insolubles
en solutions salines. Les tissus conjonctifs ne contiennent que 20 % de protéine peptisable. Les différences observées
dans les quantités
de protéines extmctibles des différentes parties d'un poisson pourraient simplement provenir de
leurs differentes teneurs en
La dénaturation du tissu conjonctif des myoseptes provoquent le clivage des
'
myotomes (voir Vol. i p. 7 à 9). Les poissons gras sont moins affectés par cette détérioration que les poissons maigres
parmi lesquels le merlu est particulièrement sensible”. Celle—ci se manifeste d'autant plus que le poisson est resté
plus longtemps en glace avant congélation : elle apparaît après un jour chez le merlu, 3 jours chez la morue, 4 à
5 jours chez
les poissons gras”. Le collagéne
subit des modifications dans le poisson congelé. Par exemple sa solubilité
dans
l eau
a 80°C augmente chez la
trurte après 4 mois à -ZO°C ou à —30°C puis elle se
La tendance au
dä
Le poissonpo_st—frai
ou fatigué par
la technique
de pêche ne
en état de rigor-mortis pmême s'il/aegsÎ eonrsbolbnleeËgî'aaepereî congélation
alors qu "Il y achv_age
S' le porsson est conge}l£
(Vol. I p. 141). Des corrélations ont été établies
e C lvadg'e
en relation étroite ,avec
le pH
de la chair
(r = 0 8) Les auteurs en déduisent
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eneur
en
Imethylamrne et degre
d msolubrhté du collagen€
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que e ormaldehyde ISSU de la DMA pourrait etre une cause d'agrégatron7g7.
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29.59.153.369.370.568.671.797.
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entrent en jeu dans l'insolubilisation des protéines non seulement en raison
de l’augmentation de leur concentration dans la phase liquide résiduelle au cours de la congélation, mais aussi en
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à -ZO°C. La dénaturation (l‘inextractibilité) apparaît lorsque la concentration saline (en NaCl) dépasse 9 % (force
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et ils contribuent à augmenter ou à diminuer la stabilité des protéines. L'effet Na+ ou(et) K+ peut n'être qu'une simple
hydratation accrue des micelles : les ions positifs se concentrent vers l'anion protéique et les molécules d'eau sont
retenues grâce aux liaisons hydrogène. Les cations bivalents Mg“, Ca” ont un effet particulier sur la myosine et
l'actomyosine : ils formeraient des ponts intermoléculaires temporaires, ils réduisent l'hydratation par diminution de
la place disponible pour l'eau. La composition saline diffère selon l'espèce de poisson. Aussi la tendance à la
dénaturation varie—telle en fonction de la nature des ions et de leur association qui détermine le point d'eutexie.
Lorsque la phase liquide résiduelle est réduite, voire nulle, par abaissement de la température au-dessous du point
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une zone de température dépendant du point d'eutexie (-21,6°C pour NaCl). Aux très basses températures, le
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concentration saline. Enfin le léger abaissement du pH après congélation est pratiquement sans influence.
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la dénaturation des protéines myofibrillaires (leur extractibilité) n'est pas seulement due aux causes envisagées
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