130
En outre, en milieu peu salin (de l'ordre de 0,2 M, KCl) l'addition de F—actine* à un
sol de myosine inhibe progressivement
la gélification
de la myosine ; l'association "têtes de myosine"
(HMM, 51 de la figure
61
du Vol. 1) et F—actine joue un rôle dominant dans cet effet inhibiteur
probablement par liaisons aux sites actifs enzymatiques des têtes de la myosine puisqu‘on sait que
l'ATP a aussi un effet inhibiteur de la gélification par la chaleur en formant des complexes sites actifs
enzymatiques des
La dénaturation de l'actine par la chaleur apparaît à plus haute température que celle
de la myosine. Dans le tableau Xlll la nette augmentation de la rigidité du gel d'actomyosine au—glessus
de 70°C pourrait bien, aussi, être due à une intéraction de l'actine avec la structure déjà gélifiée . Les
types d‘interactions moléculaires stabilisant lÊ755tructure
(et donc la fermeté) du gel entre 45 et 60°C
.
(Tabl. Xlll) ne sont pratiquement pas connue
.
Tout ce que l‘on peut conclure actuellement est que
les protéines, résultant d‘interaction par coagulation d‘actine266,
267, 268, et celles de la gélification
d‘actomyosine275, sont différentes.
2215 — Action de la chaleur sur les protéines extracellulaires
.,
chaleur. L‘élastine, moins modifiée, se gonfle seulement.
Rappelons tout d‘abord que, s'il existe de nombreuses analogies entre la chair de
poisson et la viande, la teneur en protéines extracellulaires est plus faible dans le poisson : 3 à 10 %
des protéines totales (0,5 à 1,8_g) contre 17 % (environ 3 9) chez les mammifères (voir Vol, l @ 241.2
p. 68). D‘autre part, la gélatinisation du collagène se produit à une température inférieure d‘une dizaine
de degrés à celle de la viandesob,
La
chaleur
provoque
deux
types d‘effets sur le collagène26b
280
:
d'abord
une
rétraction des molécules d‘environ 1/3 de leur longueur dès 55°C (la moitié des fibres de collagène sont
rétractés à 61°C) puis, aux températures plus élevées (de 60°C à 1ÛÛ°C), intervient une solubilisatiû
de cette protéine d'autant plus‘rapide que la température est élevée, c'est la gélatinisation. Celle-ci
est très rapide aux températures de l‘ordre de 115 ‘a 125°C. Le collagène gélatinisé est susceptible de
digestion par la pronase, mais incomplète, car il reste toujours quelques fragments de fibres de
collagène à configuration native280. Ce type de protéine gélatinisée est plus facilement digestible en
raison du déplissement des hélices et du démasquage des résidus d‘aminoacides initialement bloqués
dans les moléculgs
; les protéases spécifiques peuvent ainsi agir plus facilement, plus rapidement et plus
complètement50 . La gélatine est caractérisée par une faible résistance au cisaillement et par une
bonne
CRE.
Le
collagène intervient, en outre, dans l‘émulsification des matières grasses.
En
se
rétractant sous l‘action de la chaleur, la membrane constituée autour des particules grasses s‘ouvre en
libérant celles—ci qui risque de se séparer au cours du chauffage à l'inverse des autres protéines
émulsifiantes. Mais, dans ce domaine, le rôle du collagène est peu important261, Lorsque le collagène
est ainsi transformé par la chaleur, la fermeté de la chair n'est plus due qu'à celle des protéines de
structure dont on vient de décrire l‘évolution sous l'influence thermique dans le paragraphe précédent.
ll reste aussi l'élastine, moins sensible, et peu modifiée par la chaleursob. Vers 1ÛÛ°C,
en présence d‘eau, elle gonfle mais conserve la plupart de ses propriétés.
*
Forme fibreuse de l‘actine (Vol. 1 page 81 et fig. 63)
En outre, en milieu peu salin (de l'ordre de 0,2 M, KCl) l'addition de F—actine* à un
sol de myosine inhibe progressivement
la gélification
de la myosine ; l'association "têtes de myosine"
(HMM, 51 de la figure
61
du Vol. 1) et F—actine joue un rôle dominant dans cet effet inhibiteur
probablement par liaisons aux sites actifs enzymatiques des têtes de la myosine puisqu‘on sait que
l'ATP a aussi un effet inhibiteur de la gélification par la chaleur en formant des complexes sites actifs
enzymatiques des
La dénaturation de l'actine par la chaleur apparaît à plus haute température que celle
de la myosine. Dans le tableau Xlll la nette augmentation de la rigidité du gel d'actomyosine au—glessus
de 70°C pourrait bien, aussi, être due à une intéraction de l'actine avec la structure déjà gélifiée . Les
types d‘interactions moléculaires stabilisant lÊ755tructure
(et donc la fermeté) du gel entre 45 et 60°C
.
(Tabl. Xlll) ne sont pratiquement pas connue
.
Tout ce que l‘on peut conclure actuellement est que
les protéines, résultant d‘interaction par coagulation d‘actine266,
267, 268, et celles de la gélification
d‘actomyosine275, sont différentes.
2215 — Action de la chaleur sur les protéines extracellulaires
.,
chaleur. L‘élastine, moins modifiée, se gonfle seulement.
Rappelons tout d‘abord que, s'il existe de nombreuses analogies entre la chair de
poisson et la viande, la teneur en protéines extracellulaires est plus faible dans le poisson : 3 à 10 %
des protéines totales (0,5 à 1,8_g) contre 17 % (environ 3 9) chez les mammifères (voir Vol, l @ 241.2
p. 68). D‘autre part, la gélatinisation du collagène se produit à une température inférieure d‘une dizaine
de degrés à celle de la viandesob,
La
chaleur
provoque
deux
types d‘effets sur le collagène26b
280
:
d'abord
une
rétraction des molécules d‘environ 1/3 de leur longueur dès 55°C (la moitié des fibres de collagène sont
rétractés à 61°C) puis, aux températures plus élevées (de 60°C à 1ÛÛ°C), intervient une solubilisatiû
de cette protéine d'autant plus‘rapide que la température est élevée, c'est la gélatinisation. Celle-ci
est très rapide aux températures de l‘ordre de 115 ‘a 125°C. Le collagène gélatinisé est susceptible de
digestion par la pronase, mais incomplète, car il reste toujours quelques fragments de fibres de
collagène à configuration native280. Ce type de protéine gélatinisée est plus facilement digestible en
raison du déplissement des hélices et du démasquage des résidus d‘aminoacides initialement bloqués
dans les moléculgs
; les protéases spécifiques peuvent ainsi agir plus facilement, plus rapidement et plus
complètement50 . La gélatine est caractérisée par une faible résistance au cisaillement et par une
bonne
CRE.
Le
collagène intervient, en outre, dans l‘émulsification des matières grasses.
En
se
rétractant sous l‘action de la chaleur, la membrane constituée autour des particules grasses s‘ouvre en
libérant celles—ci qui risque de se séparer au cours du chauffage à l'inverse des autres protéines
émulsifiantes. Mais, dans ce domaine, le rôle du collagène est peu important261, Lorsque le collagène
est ainsi transformé par la chaleur, la fermeté de la chair n'est plus due qu'à celle des protéines de
structure dont on vient de décrire l‘évolution sous l'influence thermique dans le paragraphe précédent.
ll reste aussi l'élastine, moins sensible, et peu modifiée par la chaleursob. Vers 1ÛÛ°C,
en présence d‘eau, elle gonfle mais conserve la plupart de ses propriétés.
*
Forme fibreuse de l‘actine (Vol. 1 page 81 et fig. 63)