Chap. 3 - Modalités d'action du froid.
322.1 — Cas du sous—refroidissement *
Les protéines s’altèrent plus, et plus vite aux environs du point de
congélation commençante {température cryoscopique : entre -1 °C et
-
2,5°Q qu‘à la température de 0°C. Presque tous les mécanismes de
dénaturation sont activés entre ces températures. En dessous de —3°C,
la relation directement proportionnelle vitesse de dénaturation-tempéra—
ture est rétablie.
On appelle sous-refroidissement l‘abaissement de température juste au-dessous de la température
cryoscopique qui est de -0,5°C à -1,5°C selon les espèces de poisson et la saison. Les termes «sur» et «superrefroidissement», «congélation superficielle» (vers -Z°C), «congélation partielle» (vers —3°C) sont également employés.
Dans ces deux derniers cas, les cristaux apparaissent respectivement soit superficiellement soit sur quelques millimètres
en surface. Ce type de congélation est utilisé surtout à bord. L’augmentation de durée de conservation résultante est
due surtout à la réduction importante de l‘activité bactérienne mais les propriétés rhéologiques des tissus musculaires
peuvent être sérieusement atteintes par altération d'une petite quantité de protéines musculaires“. Les agrégats
qu'elles forment augmentent en approchant du point cryoscopique. Celui-ci est situé entre -1,5°C et -5°C dans un
grand nombre d'espèces (—1,5°C dans la morue). On a longtemps considéré que cette agrégation était due à la
concentration saline de la phase restant liquide (voir plus loin % 3222.1). La concentration saline «critique» (où la
structure des protéines change soudainemen”) a été trouvée de 8 à 10 %, chez la morue, 7 à 9 % chez le maquereau.
1 à 7 % seulement chez le hareng, espèce à protéines très
Remarquons que dans l'entreposage en eau
de mer à -Z°C, -3°C, des réactions enzymatiques responsables de l’altération des muscles de poisson ont aussi été
trouvées plus rapides qu'en ambiance alors que le taux de dégradation des nucléotides diminuait (observations faites
sur saumon argenté (Oncorhynchus kisutch) et saumon rouge (0. nerka).
L'hydrolyse de protéines et sous-unités de poids moléculaire de 12.000 dalton (p 12 k), p 34 k, p
35 k, p 36 k, p 43 k et p 65 k, est plus rapide à -Z°C et -3°C. Notons que la protéine p 43 K serait l'actine et le doublet
p 30 k - p 32 k les sous-unités et et B de la tropomyosine‘". La plus grande rapidité de certaines actions enzymatiques,
hydrolyse des protéines, rupture oxydative des alkylamines, lipolyse et la dégradation plus lente des nucléotides à
-Z°C, —3°C qu'à O°C s‘expliquent par les cinétiques des mécanismes enzymatiques concernés. A l’exception de la
rupture oxydative des alkylamines, les autres réactions comportent l’hydrolyse d‘une variété d'esters, d’amides et de
liaisons N-glucosidiques. Il y aurait une certaine similitude globale des mécanismes de réaction : a) substrat + eau,
b) le substrat se lie à l'enzyme dans un complexe transitoire formant généralement une liaison enzyme intermédiaire,
c) les produits quittent successivement le site actif. Chaque phase a sa vitesse propre caractéristique. Une modification
quelconque de leur stabilité altère la séquence globale de la réaction et donc sa vitesse. L’abaissement de la
température en présence d’importantes interactions hydrophobes augmenterait l‘énergie libre du complexe enzymesubstrat qui, en retour, réduirait l'énergie d’activitation des phases suivantes ; la vitesse totale de la réaction serait
augmentée“. Ainsi lors d'un stockage à l'état congelé à -1,5°C les solutions salines tissulaires, les enzymes. les
substrats deviennent plus concentrés. La densité optique des fluides tissulaires diminue rapidement au bout de deux
semaines alors qu‘en ambiance sous-refroidie (donc moins de glace dans les tissus) elle varie peu à la même
température ou diminue moins aux températures de -1°C et 05°C. C‘est donc un peu à contresens de la règle :
les réactions s‘accélèrent avec l’augmentation de la température. Entre 0°C et approximativement -1,5°C c'est
l’inverse ; en-dessous l’habituelle relation se
Les poissons maigres se conservent plus longtemps à -2,2°C que sur glace à 0°C (26 jours au lieu
de 15 j). Il importe de ne pas descendre au—dessous de -2,2°C sinon la cristallisation de la glace endommagé les tissus….
Il faudrait certainement moduler cette température selon l'espèce et la saison car elle dépend du point cryogénique
et celui-ci varie. Ainsi dans la morue de Terre-Neuve a-t-il été trouvé de —1,3°C en Mars. -O,8°C en juillet. Il était de
—1,02°C dans une morue maintenue vivante 3 semaines à 0°C, 09°C si l'eau était à + 10°C. Il semble y avoir une
modification tissulaire pour s‘acclimater au froid : il y a moins d‘altérations biochimiques (taux de protéines
extractibles, teneur en aminoacides libres) après 3 semaines à -3°C, qu'après 3 semaines à 0°C ; les modifications
de pH, TMA, DMA sont négligeables ; seul TMAO diminue
*
174.288.343.344.345.368.371.444.582.609.634.732
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322.1 — Cas du sous—refroidissement *
Les protéines s’altèrent plus, et plus vite aux environs du point de
congélation commençante {température cryoscopique : entre -1 °C et
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2,5°Q qu‘à la température de 0°C. Presque tous les mécanismes de
dénaturation sont activés entre ces températures. En dessous de —3°C,
la relation directement proportionnelle vitesse de dénaturation-tempéra—
ture est rétablie.
On appelle sous-refroidissement l‘abaissement de température juste au-dessous de la température
cryoscopique qui est de -0,5°C à -1,5°C selon les espèces de poisson et la saison. Les termes «sur» et «superrefroidissement», «congélation superficielle» (vers -Z°C), «congélation partielle» (vers —3°C) sont également employés.
Dans ces deux derniers cas, les cristaux apparaissent respectivement soit superficiellement soit sur quelques millimètres
en surface. Ce type de congélation est utilisé surtout à bord. L’augmentation de durée de conservation résultante est
due surtout à la réduction importante de l‘activité bactérienne mais les propriétés rhéologiques des tissus musculaires
peuvent être sérieusement atteintes par altération d'une petite quantité de protéines musculaires“. Les agrégats
qu'elles forment augmentent en approchant du point cryoscopique. Celui-ci est situé entre -1,5°C et -5°C dans un
grand nombre d'espèces (—1,5°C dans la morue). On a longtemps considéré que cette agrégation était due à la
concentration saline de la phase restant liquide (voir plus loin % 3222.1). La concentration saline «critique» (où la
structure des protéines change soudainemen”) a été trouvée de 8 à 10 %, chez la morue, 7 à 9 % chez le maquereau.
1 à 7 % seulement chez le hareng, espèce à protéines très
Remarquons que dans l'entreposage en eau
de mer à -Z°C, -3°C, des réactions enzymatiques responsables de l’altération des muscles de poisson ont aussi été
trouvées plus rapides qu'en ambiance alors que le taux de dégradation des nucléotides diminuait (observations faites
sur saumon argenté (Oncorhynchus kisutch) et saumon rouge (0. nerka).
L'hydrolyse de protéines et sous-unités de poids moléculaire de 12.000 dalton (p 12 k), p 34 k, p
35 k, p 36 k, p 43 k et p 65 k, est plus rapide à -Z°C et -3°C. Notons que la protéine p 43 K serait l'actine et le doublet
p 30 k - p 32 k les sous-unités et et B de la tropomyosine‘". La plus grande rapidité de certaines actions enzymatiques,
hydrolyse des protéines, rupture oxydative des alkylamines, lipolyse et la dégradation plus lente des nucléotides à
-Z°C, —3°C qu'à O°C s‘expliquent par les cinétiques des mécanismes enzymatiques concernés. A l’exception de la
rupture oxydative des alkylamines, les autres réactions comportent l’hydrolyse d‘une variété d'esters, d’amides et de
liaisons N-glucosidiques. Il y aurait une certaine similitude globale des mécanismes de réaction : a) substrat + eau,
b) le substrat se lie à l'enzyme dans un complexe transitoire formant généralement une liaison enzyme intermédiaire,
c) les produits quittent successivement le site actif. Chaque phase a sa vitesse propre caractéristique. Une modification
quelconque de leur stabilité altère la séquence globale de la réaction et donc sa vitesse. L’abaissement de la
température en présence d’importantes interactions hydrophobes augmenterait l‘énergie libre du complexe enzymesubstrat qui, en retour, réduirait l'énergie d’activitation des phases suivantes ; la vitesse totale de la réaction serait
augmentée“. Ainsi lors d'un stockage à l'état congelé à -1,5°C les solutions salines tissulaires, les enzymes. les
substrats deviennent plus concentrés. La densité optique des fluides tissulaires diminue rapidement au bout de deux
semaines alors qu‘en ambiance sous-refroidie (donc moins de glace dans les tissus) elle varie peu à la même
température ou diminue moins aux températures de -1°C et 05°C. C‘est donc un peu à contresens de la règle :
les réactions s‘accélèrent avec l’augmentation de la température. Entre 0°C et approximativement -1,5°C c'est
l’inverse ; en-dessous l’habituelle relation se
Les poissons maigres se conservent plus longtemps à -2,2°C que sur glace à 0°C (26 jours au lieu
de 15 j). Il importe de ne pas descendre au—dessous de -2,2°C sinon la cristallisation de la glace endommagé les tissus….
Il faudrait certainement moduler cette température selon l'espèce et la saison car elle dépend du point cryogénique
et celui-ci varie. Ainsi dans la morue de Terre-Neuve a-t-il été trouvé de —1,3°C en Mars. -O,8°C en juillet. Il était de
—1,02°C dans une morue maintenue vivante 3 semaines à 0°C, 09°C si l'eau était à + 10°C. Il semble y avoir une
modification tissulaire pour s‘acclimater au froid : il y a moins d‘altérations biochimiques (taux de protéines
extractibles, teneur en aminoacides libres) après 3 semaines à -3°C, qu'après 3 semaines à 0°C ; les modifications
de pH, TMA, DMA sont négligeables ; seul TMAO diminue
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