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inverse de la force mécanique à la quantité de fluide expressible (fig., 83). Notons toutefois d'une
manière un peu simpliste ceci :
'
—
beaucoup d'eau liée + peu de liquide expressible + texture ferme élastique ; mais, ”peu de liquide
expressible" d'un échantillon peut signifier :
—
chair dure mais peu élastique parce qu'il y a eu beaucoup d'eau exsudée préalablement
—
chair ferme parce que riche” en eau liée
La fermeté de la texture des homogénats de muscles cuits diminue selon les modes de cuisson dans
l‘ordre suivant : cuisson à la vapeur, à l'eau, ”à sec" comme dans le cas du fumage ‘a chaud par
exemple. On note aussi sur la fig. 83 que toutes les forces mécaniques suivent la même tendance lors
de l'augmentation de la température : elles diminuent jusqu‘à un minimum alors que la température de
cuisson passe de 40°C ‘a 60—70“C, puis elles augmentent de 70 a 95°C173. Ces observations corres—
pondent bien aux mécanismes décrits concernant l'évolution de la myosine et de ses sous—unités, ainsi
que de l‘actomyosine sous l‘action de la chaleur (voir p. 128). L'émulsion homogène (on pourrait dire
comme en
charcuterie "la mêlée“) d‘une saucisse de poisson, qui est obtenue par hachage de la chair
de poissons et mélange avec les ingrédients éventuels dans un cutter, se modifie sous l'influence de la
chaleur en un produit gélifié présentant des propriétés rhéologiques d'un solide plastique viscoélastiqué
(fig. 84)277. A l‘intérieur de cette zone 40—65°C les caractéristiques des gels sont complexes : on
retrouve
l'évolution
des
gels signalés fig. 71 concernant l'actomyosine avec ses trois évolutions
alternatives à 38°C, 46°C, et 60°C327’
328
et celle du collagène décrite page 130 et fig. 77 p. 141. Une
étude récente faite sur des produits type “surimi" a base de pulpe de Croaker atlantique (Micropogon
undulatus) et de truite des sables (Cynoscian arenarious) confirment ces évolutions successives dans la
fermeté
des
gels dues à des modifications de structure, approximativement aux mêmes zones de
température (40, 48 et
Au—delà des températures de 60 ‘a 80°C (selon les espèces de poisson)
les gels se détériorent et, si le collagène est digéré par la pronase (voir 5 221.3 p. 130), légel
d‘actomyosine perd de son élasticité ; il semble qu'une protéolyse due a une protéinase alcaline du
muscle de poisson en soit responsable*. Si de l‘amidon est ajouté au mélange traité en cutter, on
observe, au cours du traitement thermique consécutif, non seulement les trois transformations dues à la
'
dénaturation des protéines, mais encore une autre due à la gélification de l'amidon ; celle—ci augmente
la fermeté du gel. Les évolutions des protéines et de l'amidon semblent indépendantes l'une de l‘autre
sous l‘action de la chaleur, l'addition de se] (NaCl) et de sucre (saccharose) nécessite une température
plus élevée pour obtenir un gel ferme329.
22-7 — …La "bonne odeur" caractéristique de thon cuit est en
relation inverse des teneurs en éthanol, en propanol, en
butanol, en 1—pentène—3—ol et en hexanol. On retrouve
la même corrélation dans le krill cuit dont l'odeur typique
est caractérisée par des pyrazines, des composés carbo—
nylés (responsables de certaines rancidités) et notamment
d'un composé sulfuré, le 3—méthylthiobutanol.
Les principaux constituants de la flaveur de poisson cuit
ne seraient pas volatils mais plutôt des composés à bas
poids moléculaire. Les goûts salés, amers, sucrés (dou—
ceâtres) correspondent respectivement à la fraction inor—
ganique, a l‘ansérine, aux aminoacides.
*
Y. & al. lmplication of muscle alcaline protéinase in the textural degradation
of fish meat gel. J. of Food Sci. (1985) 50, 1351-1355
inverse de la force mécanique à la quantité de fluide expressible (fig., 83). Notons toutefois d'une
manière un peu simpliste ceci :
'
—
beaucoup d'eau liée + peu de liquide expressible + texture ferme élastique ; mais, ”peu de liquide
expressible" d'un échantillon peut signifier :
—
chair dure mais peu élastique parce qu'il y a eu beaucoup d'eau exsudée préalablement
—
chair ferme parce que riche” en eau liée
La fermeté de la texture des homogénats de muscles cuits diminue selon les modes de cuisson dans
l‘ordre suivant : cuisson à la vapeur, à l'eau, ”à sec" comme dans le cas du fumage ‘a chaud par
exemple. On note aussi sur la fig. 83 que toutes les forces mécaniques suivent la même tendance lors
de l'augmentation de la température : elles diminuent jusqu‘à un minimum alors que la température de
cuisson passe de 40°C ‘a 60—70“C, puis elles augmentent de 70 a 95°C173. Ces observations corres—
pondent bien aux mécanismes décrits concernant l'évolution de la myosine et de ses sous—unités, ainsi
que de l‘actomyosine sous l‘action de la chaleur (voir p. 128). L'émulsion homogène (on pourrait dire
comme en
charcuterie "la mêlée“) d‘une saucisse de poisson, qui est obtenue par hachage de la chair
de poissons et mélange avec les ingrédients éventuels dans un cutter, se modifie sous l'influence de la
chaleur en un produit gélifié présentant des propriétés rhéologiques d'un solide plastique viscoélastiqué
(fig. 84)277. A l‘intérieur de cette zone 40—65°C les caractéristiques des gels sont complexes : on
retrouve
l'évolution
des
gels signalés fig. 71 concernant l'actomyosine avec ses trois évolutions
alternatives à 38°C, 46°C, et 60°C327’
328
et celle du collagène décrite page 130 et fig. 77 p. 141. Une
étude récente faite sur des produits type “surimi" a base de pulpe de Croaker atlantique (Micropogon
undulatus) et de truite des sables (Cynoscian arenarious) confirment ces évolutions successives dans la
fermeté
des
gels dues à des modifications de structure, approximativement aux mêmes zones de
température (40, 48 et
Au—delà des températures de 60 ‘a 80°C (selon les espèces de poisson)
les gels se détériorent et, si le collagène est digéré par la pronase (voir 5 221.3 p. 130), légel
d‘actomyosine perd de son élasticité ; il semble qu'une protéolyse due a une protéinase alcaline du
muscle de poisson en soit responsable*. Si de l‘amidon est ajouté au mélange traité en cutter, on
observe, au cours du traitement thermique consécutif, non seulement les trois transformations dues à la
'
dénaturation des protéines, mais encore une autre due à la gélification de l'amidon ; celle—ci augmente
la fermeté du gel. Les évolutions des protéines et de l'amidon semblent indépendantes l'une de l‘autre
sous l‘action de la chaleur, l'addition de se] (NaCl) et de sucre (saccharose) nécessite une température
plus élevée pour obtenir un gel ferme329.
22-7 — …La "bonne odeur" caractéristique de thon cuit est en
relation inverse des teneurs en éthanol, en propanol, en
butanol, en 1—pentène—3—ol et en hexanol. On retrouve
la même corrélation dans le krill cuit dont l'odeur typique
est caractérisée par des pyrazines, des composés carbo—
nylés (responsables de certaines rancidités) et notamment
d'un composé sulfuré, le 3—méthylthiobutanol.
Les principaux constituants de la flaveur de poisson cuit
ne seraient pas volatils mais plutôt des composés à bas
poids moléculaire. Les goûts salés, amers, sucrés (dou—
ceâtres) correspondent respectivement à la fraction inor—
ganique, a l‘ansérine, aux aminoacides.
*
Y. & al. lmplication of muscle alcaline protéinase in the textural degradation
of fish meat gel. J. of Food Sci. (1985) 50, 1351-1355