128
provoque une modification de couleur (voir Vol. ll p. 222 et 243). On propose d‘éviter cette coloration
par une méthode dite de cuisson fractionnée : les protéineâlge
la chair coagulent vers 60°C (le sang
restant fluide) alors que celles du sang coagulent vers 70°C
.
Globalement la fraction myofibrillaire des protéines intracellulaires voit sa solubilité
diminuer entre 40 et 60°C, les réactions de désulfuration ne se produisent qu‘à des températures plus
élevées. Le processus de dénaturation de la myosine a déjà été expliqué Vol. Il p. 210, nous savons
qu‘elle est plus dénaturée par la cuisson du poisson que par le sèchagelm. Depuis, différents auteurs
ont
étudié
la dénaturation thermique de la myosine et de ses sous—unités (H — méromyosine et
L—méromyosine)13Lh
266’ 268’ 275
et de l'actomyosinel’
327’ 328. Sous l'effet de la chaleur
l‘actomyosine naturelle (AMM) gélifie, la fermeté maximum du gel se situant à pH 5. La fermeté du gel
augmente exponentiellement avec l'augmentation de la teneur en AMN de 3,75 mg/ml* (fig. 70) et,
pour une durée de chauffage constante (30 min.), avec l'élévation de température de 30 à 80°C
(tableau X…). L'évolution de l‘état physique de l‘actomyosine peut être suivie en mesurant soit la
fermeté du gel, soit la viscosité de la solution évoluant vers le gel en fonction de la température. On
observe alors que l‘actomyosine** ne gélifie qu'à des concentrations supérieures à 5,5 % lorsque le
Tableau Xlll
Fermeté
des
gels d‘actomyosine naturelle après 30 minutes de 30° à 80°C
"
D'après ACTON J.c.1
Fermeté en force d'extrusion exprimée en
30
83
i12.1*
40
85.41L
9.2
50
86.0 i
7.4
60
86.2 i 11.2
70
96.6 i 21.1
80
101.2 i 27.6
*
moyenne i déviation standard
chauffage est effectué ‘a une allure de 1°C/min ; aux concentrations plus faibles la protéine coagule et
précipite au chauffage, aucune structure de gel n‘est formée (fig. 71, graphes 3,5 et 4,5 96)- Le
comportement dela gelercatron
thermique de l'actomyosine de poisson diffère de celle observée avec
bov1ne qu1 gélif1e a des concentrations plus faibles. En outre, le tracé de la “fermeté" en
Lonct10n
de la temperature
montre trois évolutions transitoires succe35ives d'affermissafent et
amollrssement & 38°C, 46°C et 60°C. Avec l‘86t0myosine de carpe, la rigidité des gels d'actomyosine a
*
Préparation d'AMN en solution tampon à pH : 6
**
Essais sur actomyosine de "Tambours“ (…)
provoque une modification de couleur (voir Vol. ll p. 222 et 243). On propose d‘éviter cette coloration
par une méthode dite de cuisson fractionnée : les protéineâlge
la chair coagulent vers 60°C (le sang
restant fluide) alors que celles du sang coagulent vers 70°C
.
Globalement la fraction myofibrillaire des protéines intracellulaires voit sa solubilité
diminuer entre 40 et 60°C, les réactions de désulfuration ne se produisent qu‘à des températures plus
élevées. Le processus de dénaturation de la myosine a déjà été expliqué Vol. Il p. 210, nous savons
qu‘elle est plus dénaturée par la cuisson du poisson que par le sèchagelm. Depuis, différents auteurs
ont
étudié
la dénaturation thermique de la myosine et de ses sous—unités (H — méromyosine et
L—méromyosine)13Lh
266’ 268’ 275
et de l'actomyosinel’
327’ 328. Sous l'effet de la chaleur
l‘actomyosine naturelle (AMM) gélifie, la fermeté maximum du gel se situant à pH 5. La fermeté du gel
augmente exponentiellement avec l'augmentation de la teneur en AMN de 3,75 mg/ml* (fig. 70) et,
pour une durée de chauffage constante (30 min.), avec l'élévation de température de 30 à 80°C
(tableau X…). L'évolution de l‘état physique de l‘actomyosine peut être suivie en mesurant soit la
fermeté du gel, soit la viscosité de la solution évoluant vers le gel en fonction de la température. On
observe alors que l‘actomyosine** ne gélifie qu'à des concentrations supérieures à 5,5 % lorsque le
Tableau Xlll
Fermeté
des
gels d‘actomyosine naturelle après 30 minutes de 30° à 80°C
"
D'après ACTON J.c.1
Fermeté en force d'extrusion exprimée en
30
83
i12.1*
40
85.41L
9.2
50
86.0 i
7.4
60
86.2 i 11.2
70
96.6 i 21.1
80
101.2 i 27.6
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moyenne i déviation standard
chauffage est effectué ‘a une allure de 1°C/min ; aux concentrations plus faibles la protéine coagule et
précipite au chauffage, aucune structure de gel n‘est formée (fig. 71, graphes 3,5 et 4,5 96)- Le
comportement dela gelercatron
thermique de l'actomyosine de poisson diffère de celle observée avec
bov1ne qu1 gélif1e a des concentrations plus faibles. En outre, le tracé de la “fermeté" en
Lonct10n
de la temperature
montre trois évolutions transitoires succe35ives d'affermissafent et
amollrssement & 38°C, 46°C et 60°C. Avec l‘86t0myosine de carpe, la rigidité des gels d'actomyosine a
*
Préparation d'AMN en solution tampon à pH : 6
**
Essais sur actomyosine de "Tambours“ (…)