L'actemyosîne est la principale protéine myofibrillaire dénaturée par
le (froid
négatif. Par exemple
elle passe de 70 - 75 % des protéines dans la morue fraîche a
%_
Jours
a -iZ
C et presque
0 en 6 mors
à —i4°C‘53'594'596. Des observations similaires ont été faites sur l'eqlefrn, le heu Jaune
d Alaska, le fletan,
le carrelet,
les sébastes, la
Aux très basses températures, -30°C et
a _pasüde dénaturation
à
proprement parler mais plutôt modification spontanée de texture monomolecularre irréversible . L augmentation
de dureté des muscles congelés est due plus à la formation de nouvelles liaisons
mtermolecularres entre protéines
qu'à leur dénaturation : liaisons actine-actine, myosine-myosine, myosine-actine. Le complexe F-actomyosrne (forme
…
fibrillaire, polymère de la forme globulaire) est dissocié en solution
salrne
Cecr peut se faire dans la phase
restant liquide dans les tissus après congélation. Deux explications ont ete
,
1 — La F-actomyosine (F-am) se transforme peu à peu en G-actomyosine (G-am). Celle-ci, de poids
moléculaire inférieur (sa vitesse de sédimentation en solution saline est plus rapides”), provient de la rupture d’un
certain nombre de liaisons intermoléculaires actine-actine des myofilaments fins pendant le séjour au froid. La ‘
disparition de la F—actomyosine relativement aux autres constituants extraits explique la diminution
de la
viscosité
[
intrinsèque de tels extraits au cours de l'entreposage à -i 5°C de nombreuses espèces parce que la vrscosrté de la F.
actomyosine est supérieure à celle des autres
La myosine (m) perdrait progressivement la faculté
,
de se combiner à l'actine (G-a) pendant des longs séjours à -29°C. L‘ultime déclin étant expliqué par la dénaturation
de Ia myosine (md) et sa fixation dans le muscle selon le schéma… :
F—am ——> G-am —> G-a + m —> md
Figure 42 — Dénaturation de l'actomyosine du muscle de
poisson pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après CONNELJJ. in HAWTHORN ]. et al.…)
F_adomyosm
C‘est le cas le plus fréquent
|
_
‘
(fig. 42, séquence de droite). Une autre explication du déclin final serait une rupture des
'
liaisons actine-myosine suivie d’une dénaturation
F-=°n8
+
M5
“UP… d‘“
”°“"”°“"°
en deux temps de la myosine : d‘abord sous une
(“‘lep'"$"équem)
forme extractible (mdi) qui ne réagit pas_avec
|
|
l‘actine
et qu: n'a pas
de propriété ATPasrque,
mum
purs sous une forme mextractrble (md2) selon le
schéma112 :
G-adomyosîne
M…sinedénam,ëe1
F-am —> F-a + m —> md] ——> md2
.
J
(voir aussi fig. 42)”.
soluble en solution sane
+
2 - L‘actine, combinée à la
myosine, s‘isomérise : la F-actomyosine fibrillaire
s'isomérise en G-actomyosine globulaire. Celleci donne naissance à des molécules de G-actine,
Myos‘medénaturéeZ
myosîn8dén…ée
de myosine et à des agrégats insolubles (fig.
insoluble en solution saüne
___——
43)596_
'
Les myofilaments contenant actine et myosine restent cependant intacts lors du séjour au froid
négatif ; ils se déplacent mais rien n'indique qu'il y a un déplacement relatif des myofilaments et que les positions
des molécules d'actine et de myosine soient changées par rapport à celles du muscle non congelé. Si l'on admet que
la cong_elatron a pour
effet une
dissolution dans la phase à forte concentration saline nËn, encore congelée, il y aurait
dispersion
par
surte d‘une désorganisation importante de la structure des filaments ou d’un réarrangement
des molecules a l'interieur des filaments“, ce qui est plus plausible même entre molécules d‘actine native.
82
le (froid
négatif. Par exemple
elle passe de 70 - 75 % des protéines dans la morue fraîche a
%_
Jours
a -iZ
C et presque
0 en 6 mors
à —i4°C‘53'594'596. Des observations similaires ont été faites sur l'eqlefrn, le heu Jaune
d Alaska, le fletan,
le carrelet,
les sébastes, la
Aux très basses températures, -30°C et
a _pasüde dénaturation
à
proprement parler mais plutôt modification spontanée de texture monomolecularre irréversible . L augmentation
de dureté des muscles congelés est due plus à la formation de nouvelles liaisons
mtermolecularres entre protéines
qu'à leur dénaturation : liaisons actine-actine, myosine-myosine, myosine-actine. Le complexe F-actomyosrne (forme
…
fibrillaire, polymère de la forme globulaire) est dissocié en solution
salrne
Cecr peut se faire dans la phase
restant liquide dans les tissus après congélation. Deux explications ont ete
,
1 — La F-actomyosine (F-am) se transforme peu à peu en G-actomyosine (G-am). Celle-ci, de poids
moléculaire inférieur (sa vitesse de sédimentation en solution saline est plus rapides”), provient de la rupture d’un
certain nombre de liaisons intermoléculaires actine-actine des myofilaments fins pendant le séjour au froid. La ‘
disparition de la F—actomyosine relativement aux autres constituants extraits explique la diminution
de la
viscosité
[
intrinsèque de tels extraits au cours de l'entreposage à -i 5°C de nombreuses espèces parce que la vrscosrté de la F.
actomyosine est supérieure à celle des autres
La myosine (m) perdrait progressivement la faculté
,
de se combiner à l'actine (G-a) pendant des longs séjours à -29°C. L‘ultime déclin étant expliqué par la dénaturation
de Ia myosine (md) et sa fixation dans le muscle selon le schéma… :
F—am ——> G-am —> G-a + m —> md
Figure 42 — Dénaturation de l'actomyosine du muscle de
poisson pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après CONNELJJ. in HAWTHORN ]. et al.…)
F_adomyosm
C‘est le cas le plus fréquent
|
_
‘
(fig. 42, séquence de droite). Une autre explication du déclin final serait une rupture des
'
liaisons actine-myosine suivie d’une dénaturation
F-=°n8
+
M5
“UP… d‘“
”°“"”°“"°
en deux temps de la myosine : d‘abord sous une
(“‘lep'"$"équem)
forme extractible (mdi) qui ne réagit pas_avec
|
|
l‘actine
et qu: n'a pas
de propriété ATPasrque,
mum
purs sous une forme mextractrble (md2) selon le
schéma112 :
G-adomyosîne
M…sinedénam,ëe1
F-am —> F-a + m —> md] ——> md2
.
J
(voir aussi fig. 42)”.
soluble en solution sane
+
2 - L‘actine, combinée à la
myosine, s‘isomérise : la F-actomyosine fibrillaire
s'isomérise en G-actomyosine globulaire. Celleci donne naissance à des molécules de G-actine,
Myos‘medénaturéeZ
myosîn8dén…ée
de myosine et à des agrégats insolubles (fig.
insoluble en solution saüne
___——
43)596_
'
Les myofilaments contenant actine et myosine restent cependant intacts lors du séjour au froid
négatif ; ils se déplacent mais rien n'indique qu'il y a un déplacement relatif des myofilaments et que les positions
des molécules d'actine et de myosine soient changées par rapport à celles du muscle non congelé. Si l'on admet que
la cong_elatron a pour
effet une
dissolution dans la phase à forte concentration saline nËn, encore congelée, il y aurait
dispersion
par
surte d‘une désorganisation importante de la structure des filaments ou d’un réarrangement
des molecules a l'interieur des filaments“, ce qui est plus plausible même entre molécules d‘actine native.
82