Chap. 3 - Les modalités d'action du froid.
Figure 43 — Dénaturation de l'actomyosine du muscle de poisson
pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après KING (1966) in ROSSET R.“‘ et SOUDANS96)
r=- adomyosine
L‘acne fi brillaire (F-actine)
ainsi que le taux total d‘actine (G + F)
restent à peu près sans changement pen—
dant envrron 3 mors a —14°C. _La F—actrne
perd progressrvement son aptitude a se
.
Ï
polymériser, mais demeure partiellement
_
extractible pendant 4 mois594 ; lors d'essais
° ” “°°°
*
W°S‘H°
avec des carpes, la F—actine a été partiellement
dénaturée par la concentration saline et ce
_
_
d'autant plus que la température était plus
AÏ°Ë'ÊËÊÎÊÂΰ
faible pH
Sa forme globulaire (G-actine) se
“'“ "”“
polymérise peu ou pas, sa viscosité est plus
faible que celle de la F-actine, si bien que le
passage éventuel de la forme fibrillaire à la
po,ymères
mYOsina agrégée
forme globulaire expliquesrgîit
la perte
(Pseud° F_acne,
d onctuosrte de la
.
Enfin
la
tropomyosrne qur s'unsere dans les rainures
des filaments fins d'actine (Vol. I, fig. 63 et
64) peut être impliquée dans les réactions
intermoléculaires‘”.
Agrégais
.
,
_non solubje_s
de:
La myosme se denature et
Z,ÎÏ,Ê5…‘ÏÂËÛËËÊÉ°
devient moins soluble avec le temps
-F—actomvosîne aufêgê°
d‘entreposage à l'état congelé. On sait que
la myosine native a une activité ATPasique
(Vol. | 24132) ; une légère perte de cette activité survient dans le poisson congelé parallèlement à celle dela solubilité
des protéines, à l'augmentation de la viscosité de la myosine et à une légère élévation de son point isoélectrique211 :
Tableau XX - Effet du froid négatif sur la myosine du muscle de poisson
D‘après HAO CHU G. et al.211
Type
Protéines solubles
Viscosité
Point
Activité
’
de séjour
% protéines
intrinsèque
isoélectrique
ATPasique
au froid
totales
de la myosine
de la myosine
de la myosine
dl/g
(D…)
(#9 Pi)
Poisson frais
95
2,50
6,80
28,9
congelé -5°c/3o h.
91
2,75
6,90
24,3
Congelé -5°CI3O ].
81
2.83
7:00
6:2
Ng Pi = unité d'activité : quantité de ph05phate inorganique (Pi) libéré de l‘ATP par mg de
myosine en une minute.
.
_
On voit que la solubilité diminue un peu à la congélation et se poursuit pendant l'entreposage au
froid négatif. Une technique de calorimétrie à balayage différentiel confirme une relation
entre la perte
de solubrlrte
de la myosine et une agrégation partielle de ses
A 44°C, l'msolubrlrsatnon dela myosrne S€ POUFSUIÎ
,
exponentiellement comme celle de l'actomyosine mais alors que celle-cr est completement insoluble
au bout de 6
mois, il reste encore à ce moment 20 % de myosine extractible…‘”*596 (notons que son actrvrte ATPasrque
est encore
la‘moitié de l'activité initiale). L'extractibilité est possible par addition de pyrophosphate, ou de tnpolyphosphate ou
83
l
Figure 43 — Dénaturation de l'actomyosine du muscle de poisson
pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après KING (1966) in ROSSET R.“‘ et SOUDANS96)
r=- adomyosine
L‘acne fi brillaire (F-actine)
ainsi que le taux total d‘actine (G + F)
restent à peu près sans changement pen—
dant envrron 3 mors a —14°C. _La F—actrne
perd progressrvement son aptitude a se
.
Ï
polymériser, mais demeure partiellement
_
extractible pendant 4 mois594 ; lors d'essais
° ” “°°°
*
W°S‘H°
avec des carpes, la F—actine a été partiellement
dénaturée par la concentration saline et ce
_
_
d'autant plus que la température était plus
AÏ°Ë'ÊËÊÎÊÂΰ
faible pH
Sa forme globulaire (G-actine) se
“'“ "”“
polymérise peu ou pas, sa viscosité est plus
faible que celle de la F-actine, si bien que le
passage éventuel de la forme fibrillaire à la
po,ymères
mYOsina agrégée
forme globulaire expliquesrgîit
la perte
(Pseud° F_acne,
d onctuosrte de la
.
Enfin
la
tropomyosrne qur s'unsere dans les rainures
des filaments fins d'actine (Vol. I, fig. 63 et
64) peut être impliquée dans les réactions
intermoléculaires‘”.
Agrégais
.
,
_non solubje_s
de:
La myosme se denature et
Z,ÎÏ,Ê5…‘ÏÂËÛËËÊÉ°
devient moins soluble avec le temps
-F—actomvosîne aufêgê°
d‘entreposage à l'état congelé. On sait que
la myosine native a une activité ATPasique
(Vol. | 24132) ; une légère perte de cette activité survient dans le poisson congelé parallèlement à celle dela solubilité
des protéines, à l'augmentation de la viscosité de la myosine et à une légère élévation de son point isoélectrique211 :
Tableau XX - Effet du froid négatif sur la myosine du muscle de poisson
D‘après HAO CHU G. et al.211
Type
Protéines solubles
Viscosité
Point
Activité
’
de séjour
% protéines
intrinsèque
isoélectrique
ATPasique
au froid
totales
de la myosine
de la myosine
de la myosine
dl/g
(D…)
(#9 Pi)
Poisson frais
95
2,50
6,80
28,9
congelé -5°c/3o h.
91
2,75
6,90
24,3
Congelé -5°CI3O ].
81
2.83
7:00
6:2
Ng Pi = unité d'activité : quantité de ph05phate inorganique (Pi) libéré de l‘ATP par mg de
myosine en une minute.
.
_
On voit que la solubilité diminue un peu à la congélation et se poursuit pendant l'entreposage au
froid négatif. Une technique de calorimétrie à balayage différentiel confirme une relation
entre la perte
de solubrlrte
de la myosine et une agrégation partielle de ses
A 44°C, l'msolubrlrsatnon dela myosrne S€ POUFSUIÎ
,
exponentiellement comme celle de l'actomyosine mais alors que celle-cr est completement insoluble
au bout de 6
mois, il reste encore à ce moment 20 % de myosine extractible…‘”*596 (notons que son actrvrte ATPasrque
est encore
la‘moitié de l'activité initiale). L'extractibilité est possible par addition de pyrophosphate, ou de tnpolyphosphate ou
83
l