L’Industrie Alimentaire Halieutique. Vol. lV - L'utilisation du froid.
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M
Alors qu'à température ambiante l'activité de la Mg++ ATPase augmente d'abord puis diminue
ensuite, que l‘activité de la Ca” ATPase change peus“, la solubilité des my0flbfl”€5 (en 50'Ut'0n saline) diminue
rapidement pendant le séjour à 0°C. Les activités (a++ et Mg”-ATPase augmentent legerement,
se stabilisent DUIS
diminuent (carpe)“““ D'autres fois elles diminuent de façon continue pendant SIXJOUI'S (sardine)Γ.
La Mg”
peut être réactive en présence d‘EDTA. La perte de sensibilité au Ca+ “ et les modifications d'actwt‘œ
des
peut-être dues à des modifications d'interaction actine—myosine par oxydation des groupes thiol
de la monué
La destruction ou l'inactivation de la tropomyosine ne serait pas en cause“‘. La composmon_
en sous—unités des
protéines myofibrillaires (de sardine), sauf la myosine, montre peu de changement pendant le S€JOUT sur glace tandis
que la chaîne lourde de la myosine est décomposée par
321.2 - Modications des constituants azotés non protéiques
On sait qu'une bonne partie du NPN disparaît lors de la conservation en glace par Iessivage de leau
de fusion, et ce, en dépit de la reconstitution par l'autolyse ou par les resynthèses bactériennes594.
Rappelons tout d'abord les séquences simplifiées de la dégradation de l'adénosine - triphosphate°°'
423'8°7
: (voir aussi Vol. I p. 149 à 153).
…
Adénosine triphosphate (ATP)
Adénosine diphosphate (ADP)
Adénosine monophosphate (AMP)
Adénosine
inosine monophosphate (IMP)
NH}
inosine (H x R)
Hypoxanthine (HX)
Xanthine
Figure 32 - Evolutions de l'ATP, IMP, H x R
dans les muscles blancs
(d'après MURATA M. et
.};
Un exemple d'évolution des adénosine-dînucléotides
dans un poisson en glace est donné par les fig. 32-33-34.
3
8-0
On notera que la teneur initiale en IMP du muscle rouge
È
G 0
"
est plus élevée que celle du muscle blanc et plus forte que
E ,a
-
‘
H>
celle en ATP. Il s'ensuit une évolution différente de l'indice
g_ à
'
-
K (fig. '35)423425. La vitesse de l'évolution de l‘indice K est ‘à
E
‘”
4‘°
\
.
,
_8_ É
'
_
IMP
_
tres variable selon les espèces : 20 % a été atteint en 6 Jours
€ 2
2_0
.
_
à 0°C chez la sériole, en 7 jours dans du chinchard546 mais
“ 3
4
__
_
_
.
30 à 35 % en 4 à 5 jours dans du maquereau et même 90
°
0
"—
…
20
30
40
%
dans son muscle rouge. Le poisson arrivait à la limite
Durêe{eniours]
ac‘ceptable dans le premier cas alors qu‘il était
-
ATP
consommable dans le dernier, au moins d'après l'auteur.
; {:‘î
CGC! laisse penser que l'indice K valable pour estimer la
A
HxR:înosîne
qualité
du poisson maigre s'applique mal au poisson a
chair sombre423 (ceci avait déjà été observé à l'ISTPM chez
_
la sardine). La déphosphorylation des nucléotides est
homogène dans un muscle donné"’°°. Toutes choses égales
66
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Alors qu'à température ambiante l'activité de la Mg++ ATPase augmente d'abord puis diminue
ensuite, que l‘activité de la Ca” ATPase change peus“, la solubilité des my0flbfl”€5 (en 50'Ut'0n saline) diminue
rapidement pendant le séjour à 0°C. Les activités (a++ et Mg”-ATPase augmentent legerement,
se stabilisent DUIS
diminuent (carpe)“““ D'autres fois elles diminuent de façon continue pendant SIXJOUI'S (sardine)Γ.
La Mg”
peut être réactive en présence d‘EDTA. La perte de sensibilité au Ca+ “ et les modifications d'actwt‘œ
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peut-être dues à des modifications d'interaction actine—myosine par oxydation des groupes thiol
de la monué
La destruction ou l'inactivation de la tropomyosine ne serait pas en cause“‘. La composmon_
en sous—unités des
protéines myofibrillaires (de sardine), sauf la myosine, montre peu de changement pendant le S€JOUT sur glace tandis
que la chaîne lourde de la myosine est décomposée par
321.2 - Modications des constituants azotés non protéiques
On sait qu'une bonne partie du NPN disparaît lors de la conservation en glace par Iessivage de leau
de fusion, et ce, en dépit de la reconstitution par l'autolyse ou par les resynthèses bactériennes594.
Rappelons tout d'abord les séquences simplifiées de la dégradation de l'adénosine - triphosphate°°'
423'8°7
: (voir aussi Vol. I p. 149 à 153).
…
Adénosine triphosphate (ATP)
Adénosine diphosphate (ADP)
Adénosine monophosphate (AMP)
Adénosine
inosine monophosphate (IMP)
NH}
inosine (H x R)
Hypoxanthine (HX)
Xanthine
Figure 32 - Evolutions de l'ATP, IMP, H x R
dans les muscles blancs
(d'après MURATA M. et
.};
Un exemple d'évolution des adénosine-dînucléotides
dans un poisson en glace est donné par les fig. 32-33-34.
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On notera que la teneur initiale en IMP du muscle rouge
È
G 0
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est plus élevée que celle du muscle blanc et plus forte que
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celle en ATP. Il s'ensuit une évolution différente de l'indice
g_ à
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tres variable selon les espèces : 20 % a été atteint en 6 Jours
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°
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Durêe{eniours]
ac‘ceptable dans le premier cas alors qu‘il était
-
ATP
consommable dans le dernier, au moins d'après l'auteur.
; {:‘î
CGC! laisse penser que l'indice K valable pour estimer la
A
HxR:înosîne
qualité
du poisson maigre s'applique mal au poisson a
chair sombre423 (ceci avait déjà été observé à l'ISTPM chez
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la sardine). La déphosphorylation des nucléotides est
homogène dans un muscle donné"’°°. Toutes choses égales
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