129
80°C est plus faible que celle des gels à 40 et 60°C. Quand le gel passe de 50 à 70°C pendant le
chauffage une partie du gel est détruit*. Le mécanisme de ce phénomène ne peut être expliqué d'une
manière satiSf8158fïte actuellement, bien que l‘on pense a des activités alcali protéase328. L'addition de
sel (de l à 3 % de NaCl) provoque un déplacement des températures de transition gel—sol, sans doute
en
raison d'une dénaturation de l‘actomyosine par le sel : plus il y a de sa! plus les températures de
transformation sont basses. Un récent travail confirme que de hautes teneurs en NaCl agissent comme
déstabilisateurs de la structure de l'actomyosine alors que d'autres sels tels que le CSC] peuvent agir
comme agents stabilisateurs et permettre une meilleure résistance à la dénaturation
Un
déplissement partiel des protéines s'effectue vraisemblablement dans les zones de températures où
apparaît la gélification. il est probable que le gel cohésif et translucide (selon l‘instabilité thermique des
protéines à la chaleur) observé à température plus élevée est dû a un déplissement de sites particuliers
de la molécule suivi d'une agrégation des molécules dépliées327(voir ci—dessous).
De
nombreux
auteurs
ont
étudié
la
gélification de la myosine, de l‘actine, des
sous—unités de l‘actomyosine et de la myosine dans des extraits de muscle de poisson13LH
266’ 267’ 268’
275. La gélification de la myosine par la chaleur est utilisée comme "liant" dans la fabrication des
saucisses et pâtés de poisson.
La
gélification des protéines myofibrillaires résulte de la formation d'un réseau
tridimensionnel de fibres dû à une interaction protéine—protéine en présence de sel et de phosphates.
Ces derniers, en effet, augmentent la capacité de liaison de la myosine (CLM) principalement par la
solubilisation des protéines. Le gel de myosine devient plus ferme et la capacité de rétention d‘eau plus
grandelslh 275. Les effets du sel sont principalement ioniques et agissent sur la solubilité alors que les
phosphates dissocient l‘actomyosine (voir Vol. 1 p. 144), les deux libérant la myosine pour participer aux
interactions moléculaires provoquées par le chauffage. La température augmente la CLM de 45 à 80°C.
En l'absence de phosphates, la microstructure est semblable à une éponge. L'ultrastructure formée par
les chaînes lourdes de la méromyosine lourde HMM de la myosine (voit Vol. l 5 24112 p. 76 a 80 et fig.
61) permet de supposer qu‘elles jouent un rôle important dans la gélification par la chaleur275 (ce sont
probablement elles qui sont a la base de la formation du réseau tridimensionnel). La capacité de
gélification par chauffage semble se développer par l'agrégation interfilament, tête à tâîe,
sur
la
surface des filaments, sans concerner la partie caudale (méromyosine LMM) de la molécule
.
L'étude
de la dénaturation thermique de cette autre partie de la molécule (la meromyosine légère LMM)
montre qu‘elle consiste en une dépolymérisation de la molécule qui peut être suivie par mesure de la
viscosité, mais il semble bien qu‘il y ait dÊLë>â
sortes de dénaturation : l'une à basse v150051te vers 60°C
et une autre à haute viscosité vers 70°C
.
La LMM serait plus sensible au pH et a la force ionique
que le reste de la molécule lors du chauffage268. Par la suite il a été établi que le mécanisme de
formation du réseau avec des filaments de myosine est différent de celui formé avec les monomères de
la myosine. Après un certain temps de stockage la possibilité de gélification par la chaleur diminue en
raison d'une polymérisation progressive des monomères.
267
,
.
.
.
.
..
_
Finalement d'après SAMEJlMA K. et al..
,
la gelification de la myosme
etre
représentée par deux réactions : ’l) agrégation des fractions globulaires des
molecules (tetes de la
lourde), complémentaire et étroitement associée à l'oxydation
des
groupes
—Sl:l
-—
Z)
’
formation
du
réseau
par
déroulement
thermique de la fraction caudale
des
molecules.
.
.
,,
.
.,,328
*
Phénomène
appelé "modori" par
les
japonnais dans la
fabrication
de
Sluntmllt
**
BASU S. & al. — Thermal denaturation of fish actomyosme in the presence of eec roy es.
—
J. of Foof Sci. & Technol., india (1985) 22 (3) 194497
80°C est plus faible que celle des gels à 40 et 60°C. Quand le gel passe de 50 à 70°C pendant le
chauffage une partie du gel est détruit*. Le mécanisme de ce phénomène ne peut être expliqué d'une
manière satiSf8158fïte actuellement, bien que l‘on pense a des activités alcali protéase328. L'addition de
sel (de l à 3 % de NaCl) provoque un déplacement des températures de transition gel—sol, sans doute
en
raison d'une dénaturation de l‘actomyosine par le sel : plus il y a de sa! plus les températures de
transformation sont basses. Un récent travail confirme que de hautes teneurs en NaCl agissent comme
déstabilisateurs de la structure de l'actomyosine alors que d'autres sels tels que le CSC] peuvent agir
comme agents stabilisateurs et permettre une meilleure résistance à la dénaturation
Un
déplissement partiel des protéines s'effectue vraisemblablement dans les zones de températures où
apparaît la gélification. il est probable que le gel cohésif et translucide (selon l‘instabilité thermique des
protéines à la chaleur) observé à température plus élevée est dû a un déplissement de sites particuliers
de la molécule suivi d'une agrégation des molécules dépliées327(voir ci—dessous).
De
nombreux
auteurs
ont
étudié
la
gélification de la myosine, de l‘actine, des
sous—unités de l‘actomyosine et de la myosine dans des extraits de muscle de poisson13LH
266’ 267’ 268’
275. La gélification de la myosine par la chaleur est utilisée comme "liant" dans la fabrication des
saucisses et pâtés de poisson.
La
gélification des protéines myofibrillaires résulte de la formation d'un réseau
tridimensionnel de fibres dû à une interaction protéine—protéine en présence de sel et de phosphates.
Ces derniers, en effet, augmentent la capacité de liaison de la myosine (CLM) principalement par la
solubilisation des protéines. Le gel de myosine devient plus ferme et la capacité de rétention d‘eau plus
grandelslh 275. Les effets du sel sont principalement ioniques et agissent sur la solubilité alors que les
phosphates dissocient l‘actomyosine (voir Vol. 1 p. 144), les deux libérant la myosine pour participer aux
interactions moléculaires provoquées par le chauffage. La température augmente la CLM de 45 à 80°C.
En l'absence de phosphates, la microstructure est semblable à une éponge. L'ultrastructure formée par
les chaînes lourdes de la méromyosine lourde HMM de la myosine (voit Vol. l 5 24112 p. 76 a 80 et fig.
61) permet de supposer qu‘elles jouent un rôle important dans la gélification par la chaleur275 (ce sont
probablement elles qui sont a la base de la formation du réseau tridimensionnel). La capacité de
gélification par chauffage semble se développer par l'agrégation interfilament, tête à tâîe,
sur
la
surface des filaments, sans concerner la partie caudale (méromyosine LMM) de la molécule
.
L'étude
de la dénaturation thermique de cette autre partie de la molécule (la meromyosine légère LMM)
montre qu‘elle consiste en une dépolymérisation de la molécule qui peut être suivie par mesure de la
viscosité, mais il semble bien qu‘il y ait dÊLë>â
sortes de dénaturation : l'une à basse v150051te vers 60°C
et une autre à haute viscosité vers 70°C
.
La LMM serait plus sensible au pH et a la force ionique
que le reste de la molécule lors du chauffage268. Par la suite il a été établi que le mécanisme de
formation du réseau avec des filaments de myosine est différent de celui formé avec les monomères de
la myosine. Après un certain temps de stockage la possibilité de gélification par la chaleur diminue en
raison d'une polymérisation progressive des monomères.
267
,
.
.
.
.
..
_
Finalement d'après SAMEJlMA K. et al..
,
la gelification de la myosme
etre
représentée par deux réactions : ’l) agrégation des fractions globulaires des
molecules (tetes de la
lourde), complémentaire et étroitement associée à l'oxydation
des
groupes
—Sl:l
-—
Z)
’
formation
du
réseau
par
déroulement
thermique de la fraction caudale
des
molecules.
.
.
,,
.
.,,328
*
Phénomène
appelé "modori" par
les
japonnais dans la
fabrication
de
Sluntmllt
**
BASU S. & al. — Thermal denaturation of fish actomyosme in the presence of eec roy es.
—
J. of Foof Sci. & Technol., india (1985) 22 (3) 194497