‘
—
Chap. 3 — Modalités d'action du froid.
être un facteur potentiel de modifications de composants azotés dans de nombreuses espèces de poisson. Toutefois
la relation entre ces modifications et les propriétés fonctionnelles ou les qualités de comestibilité n‘est pas encore
bien établie. Entre -1,5°C et -20°C, l'actomyosine devient plus difficilement extractible en raison de la formation des
agrégats (fig 38). Pendant l'entreposage à l'état congelé, dans la plupart des espèces, les protéines myofibrillaires
s'agglutinent et deviennent inextractibles, l'activité ATPasique de la myosine diminue, une partie de l’eau du gel
musculaire est libérée“? Ces faits s'accompagnent généralement dans les tissus décongelés d’une détérioration de
la texture de la chair cuite : aspect filandreux pour les échantillons les plus altérés, elle est moins succulente, plus
coriace, moins masticable. La capacité de liaison des lipides, la capacité de rétention d'eau et la capacité de former
un gel sont affaiblies. Cependant chez certains poissons il n'y a aucun rapport entre l‘extractibilité des protéines et
la fermeté de la chair à la mastication. Dans certains cas, celui du mérou par exemple, on observe même un léger
ramollissement pendant l'entreposage bien que la teneur en protéines extractibles diminue57mz_
Figure 38 - Modifications des protéines de la chair de poisson pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après KOTODZIEJSKA et al. 1979 in SIKORSKI Z.E.579)
{ Effets siabilisants
/
Sels inorganiques
Sels
.
organiques
Cnstaux de
Lipides
glace
Sels
E
inorganiques
0
nzymes
2
Structures
Sels hydratês
Lipides
de l'eau modiées
0
dès
Acides
xy
gras libres
02
-
Sels
Diméthylamine
inorganic]ues
/
F°rmaldehyde
Oxydation des
-
SH
Lipides
/
9'°”p°8
\
0
d
d
.
C 5
xy e
B
_
Cahons polyvalents
Liaison de
_
päl$vnaslenls
tnméthylamme
groupes polatres
Enzymes
Agrégats protéine—protéine et protéine—lipide
Extractibililé, hydratation. capacité de former un gel et pouvoir émulsifianl réduits
L’altération des propriétés fonctionnelles des protéines de poissons tout au long de leur séjour à
l'état congelé a été évaluée en mesurant la viscosité apparente des protéines extraites en solutions de force ionique
élevée ; cette viscosité diminue en fonction de la durée d'entreposage et de la température à cause de la réduction
subséquente du nombre de liaisons entre protéines et le milieu. Il y a une corrélation entre le degré de vuscosnte, la
solubilité des protéines et le pouvoir émulsifiant dans le muscle congelé”-‘”.
L'ensemble de ces phénomènes dépend en premier lieu de l'état du muscle avant congélation. Selon
que la congélation intervient avant, pendant ou après rigor-mortis, le pH change, les modifications sur le degre de
liaison des molécules actine-myosine dans les filaments formant les fibres musculaires different, de sorte que les
protéines sont plus ou moins dénaturées‘”.
_
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Chap. 3 — Modalités d'action du froid.
être un facteur potentiel de modifications de composants azotés dans de nombreuses espèces de poisson. Toutefois
la relation entre ces modifications et les propriétés fonctionnelles ou les qualités de comestibilité n‘est pas encore
bien établie. Entre -1,5°C et -20°C, l'actomyosine devient plus difficilement extractible en raison de la formation des
agrégats (fig 38). Pendant l'entreposage à l'état congelé, dans la plupart des espèces, les protéines myofibrillaires
s'agglutinent et deviennent inextractibles, l'activité ATPasique de la myosine diminue, une partie de l’eau du gel
musculaire est libérée“? Ces faits s'accompagnent généralement dans les tissus décongelés d’une détérioration de
la texture de la chair cuite : aspect filandreux pour les échantillons les plus altérés, elle est moins succulente, plus
coriace, moins masticable. La capacité de liaison des lipides, la capacité de rétention d'eau et la capacité de former
un gel sont affaiblies. Cependant chez certains poissons il n'y a aucun rapport entre l‘extractibilité des protéines et
la fermeté de la chair à la mastication. Dans certains cas, celui du mérou par exemple, on observe même un léger
ramollissement pendant l'entreposage bien que la teneur en protéines extractibles diminue57mz_
Figure 38 - Modifications des protéines de la chair de poisson pendant l'entreposage à l'état congelé
(d'après KOTODZIEJSKA et al. 1979 in SIKORSKI Z.E.579)
{ Effets siabilisants
/
Sels inorganiques
Sels
.
organiques
Cnstaux de
Lipides
glace
Sels
E
inorganiques
0
nzymes
2
Structures
Sels hydratês
Lipides
de l'eau modiées
0
dès
Acides
xy
gras libres
02
-
Sels
Diméthylamine
inorganic]ues
/
F°rmaldehyde
Oxydation des
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Lipides
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C 5
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B
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Cahons polyvalents
Liaison de
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päl$vnaslenls
tnméthylamme
groupes polatres
Enzymes
Agrégats protéine—protéine et protéine—lipide
Extractibililé, hydratation. capacité de former un gel et pouvoir émulsifianl réduits
L’altération des propriétés fonctionnelles des protéines de poissons tout au long de leur séjour à
l'état congelé a été évaluée en mesurant la viscosité apparente des protéines extraites en solutions de force ionique
élevée ; cette viscosité diminue en fonction de la durée d'entreposage et de la température à cause de la réduction
subséquente du nombre de liaisons entre protéines et le milieu. Il y a une corrélation entre le degré de vuscosnte, la
solubilité des protéines et le pouvoir émulsifiant dans le muscle congelé”-‘”.
L'ensemble de ces phénomènes dépend en premier lieu de l'état du muscle avant congélation. Selon
que la congélation intervient avant, pendant ou après rigor-mortis, le pH change, les modifications sur le degre de
liaison des molécules actine-myosine dans les filaments formant les fibres musculaires different, de sorte que les
protéines sont plus ou moins dénaturées‘”.
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