3222.1 - La dénaturation des protéines par le froid négatif
*
Malgré la parenté indéniable avec la dénaturation des protéines produites par le séchage dueà
l'abaissement de l'activité de l'eau dans la phase liquide des tissus (Vol. ll, ch. H et
46.1), la dénaturation par
congélation et entreposage au froid négatif mérite une étude particulière. La dénaturation par le frond est un stade
préliminaire par rapport à celle provoquée par le séchage et surtout par
la chaleur (Vol.
Ill, @
Le but de la
congélation étant, entre autres, de fournir un poisson «identique» au frais, on est a l'affut du morndre changement
et
on le trouve.
Figure 39 — Electrophorèse d'extrait salin de chair de
morue sur gel de polyacrylamide en présence de
dodécylsulfate de sodium
(d'après RODGER G. ET AL.-"“)
«Dénaturation des protéines» est un
terme
souvent
utilisé pour illustrer une définition
'
imprécise ou une modification apparemment confuse.112
_
_
L'une des définitions est : la modification de la conforDireotion_de
Chaîne lourde de myosine
mation de la molécule native sans qu'il y ait rupture de
la m'grat'°n
liaisons covalentes…“ Si on admet rigoureusement
cette définition, il n'est pas évident que les protéines
myofibrillaires soient dénaturées pendant le séjour au
froid négatif. Nous savons qu'une protéine est dite
_
_
«dénaturée» quand elle devient moins soluble (moins
l pt hél nes
safC°PlasmlqlmS
extractible) en solutions salines dans des conditions où
la même protéine native est soluble (extractible) ; cette
perte de solubilité augmente avec la durée de séjour au
Actine
froid et cela d'autant plus que la température est plus
composant de PM. 37_000
basse. Bien qu'il n'y ait pas toujours concordance avec
certaines autres manifestations de la dénaturation, un
Tropomyosine
parallèle est établi d'ordinaire entre l'insolubilité des
_
_
_
protéines et la perte des qualités organoleptiques
‘53-59“.
Chaine legere
de
myosrnel
?
Pour mémoire la fig. 39 présente un électrophoré°U tl’°P°"""e T
togramme d'extrait salin de chair de morue fraîche sur
Témoin
gel de polyacrylamide en présence de dodécylsulfate de
sodium qui rappelle la composition des diverses protéines constitutives du poisson (voir aussi Vol. l, @ 24.1).
32221.a. Le mécanisme de la dénaturation des protéines
La solubilité en solution saline est l'une des méthodes d'estimation de
la dénaturation des protéines myobrülaires. Leur solubilité (extractibilité
diminue selon une réaction du premier ordre en fonction de la durée
de l‘entreposage à l‘état congelé. Ce sont les plus facilement dénaturées.
le mécanisme n'est pas encore complètement élucidé : les molécules
forment des agrégats par interactions de liaisons intermoléculaires,
hydrophobes, hydrogènes, ioniques, covalentes ou non, disulfures mais,
agrégation et insolubilisaon ne vont pas exactement de pair. L'act0myosîn€
-F est dissociée en actomyosine -G qui conduit à dela myosine dénaturée.
de l'actine -G et (ou) ses polymères (pseudo actine —F) et à des agrë‘gâïS
__
de ces molécules. L'actine -F n'est que partiellement dénaturée et l'actine
.
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._.
...____
._.
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27.632._6Æ.@.671.Œ.Œ.Æ.
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Malgré la parenté indéniable avec la dénaturation des protéines produites par le séchage dueà
l'abaissement de l'activité de l'eau dans la phase liquide des tissus (Vol. ll, ch. H et
46.1), la dénaturation par
congélation et entreposage au froid négatif mérite une étude particulière. La dénaturation par le frond est un stade
préliminaire par rapport à celle provoquée par le séchage et surtout par
la chaleur (Vol.
Ill, @
Le but de la
congélation étant, entre autres, de fournir un poisson «identique» au frais, on est a l'affut du morndre changement
et
on le trouve.
Figure 39 — Electrophorèse d'extrait salin de chair de
morue sur gel de polyacrylamide en présence de
dodécylsulfate de sodium
(d'après RODGER G. ET AL.-"“)
«Dénaturation des protéines» est un
terme
souvent
utilisé pour illustrer une définition
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imprécise ou une modification apparemment confuse.112
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L'une des définitions est : la modification de la conforDireotion_de
Chaîne lourde de myosine
mation de la molécule native sans qu'il y ait rupture de
la m'grat'°n
liaisons covalentes…“ Si on admet rigoureusement
cette définition, il n'est pas évident que les protéines
myofibrillaires soient dénaturées pendant le séjour au
froid négatif. Nous savons qu'une protéine est dite
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«dénaturée» quand elle devient moins soluble (moins
l pt hél nes
safC°PlasmlqlmS
extractible) en solutions salines dans des conditions où
la même protéine native est soluble (extractible) ; cette
perte de solubilité augmente avec la durée de séjour au
Actine
froid et cela d'autant plus que la température est plus
composant de PM. 37_000
basse. Bien qu'il n'y ait pas toujours concordance avec
certaines autres manifestations de la dénaturation, un
Tropomyosine
parallèle est établi d'ordinaire entre l'insolubilité des
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protéines et la perte des qualités organoleptiques
‘53-59“.
Chaine legere
de
myosrnel
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Pour mémoire la fig. 39 présente un électrophoré°U tl’°P°"""e T
togramme d'extrait salin de chair de morue fraîche sur
Témoin
gel de polyacrylamide en présence de dodécylsulfate de
sodium qui rappelle la composition des diverses protéines constitutives du poisson (voir aussi Vol. l, @ 24.1).
32221.a. Le mécanisme de la dénaturation des protéines
La solubilité en solution saline est l'une des méthodes d'estimation de
la dénaturation des protéines myobrülaires. Leur solubilité (extractibilité
diminue selon une réaction du premier ordre en fonction de la durée
de l‘entreposage à l‘état congelé. Ce sont les plus facilement dénaturées.
le mécanisme n'est pas encore complètement élucidé : les molécules
forment des agrégats par interactions de liaisons intermoléculaires,
hydrophobes, hydrogènes, ioniques, covalentes ou non, disulfures mais,
agrégation et insolubilisaon ne vont pas exactement de pair. L'act0myosîn€
-F est dissociée en actomyosine -G qui conduit à dela myosine dénaturée.
de l'actine -G et (ou) ses polymères (pseudo actine —F) et à des agrë‘gâïS
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