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La composition en AA est peu modifiée mais, certains
d'entre eux subissent une dégradation se traduisant par
_
une indisponibilité partielle : méthionine, arginine et sur—
tout lysine et tryptophane. Au cours de la friture la créa—
tine donnerait naissance à des composés imidazole muta—
gènes. D‘autres constituants du NPN sont plus ou moins
dégradés : NAD, adénosines et inosine phosphates ; TMAO
en TMA, D A et formaldéhyde.
Les petites molécules sont généralement plus stables que les structures complexes ; la
stabilité
des
aminoacides
à
la
chaleur
et
aux
agents chimiques est un fait, sauf une sensibilité
spécifique de certains : cystine—cystéine à l'oxydation, tryptophane aux acides. La variation éventuelle
des teneurs s'explique par leur aptitude à réagir avec d'autres molécules.
La teneur ‘en AA est approximativement la même dans le poisson cru et cuit ; ainsi la
composition en AA des crevettes n'est pas modifiée lors de la stérilisation mais, une légère perte d‘AA
libres est observée après cuisson25, Entre autres exemples, les analyses des AA et autres constituants
NPN d'églefins crus et cuits indiquent que la cuisson à la vapeur ne provoque que peu de changements
à l'exception de la glutamine, de la 1—méthylhistidine, de l'histidine et de l'ansérine qui diminuent Ces
différences sont toutefois faibles (tableau XIV, (l)296 et de l‘ordre de celles que l‘on observe entre
poissons crus selon les individus et les lieux de pêche. Les variations sont peut—être plus marquées dans
les résultats d‘analyses de muscles et d'exsudat.
L‘acide aspartique, l'acide glutamique et la glycine constituent normalement 30 % des
AA totaux de la chair de poisson et il ne semble pas qu‘il y ait non plus de grandes différences entre
les échantillons crus, précuits et en conserve pour les espèces testées indiquées dans le tableau XIV,
(2)293° Concernant les autres AA, on ne trouve guère plus de différence dans les conserves de thon
que dans celles d‘églefin (tableau XlV)293.
Les traitements thermiques provoquent néanmoins une perte dîocâisponibilité
de lysine,
de methionine, d'arginine et de tryptophane, la lysine semblant la plus affectée
.
La sensibilité de la
lysine à la chaleur a été ob5ervée maintes fois dans la fabrication des farines de poisson.
Les traitements thermiques à température élevée (tels la stérilisation) à pH voisin de
la neutralité conduisent à la formation de ponts covalents isopeptidiques du type €—N—- '(Y —gluta—
myl)—lysyl ou €-N- (B—aspartyll—lysylsägtre
résidus de lysrne et resrdus
de glutamrne ou dasparagine
respectivement. D'après CHEFTEL J.C.
"Ces ponts covalents prowennent
en
effet
de la condensation
de résidus de lysine, de cystéine ou d'ornithine avec un résidu de dehvdroalanrne
(DHA), le DHA
provenant d‘une 8 — élimination subie par les résidus cystéine ou phosphoser1ne".
0
_
+x'
-NH-CH-C-—"NH'C,
”(:-""
(‘ I JHz
ŒÎ7—
résidu dÊhy
X
.
Ï‘
X
(x = sa ou P03 Hz)
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La composition en AA est peu modifiée mais, certains
d'entre eux subissent une dégradation se traduisant par
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une indisponibilité partielle : méthionine, arginine et sur—
tout lysine et tryptophane. Au cours de la friture la créa—
tine donnerait naissance à des composés imidazole muta—
gènes. D‘autres constituants du NPN sont plus ou moins
dégradés : NAD, adénosines et inosine phosphates ; TMAO
en TMA, D A et formaldéhyde.
Les petites molécules sont généralement plus stables que les structures complexes ; la
stabilité
des
aminoacides
à
la
chaleur
et
aux
agents chimiques est un fait, sauf une sensibilité
spécifique de certains : cystine—cystéine à l'oxydation, tryptophane aux acides. La variation éventuelle
des teneurs s'explique par leur aptitude à réagir avec d'autres molécules.
La teneur ‘en AA est approximativement la même dans le poisson cru et cuit ; ainsi la
composition en AA des crevettes n'est pas modifiée lors de la stérilisation mais, une légère perte d‘AA
libres est observée après cuisson25, Entre autres exemples, les analyses des AA et autres constituants
NPN d'églefins crus et cuits indiquent que la cuisson à la vapeur ne provoque que peu de changements
à l'exception de la glutamine, de la 1—méthylhistidine, de l'histidine et de l'ansérine qui diminuent Ces
différences sont toutefois faibles (tableau XIV, (l)296 et de l‘ordre de celles que l‘on observe entre
poissons crus selon les individus et les lieux de pêche. Les variations sont peut—être plus marquées dans
les résultats d‘analyses de muscles et d'exsudat.
L‘acide aspartique, l'acide glutamique et la glycine constituent normalement 30 % des
AA totaux de la chair de poisson et il ne semble pas qu‘il y ait non plus de grandes différences entre
les échantillons crus, précuits et en conserve pour les espèces testées indiquées dans le tableau XIV,
(2)293° Concernant les autres AA, on ne trouve guère plus de différence dans les conserves de thon
que dans celles d‘églefin (tableau XlV)293.
Les traitements thermiques provoquent néanmoins une perte dîocâisponibilité
de lysine,
de methionine, d'arginine et de tryptophane, la lysine semblant la plus affectée
.
La sensibilité de la
lysine à la chaleur a été ob5ervée maintes fois dans la fabrication des farines de poisson.
Les traitements thermiques à température élevée (tels la stérilisation) à pH voisin de
la neutralité conduisent à la formation de ponts covalents isopeptidiques du type €—N—- '(Y —gluta—
myl)—lysyl ou €-N- (B—aspartyll—lysylsägtre
résidus de lysrne et resrdus
de glutamrne ou dasparagine
respectivement. D'après CHEFTEL J.C.
"Ces ponts covalents prowennent
en
effet
de la condensation
de résidus de lysine, de cystéine ou d'ornithine avec un résidu de dehvdroalanrne
(DHA), le DHA
provenant d‘une 8 — élimination subie par les résidus cystéine ou phosphoser1ne".
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+x'
-NH-CH-C-—"NH'C,
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(‘ I JHz
ŒÎ7—
résidu dÊhy
X
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Ï‘
X
(x = sa ou P03 Hz)