…
t \?
1 38
-
Certaines conserves de thon listao, préalablement congelé en saumure, présentent des
_
taches de couleur orange à brun—orange avec un goût de brûlé. De telles conserves perdent toute
valeur
marchande. Ce
défaut
a
été
attribué à une richesse
anormale
de
la
chair
en
glycogène,
22.4 — ACTION DE LA CHALEUR SUR LES ENZYMES
J
Du fait de leur structure protéique, les enzymes sont déna—
turées, donc inactivées par la chaleur selon une cinétique
analogue à celle de la destruction thermique des micro—
organismes, mais les valeurs (2) sont plus élevées.
Certaines enzymes comme la péroxydase s'autoréactivent
pendant le stockage ultérieur de la conserve.
C'est la fragilité de la nature protéique des enzymes qui constitue leur thermosensi—
bilité. Les propriétés de catalyseur des enzymes étant liées à la structure spatiale des molécules de
protéines qui les constituent, le traitement thermique qui altère cette forme spatiale, dénature la
protéine et lui fait perdre ses propriétés catalytiques. L'activité enzymatique, en fonction de la
température, est une courbe en cloche résultant de la courbe de l'élévation de la vitesse des réactions
chimiques et de la courbe de dénaturation thermique des protéines (voir Vol. Il, @ 46.1 p. 207 et fig.
134).
Comme pour
l‘action sur
les
microorganismes, la quantité d'enzymes détruite est
fonction de la durée de chauffage et, le temps nécessaire pour réduire d'un taux donné la quantité
d'enzymes dépend de la température. La cinétique de destruction répond donc aussi à la loi
d'ARRHENIUS (voir p. 41—42 et 100). On calcule des valeurs de De
(TRD a une température donnée @)
et de 2 (nombre de °C nécessaire pour réduire la durée de chauffage au 1/10 de sa valeur) : z varie
de 5 a 40 degrés (2 de la peroxydase : 47 a
il est donc plus élevé que les Valeurs de 2 des
bactéries (les bactéries sont détruites avant les enzymes) (voir ÊÈ 211.2 p. 41). Les enzymes endogènes
ne
provoquent guère qu‘une hydrolyse lente dans le poisson frais contrairement aux enzymes
bactériennes
d‘action
beaucoup plus rapide. Le chauffage vers 65°C les inhibe déià153.
Les enzymes tissulaires notamment les cathepsines) ont une résistance variable à la
chaleur. La cathepsine B est détruite à 100°C en 2 mn, la cathepsine C résiste à 65°C pendant 40 mn.
Les cathepsines D et E sont inactives au—dessus de 60°C. Les protéases sont inactivées en 2 min à 70°C
ou
quelques secondes à 92°C. La ribonucléase est très stable à chaud. Les lipases tissulaires sont
détruites en 20 secondes à 80°C alors que les lipases bactériennes ne le sont qu'à 75 % à 95°C. Les
oxydases sont détruites à 70°C en 5 min. La péroxydase de crabe bleu (Callinectes sapidus) est une des
enzymes
les plus thermorésistantes et peut être la cause de modifications d'odeur et de couleur
indésirables. La fig. 74 montre l'effet temps—température sur la péroxydase, l'activité de celle—ci étant
exprimée en log C : % d'activité chez le crabe bleu35. On observe une diminution de l‘activité de la
péroxydase pendant la première minute de chauffage puis apparaît une légère réactivation, pendant
7 à
9
minutes
quelles que soient les températures entre 26 et 65°C, suivie d'une nouvelle diminution
d‘actÏVité. Ceci peut s‘expliquer par le fait que la péroxydase du crabe est constituée de 8 (chez la
femelle) ou 9 (chez le mâle) isoenzymes présentant chacune des thermorésistances différentes. La
première pente de la courbe représente l‘inactivation des isoenzymes thermolabiles et la seconde celle
des
isoenzymes thermostables. Une autre hypothèse serait la formation d'un complexe protecteur
substrat—enzyme affectant
la thermostabilité d'une partie de l'enzyme. La rapide inactivation initiale
représenterait la dispfiïîûn de la peroxydase protégée. Les valeurs de D9*
obtenues sur le second
t \?
1 38
-
Certaines conserves de thon listao, préalablement congelé en saumure, présentent des
_
taches de couleur orange à brun—orange avec un goût de brûlé. De telles conserves perdent toute
valeur
marchande. Ce
défaut
a
été
attribué à une richesse
anormale
de
la
chair
en
glycogène,
22.4 — ACTION DE LA CHALEUR SUR LES ENZYMES
J
Du fait de leur structure protéique, les enzymes sont déna—
turées, donc inactivées par la chaleur selon une cinétique
analogue à celle de la destruction thermique des micro—
organismes, mais les valeurs (2) sont plus élevées.
Certaines enzymes comme la péroxydase s'autoréactivent
pendant le stockage ultérieur de la conserve.
C'est la fragilité de la nature protéique des enzymes qui constitue leur thermosensi—
bilité. Les propriétés de catalyseur des enzymes étant liées à la structure spatiale des molécules de
protéines qui les constituent, le traitement thermique qui altère cette forme spatiale, dénature la
protéine et lui fait perdre ses propriétés catalytiques. L'activité enzymatique, en fonction de la
température, est une courbe en cloche résultant de la courbe de l'élévation de la vitesse des réactions
chimiques et de la courbe de dénaturation thermique des protéines (voir Vol. Il, @ 46.1 p. 207 et fig.
134).
Comme pour
l‘action sur
les
microorganismes, la quantité d'enzymes détruite est
fonction de la durée de chauffage et, le temps nécessaire pour réduire d'un taux donné la quantité
d'enzymes dépend de la température. La cinétique de destruction répond donc aussi à la loi
d'ARRHENIUS (voir p. 41—42 et 100). On calcule des valeurs de De
(TRD a une température donnée @)
et de 2 (nombre de °C nécessaire pour réduire la durée de chauffage au 1/10 de sa valeur) : z varie
de 5 a 40 degrés (2 de la peroxydase : 47 a
il est donc plus élevé que les Valeurs de 2 des
bactéries (les bactéries sont détruites avant les enzymes) (voir ÊÈ 211.2 p. 41). Les enzymes endogènes
ne
provoquent guère qu‘une hydrolyse lente dans le poisson frais contrairement aux enzymes
bactériennes
d‘action
beaucoup plus rapide. Le chauffage vers 65°C les inhibe déià153.
Les enzymes tissulaires notamment les cathepsines) ont une résistance variable à la
chaleur. La cathepsine B est détruite à 100°C en 2 mn, la cathepsine C résiste à 65°C pendant 40 mn.
Les cathepsines D et E sont inactives au—dessus de 60°C. Les protéases sont inactivées en 2 min à 70°C
ou
quelques secondes à 92°C. La ribonucléase est très stable à chaud. Les lipases tissulaires sont
détruites en 20 secondes à 80°C alors que les lipases bactériennes ne le sont qu'à 75 % à 95°C. Les
oxydases sont détruites à 70°C en 5 min. La péroxydase de crabe bleu (Callinectes sapidus) est une des
enzymes
les plus thermorésistantes et peut être la cause de modifications d'odeur et de couleur
indésirables. La fig. 74 montre l'effet temps—température sur la péroxydase, l'activité de celle—ci étant
exprimée en log C : % d'activité chez le crabe bleu35. On observe une diminution de l‘activité de la
péroxydase pendant la première minute de chauffage puis apparaît une légère réactivation, pendant
7 à
9
minutes
quelles que soient les températures entre 26 et 65°C, suivie d'une nouvelle diminution
d‘actÏVité. Ceci peut s‘expliquer par le fait que la péroxydase du crabe est constituée de 8 (chez la
femelle) ou 9 (chez le mâle) isoenzymes présentant chacune des thermorésistances différentes. La
première pente de la courbe représente l‘inactivation des isoenzymes thermolabiles et la seconde celle
des
isoenzymes thermostables. Une autre hypothèse serait la formation d'un complexe protecteur
substrat—enzyme affectant
la thermostabilité d'une partie de l'enzyme. La rapide inactivation initiale
représenterait la dispfiïîûn de la peroxydase protégée. Les valeurs de D9*
obtenues sur le second